The dysregulation of metabolism in

The dysregulation of metabolism in malignant cells has been
established for over 80 years. It has been known as the “Warburg
effect”, fromthe scientistwho first observed an increase of glycolysis in
cancer cells, even in the presence of oxygen, without an accompanying
increase in respiratory chain production of energy [1,2]. So far the
underlying reasons for aerobic glycolysis are unknown, but may be
related to the different behavior of malignant cells, so that survival,
growth and division are favored over functions. The switch from
respiration to glycolysis has usually been considered a consequence
rather than a cause of cancer. However, the discovery in the last
ten years that inherited alterations in mitochondrial enzymes cause
hereditary tumors has changed this viewpoint. These alterations
comprise germline mutations in the genes encoding succinate dehydrogenase
(SDH) enzyme subunits [3–6], succinate dehydrogenase
complex assembly factors 2 (SDHAF2) [7] and fumarate hydratase
(FH) [8]. Moreover, recently, somatic mutations in IDH1 and IDH2
genes, encoding isocitrate dehydrogenases 1 and 2 respectively, have
been identified in a high proportion of glioblastomas [9,10].
The succinate dehydrogenase enzyme (also known as succinateubiquinone
oxydoreductase) is a highly conserved heterotetrameric
protein, with SDHA and SDHB as catalytic subunits, which protude
into the mitochondrial matrix and are anchored to the inner
membrane by SDHC and SDHD. These latter subunits provide also
the binding site for the ubiquinone (Fig. 1). All the subunits are
encoded by nuclear genes and then imported into the mitochondria

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

Dysregulation ของเมแทบอลิซึมในเซลล์ร้ายได้ก่อตั้งมากว่า 80 ปี มันเป็นที่รู้จักวอร์เบิร์ก"มีผล" จาก scientistwho แรกสังเกตการเพิ่มขึ้นของ glycolysis ในมะเร็ง แม้ในต่อหน้าของออกซิเจน ไม่มีความพร้อมเพิ่มในการผลิตโซ่หายใจพลังงาน [1, 2] ดังนั้นไกลในสาเหตุพื้นฐานแอโรบิก glycolysis จะไม่ทราบ แต่อาจจะที่เกี่ยวข้องกับพฤติกรรมที่แตกต่างของเซลล์ร้าย ดังนั้นที่อยู่รอดเจริญเติบโตและส่วนปลอดผ่านฟังก์ชัน สลับจากหายใจการ glycolysis ได้มักจะถูกพิจารณาเป็นสัจจะแทนที่จะเป็นสาเหตุของโรคมะเร็ง อย่างไรก็ตาม การค้นพบในช่วงสิบปีที่สืบทอดการเปลี่ยนแปลงใน mitochondrial เอนไซม์ทำรัชทายาทแห่งเนื้องอกมีการเปลี่ยนแปลงมุมมองนี้ เปลี่ยนแปลงเหล่านี้ประกอบด้วย germline กลายพันธุ์ในยีนเข้า succinate dehydrogenase(SDH) เอนไซม์ subunits [3-6], succinate dehydrogenaseแอสเซมบลีคอมเพล็กซ์ปัจจัยที่ 2 (SDHAF2) [7] และ fumarate hydratase(FH) [8] Moreover ล่าสุด somatic กลายพันธุ์ IDH1 และ IDH2มียีน การเข้ารหัส isocitrate dehydrogenases 1 และ 2 ตามลำดับการระบุในสัดส่วนที่สูงของ glioblastomas [9,10]เอนไซม์ dehydrogenase ของ succinate (หรือที่เรียกว่า succinateubiquinoneoxydoreductase) เป็น heterotetrameric นำสูงโปรตีน SDHA และ SDHB เป็นตัวเร่งปฏิกิริยา subunits, protude ใดในเมตริกซ์ mitochondrial และจะยึดภายในเมมเบรน โดย SDHC และ SDHD Subunits หลังเหล่านี้ให้ยังเว็บไซต์รวมสำหรับ ubiquinone (Fig. 1) มีทั้งหมด subunitsเข้ารหัส โดยยีนนิวเคลียร์ และเข้าใน mitochondria

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

dysregulation ของการเผาผลาญในเซลล์มะเร็งได้รับการ
ก่อตั้งมานานกว่า 80 ปี มันได้รับการเรียกว่า "วอร์เบิร์ก
ผล ", fromthe scientistwho แรกที่สังเกตเห็นการเพิ่มขึ้นของ glycolysis ใน
เซลล์มะเร็งแม้ในที่ที่มีออกซิเจนโดยไม่ต้องมาพร้อมกับ
การเพิ่มขึ้นของการผลิตห่วงโซ่การหายใจของพลังงาน [1,2] เพื่อให้ห่างไกล
สาเหตุสำหรับ glycolysis แอโรบิกเป็นที่รู้จัก แต่อาจจะ
เกี่ยวข้องกับพฤติกรรมที่แตกต่างกันของเซลล์มะเร็งเพื่อให้อยู่รอด
การเจริญเติบโตและการแบ่งเป็นที่ชื่นชอบมากกว่าฟังก์ชั่น เปลี่ยนจาก
การหายใจ glycolysis ได้รับมักจะถือว่าเป็นผล
มากกว่าสาเหตุของโรคมะเร็ง แต่การค้นพบในช่วง
สิบปีที่ผ่านมาได้รับการถ่ายทอดการเปลี่ยนแปลงในเอนไซม์ยลก่อให้เกิด
เนื้องอกที่ถ่ายทอดทางพันธุกรรมมีการเปลี่ยนแปลงมุมมองนี้ การเปลี่ยนแปลงเหล่านี้
ประกอบด้วยการกลายพันธุ์ในยีน germline เข้ารหัส succinate dehydrogenase
(SDH) หน่วยย่อยของเอนไซม์ [3-6] succinate dehydrogenase
ชุมนุมที่ซับซ้อนปัจจัยที่ 2 (SDHAF2) [7] และ fumarate hydratase
(FH) [8] นอกจากนี้เมื่อเร็ว ๆ นี้การกลายพันธุ์ในร่างกาย IDH1 และ IDH2
ยีน isocitrate เข้ารหัส dehydrogenases ที่ 1 และ 2 ตามลำดับได้
รับการระบุในสัดส่วนที่สูงของ glioblastomas [9,10].
เอนไซม์ succinate dehydrogenase (ยังเป็นที่รู้จักในฐานะ succinateubiquinone
oxydoreductase) เป็นป่าสงวน heterotetrameric
โปรตีนกับ SDHA และ SDHB เป็นหน่วยย่อยของตัวเร่งปฏิกิริยาซึ่ง protude
เป็นเมทริกซ์ยลและได้รับการติดกับด้านใน
เมมเบรนโดย SDHC และ SDHD หน่วยย่อยเหล่านี้ให้หลังยัง
เว็บไซต์ที่มีผลผูกพันสำหรับ ubiquinone (รูปที่ 1). หน่วยย่อยทั้งหมดจะถูก
เข้ารหัสโดยยีนนิวเคลียร์และนำเข้ามาแล้วเป็น mitochondria

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

การ dysregulation การเผาผลาญในเซลล์มะเร็งได้
ก่อตั้งมานานกว่า 80 ปี มันถูกเรียกว่าเป็น " ผล " จาก scientistwho Warburg
เป็นครั้งแรกที่สังเกตการเพิ่มขึ้นของไกลโคไลซิสใน
เซลล์มะเร็งในการปรากฏตัวของออกซิเจนก็ไม่มีประกอบ
เพิ่มในห่วงโซ่การผลิตการหายใจของพลังงาน [ 1 , 2 ] เพื่อให้ห่างไกล
เหตุผลแอโรบิกไกลโคไลซิสจะไม่รู้จัก but may be
related to the different behavior of malignant cells, so that survival,
growth and division are favored over functions. The switch from
respiration to glycolysis has usually been considered a consequence
rather than a cause of cancer. However, the discovery in the last
ten years that inherited alterations in mitochondrial enzymes cause
hereditary tumors has changed this viewpoint.เหล่านี้ประกอบด้วยการเปลี่ยนแปลง
เยอร์มไลน์การกลายพันธุ์ในยีนซิเนส
การเข้ารหัส ( SDH ) เอนไซม์ย่อย [ 3 – 6 ] , ซิเนส
ซับซ้อนประกอบปัจจัยที่ 2 ( sdhaf2 ) [ 7 ] และถูก hydratase
( FH ) [ 8 ] นอกจากนี้ เมื่อเร็วๆ นี้ ส่วน idh1 idh2
และการกลายพันธุ์ในยีนเข้ารหัสไอโซซิเตรตเอนไซม์ดีไฮโดรจีเนสที่ 1 และ 2 ตามลำดับ มี
ได้รับการระบุในสัดส่วนที่สูง glioblastomas [ 9,10 ] .
ซิเนสเอนไซม์ ( ยังเป็นที่รู้จัก succinateubiquinone
oxydoreductase ) เป็นอย่างสูงที่สามารถ heterotetrameric
โปรตีน กับ sdha sdhb เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาและหน่วยย่อยซึ่งนูน
เป็นเมทริกซ์ยล และจะยึดจากด้านใน
เยื่อแผ่นและ SDHC sdhd . ย่อยหลังเหล่านี้ให้ยัง
the binding site for the ubiquinone (Fig. 1). All the subunits are
encoded by nuclear genes and then imported into the mitochondria