Brassinosteroid signal transduction

Brassinosteroid signal transduction
In contrast to the analysis of BR-biosynthesis, attempts to
genetically identify components of BR signal transduction
pathways have been less fruitful. Screens based on the
inhibition of root growth by BRs [10] and the assumption
that a signal transduction mutant should look like a biosynthetic
mutant but should be BR-insensitive [11] have
identified multiple mutations but the vast majority of
them turned out to be alleles of a single locus, BRI1. This
gene encodes a leucine-rich repeat (LRR) receptor kinase
with a putative extracellular amino-terminal domain consisting
of a leucine zipper indicative of the formation of
homodimers or heterodimers. This is followed by 25 LRRs
with a domain of 70 amino acids buried between LRRs 21
and 22, a transmembrane domain and a cytoplasmic serine/
threonine kinase domain. Analysis of bri1 alleles
([11,32]; D Friederichsen, J Chory, unpublished results)
has highlighted the importance of the kinase domain —
the activity of which has been shown in E. coli and in mammalian
cells (J Li, J Chory, unpublished data) — as well as
the 70-amino-acid island domain for BRI1’s function.
Given its molecular structure and the fact that a BRI1
fusion with green fluorescent protein (GFP) localizes to
the plasma membrane (D Friederichsen, J Chory, unpublished
results), it seems most likely that BRI1 functions as
a cell surface receptor that transduces the BR signal into
the cytoplasm through protein phosphorylation. Such a
model is quite attractive because BRI1 would be the first
example of a membrane-bound steroid receptor. The presence
of such receptors has been assumed in animal cells,
where they are thought to mediate the nongenomic effects
of steroids [38], but the corresponding molecules have not
yet been identified. However, LRRs are known to mediate
protein–protein interactions [39] and have so far not been
shown to interact with small molecules such as steroids.
This shifts the attention to the unique 70-amino-acid
island domain, which has been found to be mutated in a
number of bri1 alleles whereas only a single mutant allele
affecting the LRRs has been identified ([32]; Figure 2a).
Currently, there are no reports of direct binding of brassinolide
to BRI1 and it remains open if this simplest model
holds true.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ส่งสัญญาณ Brassinosteroidตรงข้ามกับการวิเคราะห์สังเคราะห์ BR พยายามพันธุกรรมระบุคอมโพเนนต์ของ BR ส่งสัญญาณทางเดินที่ได้รับมีผลน้อย หน้าจอตามการยับยั้งการเจริญเติบโตของรากโดย BRs [10] และอัสสัมชัญว่า mutant ส่งสัญญาณควรมีลักษณะเช่นที่ biosyntheticกลายพันธุ์แต่ควร BR ซ้อน [11] ได้ระบุหลายพันธุ์แต่ส่วนใหญ่พวกเขากลายเป็น alleles ของเดียวโลกัสโพล BRI1 นี้ยีนจแมปไธรรวยซ้ำ (LRR) รับไคเนสรีด้วยอ้างว่าฝาสารอะมิโนนัลโดเมนประกอบด้วยของแบบซิปไธรส่อการก่อตัวของhomodimers หรือ heterodimers นี้ตาม ด้วย 25 LRRsมีโดเมนของกรดอะมิโน 70 ฝังระหว่าง LRRs 21และ 22 รอบเส้นใยประสาทในรายการเลือกและโดเมน transmembrane /ทรีโอนีนไคเนสโดเมน วิเคราะห์ของ bri1 alleles([11,32]; Friederichsen D, J Chory ยกเลิกประกาศผล)ได้เน้นความสำคัญของโดเมนไคเนส —กิจกรรมที่ได้รับการแสดง ใน E. coli และκเซลล์ (Li J, J Chory ยกเลิกประกาศข้อมูล) — เป็นโดเมน 70 กรดอะมิโนเกาะสำหรับฟังก์ชันของ BRI1กำหนดโครงสร้างระดับโมเลกุลและความจริงที่เป็น BRI1ผสมผสานกับโปรตีนเรืองแสงสีเขียว (GFP) localizes เพื่อเยื่อ (D Friederichsen, J Chory ยกเลิกประกาศดูเหมือนน่า BRI1 ฟังก์ชันเป็นผล),รับผิวเซลล์ที่ transduces สัญญาณ BR เป็นไซโทพลาซึมผ่านโปรตีน phosphorylation ดังกล่าวเป็นรุ่นน่าสนใจทีเดียวเนื่องจาก BRI1 จะเป็นครั้งแรกตัวอย่างของตัวรับเตียรอยด์ของเมมเบรนแบบผูก การปรากฏตัวของตัวรับดังกล่าวได้รับการสันนิษฐานในเซลล์สัตว์ที่มีความคิดพิจารณาผล nongenomicของเตียรอยด์ [38], แต่โมเลกุลที่สอดคล้องกันไม่ได้ยัง พบ อย่างไรก็ตาม เป็นที่รู้จักกัน LRRs เพื่อเป็นสื่อกลางโปรตีน – โปรตีนโต้ [39] และเพื่อให้ห่างไกลไม่ได้แสดงการโต้ตอบกับโมเลกุลขนาดเล็กเช่นเตียรอยด์นี้กะให้เฉพาะ 70-อะมิโนกรดเกาะเมน ซึ่งจะเป็นกลายในการจำนวน bri1 alleles ขณะลสามารถกลายพันธุ์ตัวเดียวส่งผลกระทบต่อ LRRs มีการระบุ ([32] ; รูปที่ 2a)ในปัจจุบัน ไม่มีรายงานของความผูกพันโดยตรงของ brassinolideBRI1 และมันยังคงรูปแบบที่ง่ายที่สุดที่เปิดถ้านี้ยังคงเป็นจริง

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

บราสสิโนสเตอรอย ด์ สัญญาณ
ในทางตรงกันข้ามกับการวิเคราะห์สังเคราะห์ BR-ที่พยายามที่จะ
พันธุกรรมระบุส่วนประกอบของสัญญาณ BR
ทุลักทุเลได้รับผลสำเร็จน้อย หน้าจอขึ้นอยู่กับ
การยับยั้งการเจริญเติบโตของรากโดย BRS [10] และสมมติฐานที่
ว่ากลายพันธุ์สัญญาณควรมีลักษณะเช่นชีวสังเคราะห์
กลายพันธุ์ แต่ควรจะ BR-ตาย [11] ได้
ระบุการกลายพันธุ์หลาย แต่ส่วนใหญ่ของ
พวกเขาจะกลายเป็น อัลลีลของสถานทีเดียว BRI1 นี้
ยีนเข้ารหัส leucine ที่อุดมไปด้วยซ้ำ (LRR) ไคเนสรับ
มีโดเมนอะมิโนขั้วสมมุติ extracellular ประกอบด้วย
ของซิป leucine บ่งบอกถึงการก่อตัวของ
homodimers หรือ heterodimers นี้จะตามด้วย 25 LRRS
กับโดเมนของกรดอะมิโน 70 ฝังอยู่ระหว่าง LRRS 21
และ 22 โดเมนรนและซีรีนนิวเคลียส /
โดเมน ธ รีโอนีไคเนส การวิเคราะห์ bri1 อัลลีล
([11,32]; D Friederichsen เจ Chory ผลที่ไม่ถูกเผยแพร่)
ได้เน้นความสำคัญของโดเมนไคเนสที่ -
กิจกรรมที่ได้รับการแสดงใน E. coli และในการเลี้ยงลูกด้วยนม
เซลล์ (J Li, J Chory ข้อมูลที่ไม่ถูกเผยแพร่) - เช่นเดียวกับ
. โดเมนเกาะ 70 กรดอะมิโนสำหรับการทำงาน BRI1 ของ
ป.ร. ให้โครงสร้างโมเลกุลและความจริงที่ว่า BRI1
ฟิวชั่นกับโปรตีนเรืองแสงสีเขียว (GFP) localizes ไป
เยื่อหุ้มพลาสม่า (D Friederichsen เจ Chory, ไม่ได้ตีพิมพ์
ผลการค้นหา) ดูเหมือนว่าโอกาสมากที่สุดที่ฟังก์ชั่น BRI1 เป็น
ตัวรับเซลล์ผิวที่ transduces สัญญาณ BR ลงใน
พลาสซึมผ่านฟอสโฟโปรตีน ดังกล่าวเป็น
รูปแบบที่เป็นที่น่าสนใจมากเพราะ BRI1 จะเป็นคนแรก
ตัวอย่างของการรับสเตียรอยเมมเบรนที่ถูกผูกไว้ การปรากฏตัว
ของตัวรับดังกล่าวได้รับการสันนิษฐานในเซลล์สัตว์
ที่พวกเขามีความคิดที่จะไกล่เกลี่ยผลกระทบ nongenomic
เตียรอยด์ [38] แต่โมเลกุลที่เกี่ยวข้องยังไม่
ได้รับการระบุ อย่างไรก็ตาม LRRS เป็นที่รู้จักกันที่จะไกล่เกลี่ย
ปฏิกริยาระหว่างโปรตีน [39] และมีเพื่อให้ห่างไกลไม่ได้รับการ
แสดงที่จะมีปฏิสัมพันธ์กับโมเลกุลขนาดเล็กเช่นเตียรอยด์.
นี้ทำให้ความสนใจไปยัง 70 กรดอะมิโนที่ไม่ซ้ำกัน
โดเมนเกาะซึ่งได้รับพบว่า จะกลายพันธุ์ใน
จำนวนอัลลีล bri1 ขณะที่มีเพียงอัลลีลกลายพันธุ์เดียว
ที่มีผลต่อ LRRS ได้รับการระบุ ([32]; รูปที่ 2A).
ปัจจุบันมีรายงานการโดยตรงที่มีผลผูกพันของ brassinolide ไม่มี
การ BRI1 และมันยังคงเปิดอยู่ถ้าแบบง่ายนี้
ถือเป็นจริง

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

สัญญาณเปลี่ยนทรานซิสเตอร์ดาร์ลิงตันในทางตรงกันข้ามกับการวิเคราะห์ br ในความพยายามที่จะพันธุกรรมระบุส่วนประกอบของการแปรสัญญาณ brทางเดินก็มีผลน้อย หน้าจอตามฤทธิ์ยับยั้งการเจริญของรากโดย Brs [ 10 ] และอัสสัมชัญว่าสัญญาณพลังงานควรมีลักษณะเหมือนการกลายพันธุ์กลายพันธุ์ แต่ควรเป็น BR ตายด้าน [ 11 ]ระบุหลายเรื่องแต่ส่วนใหญ่พวกเขากลายเป็นอัลลีลของตนเดียว bri1 . นี้ยีน encodes เป็นลูซีนที่อุดมไปด้วยซ้ำ ( lrr ) ตัวรับไคเนสด้วยการแสดงออกภายนอกอาคาร ประกอบด้วยกรดอะมิโน โดเมนของต่างๆบ่งบอกถึงการก่อตัวของซิปhomodimers หรือ heterodimers . นี้ตามด้วย 25 LRRSกับโดเมนของกรดอะมิโนที่ฝังอยู่ระหว่าง 70 LRRS 2122 , โดเมนยาวและเอนไซม์นี้ /ทรีโอนีนไคเนสโดเมน การวิเคราะห์ bri1 อัลลีล( [ 11,32 ] ; D friederichsen เจรี่ , ประกาศผล , )ได้เน้นความสำคัญของโดเมน - ไคเนสกิจกรรมที่ได้ถูกแสดงใน E . coli ในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมและเซลล์ ( เจ ลี่ เจรี่ ข้อมูลเผยแพร่ ) - รวมทั้ง70 เกาะกรดอะมิโนสำหรับ bri1 โดเมนของฟังก์ชันให้โครงสร้างโมเลกุลของมันและความจริงที่ว่า bri1ฟิวชั่นกับโปรตีนเรืองแสงสีเขียว ( GFP ) localizes เพื่อพลาสมา เมมเบรน ( D friederichsen เจรี่ , ประกาศ ,ผล ) ดูเหมือนว่ามีแนวโน้มว่า bri1 เป็นฟังก์ชันพื้นผิวเซลล์ตัวรับสัญญาณที่ transduces br เป็นท่อผ่านฟอสโฟริเลชันของโปรตีน เช่นโมเดลที่น่าสนใจทีเดียว เพราะ bri1 จะเป็นคนแรกตัวอย่างของมีสเตียรอยด์รีเซพเตอร์ การปรากฏตัวเช่น ผู้รับมีการสันนิษฐานในเซลล์สัตว์ที่พวกเขามีความคิดที่จะไกล่เกลี่ย ผล nongenomicของเตียรอยด์ [ 38 ] แต่ที่ไม่มีโมเลกุลยังไม่ได้ระบุ อย่างไรก็ตาม การไกล่เกลี่ย LRRSโปรตีนและโปรตีนปฏิสัมพันธ์ [ 39 ] และเพื่อให้ห่างไกลไม่ได้แสดงถึงการติดต่อกับโมเลกุลเล็ก เช่น สเตียรอยด์นี้กะความสนใจเฉพาะ 70 กรดอะมิโนเกาะโดเมนซึ่งได้รับการพบจะกลายพันธุ์ในจำนวน bri1 อัลลีลและมีเพียงกลุ่มเดียวที่กลายพันธุ์มีผลต่อ LRRS ได้ระบุไว้ ( [ 32 ] ; รูปที่ 2A )ขณะนี้ไม่มีรายงานของการโดยตรงของบราสสิโนไลด์เพื่อ bri1 และมันยังคงเปิดอยู่ ถ้าแบบง่ายนี้ยังคงเป็นจริง