The modification of MP caused by he

The modification of MP caused by heat treatment can result in significant
alteration of conformational and spatial structures (Bax et al.,
2012). Exposure of hydrophobic groups buried inside the proteins
would result in increasing surface hydrophobicity (Lakemond, de
Jongh, Hessing, Gruppen, & Voragen, 2000), which is one of the important
structural characteristics of protein (Baier, Purschke, Schmitt,
Rawel, & Knorr, 2015; Lam & Nickerson, 2015). The significantly lower
surface hydrophobicity of MP with NaNO2, compared to that of MP
without NaNO2, suggests that NaNO2 significantly prevents the
unfolding of proteins during processing (Baier et al., 2015). The aggregation
of MP could partially shield the effect of protein unfolding, as
suggested in a previous study (Li et al., 2012). During storage of meat
products, the generation of free radicals enhances the extent of protein
unfolding. Consequently, the hydrophobic forces resulting from exposure
to hydrophobic amino acid residues can result in aggregation of
MP, hence formation of particles and precipitation of protein (Cui
et al., 2012). This aggregation of MP can be assessed by turbidity measurements
(Cui et al., 2012)

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

การเปลี่ยนแปลงของ MP ที่เกิดจากความร้อนสามารถทำสำคัญเปลี่ยนแปลงของโครงสร้าง conformational และปริภูมิ (Bax et al.,2012) แสงของกลุ่มแบบฝังภายในโปรตีนจะทำเพิ่มสำหรับ surface hydrophobicity (Lakemond เดอJongh, Hessing, Gruppen และ Voragen, 2000), ซึ่งเป็นหนึ่งสำคัญลักษณะโครงสร้างของโปรตีน (Baier, Purschke, SchmittRawel และคนอร์ 2015 ลำและ Nickerson, 2015) ต่ำมากสำหรับ surface hydrophobicity ของ MP กับ NaNO2 เมื่อเทียบกับ MPโดย NaNO2 แนะนำ NaNO2 มากป้องกันการแฉของโปรตีนในระหว่างการประมวลผล (Baier et al. 2015) การรวมของ MP สามารถบางส่วนป้องกันผลของโปรตีนแฉ เป็นแนะนำในการศึกษาก่อนหน้า (Li et al. 2012) ระหว่างการเก็บรักษาเนื้อผลิตภัณฑ์ ขอบเขตของโปรตีนช่วยเพิ่มการสร้างอนุมูลอิสระแฉ ดังนั้น กองแบบที่เกิดจากการสัมผัสกรดอะมิโนแบบ ตกค้างจะส่งผลในการรวมตัวของMP ดังนั้นการก่อตัวของอนุภาคและปริมาณฝนของโปรตีน (Cuiet al. 2012) นี้รวมของ MP สามารถถูกประเมิน โดยวัดค่าความขุ่น(Cui et al. 2012)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

การปรับเปลี่ยนของ MP ที่เกิดจากการรักษาความร้อนจะส่งผลอย่างมีนัยสำคัญใน
การเปลี่ยนแปลงของโครงสร้างโครงสร้างและเชิงพื้นที่ (แบ็กซ์ et al.,
2012) ที่ได้รับสารในกลุ่มที่ไม่ชอบน้ำฝังอยู่ภายในโปรตีน
จะส่งผลในการเพิ่มไฮโดรพื้นผิว (Lakemond เดอ
Jongh, Hessing, Gruppen และ Voragen, 2000) ซึ่งเป็นหนึ่งในสิ่งที่สำคัญ
ลักษณะโครงสร้างของโปรตีน (Baier, Purschke, ซมิต
Rawel & คนอร์ 2015; & ลำ Nickerson, 2015) อย่างมีนัยสำคัญต่ำกว่า
ไฮโดรพื้นผิวของ MP กับ NaNO2 เมื่อเทียบกับที่ของ MP
โดยไม่ต้อง NaNO2 แสดงให้เห็นว่า NaNO2 อย่างมีนัยสำคัญช่วยป้องกันการ
แฉของโปรตีนในระหว่างการประมวลผล (Baier et al., 2015) การรวม
ของ MP บางส่วนสามารถป้องกันผลกระทบของโปรตีนแฉที่เป็น
ข้อเสนอแนะในการศึกษาก่อนหน้า (Li et al., 2012) ระหว่างการเก็บรักษาของเนื้อ
ผลิตภัณฑ์รุ่นของอนุมูลอิสระช่วยเพิ่มขอบเขตของโปรตีน
แฉ ดังนั้นกองกำลังไม่ชอบน้ำที่เกิดจากการสัมผัส
จะไม่ชอบน้ำกรดอะมิโนที่สามารถส่งผลให้เกิดการรวมตัวของ
MP จึงก่อตัวของอนุภาคและการตกตะกอนของโปรตีน (Cui
et al., 2012) การรวมตัวของ MP นี้สามารถได้รับการประเมินโดยการวัดความขุ่น
(Cui et al., 2012)