3.1.3. Effect of temperature on the

3.1.3. Effect of temperature on the activity and stability of crude proteases
Optimal temperature for activity of the crude enzyme wasdetermined in order to assess their suitability for biotechno-logical applications. Fig. 3a shows the enzyme activity of thecrude extract as a function of temperature. The crude enzyme had an optimum activity around 55◦C. The relative activitiesat 50 and 60◦C were about 93% and 45%, respectively, of thatat 55◦C. The optimal temperature of S. scrofa proteases wassimilar to that of Nile tilapia (Alencar et al., 2003) and higherthan those of crude enzymes extracted from L. mormyrus (ElHadj-Ali et al., 2011), Cyprinus carpio L. (Esposito et al., 2009b),and Zosterisessor ophiocephalus (Nasri et al., 2012) which haveoptimal temperatures at 50◦C.The thermal stability profiles reported in Fig. 3b showedthat the crude enzyme is highly active (more than 90% of itsinitial activity) for at least 30 min at 30 and 40◦C, which isdesirable for laundry purposes and from the ecological andeconomical point of view, mainly, because of saving of energy.At 50◦C, the crude enzyme retained more than 60% of its initialactivity. However, it was inactivated at higher temperatures.The thermoactivity and thermostability were also exam-ined by incubating the crude enzyme in the presence of 5 mMMgSO4at different temperatures. As shown in Fig. 3, boththe activity and stability of the crude enzyme were enhancedin the presence of MgSO4. The crude enzyme retained morethan 80% of its initial activity after 30 min incubation at 50◦Cin the presence of 5 mM MgSO4; however, in the absenceof MgSO4, only 62% of initial activity was retained. Theseresults are in accordance with several works reported themajor role of metal ions in stabilization of enzymes at highertemperatures. The improvement in protease thermostability against thermal inactivation in the presence of MgSO4may beexplained by the strengthening of interactions inside proteinmolecules and probably by the binding of Mg2+to autolysissites (Kristjansson, 1991). Thermal inactivation studies werealso carried out by incubating the crude enzyme in the pres-ence of 5 mM EDTA (a metalloprotease inhibitor) at differenttemperatures. Results showed that crude enzyme stability wasslightly affected by EDTA. The crude enzyme retained 82% and51% of its initial activity after 30 min incubation at 40 and 50◦C,respectively. These results suggested the presence of at leastone metalloprotease in S. scrofa crude enzyme.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

เป็น 3.1.3. ผลของอุณหภูมิในกิจกรรมและความมั่นคงของ proteases ดิบOptimal temperature for activity of the crude enzyme wasdetermined in order to assess their suitability for biotechno-logical applications. Fig. 3a shows the enzyme activity of thecrude extract as a function of temperature. The crude enzyme had an optimum activity around 55◦C. The relative activitiesat 50 and 60◦C were about 93% and 45%, respectively, of thatat 55◦C. The optimal temperature of S. scrofa proteases wassimilar to that of Nile tilapia (Alencar et al., 2003) and higherthan those of crude enzymes extracted from L. mormyrus (ElHadj-Ali et al., 2011), Cyprinus carpio L. (Esposito et al., 2009b),and Zosterisessor ophiocephalus (Nasri et al., 2012) which haveoptimal temperatures at 50◦C.The thermal stability profiles reported in Fig. 3b showedthat the crude enzyme is highly active (more than 90% of itsinitial activity) for at least 30 min at 30 and 40◦C, which isdesirable for laundry purposes and from the ecological andeconomical point of view, mainly, because of saving of energy.At 50◦C, the crude enzyme retained more than 60% of its initialactivity. However, it was inactivated at higher temperatures.The thermoactivity and thermostability were also exam-ined by incubating the crude enzyme in the presence of 5 mMMgSO4at different temperatures. As shown in Fig. 3, boththe activity and stability of the crude enzyme were enhancedin the presence of MgSO4. The crude enzyme retained morethan 80% of its initial activity after 30 min incubation at 50◦Cin the presence of 5 mM MgSO4; however, in the absenceof MgSO4, only 62% of initial activity was retained. Theseresults are in accordance with several works reported themajor role of metal ions in stabilization of enzymes at highertemperatures. The improvement in protease thermostability against thermal inactivation in the presence of MgSO4may beexplained by the strengthening of interactions inside proteinmolecules and probably by the binding of Mg2+to autolysissites (Kristjansson, 1991). Thermal inactivation studies werealso carried out by incubating the crude enzyme in the pres-ence of 5 mM EDTA (a metalloprotease inhibitor) at differenttemperatures. Results showed that crude enzyme stability wasslightly affected by EDTA. The crude enzyme retained 82% and51% of its initial activity after 30 min incubation at 40 and 50◦C,respectively. These results suggested the presence of at leastone metalloprotease in S. scrofa crude enzyme.

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

3.1.3 ผลของอุณหภูมิในกิจกรรมและความมั่นคงของโปรตีเอสน้ำมันดิบ
อุณหภูมิที่เหมาะสมสำหรับการทำงานของเอนไซม์ wasdetermined เพื่อประเมินความเหมาะสมของพวกเขาสำหรับการใช้งาน biotechno ตรรกะ มะเดื่อ 3a แสดงให้เห็นถึงการทำงานของเอนไซม์ของสารสกัดจาก thecrude เป็นหน้าที่ของอุณหภูมิ เอนไซม์มีกิจกรรมที่เหมาะสมรอบ55◦C ญาติกิจกรรมของ 50 และ60◦Cอยู่ประมาณ 93% และ 45% ตามลำดับของ thatat 55◦C อุณหภูมิที่เหมาะสมของโปรตีเอสเอสเร็ว ๆ ป่า wassimilar กับที่ของปลานิล (โลคอน et al., 2003) และผู้ที่ higherthan ของเอนไซม์ที่สกัดจากน้ำมันดิบลิตร mormyrus (ElHadj อาลี et al., 2011) Cyprinus ไนลิตร (Esposito et al., 2009b) และ Zosterisessor ophiocephalus (นาสรี่ et al., 2012) ซึ่ง haveoptimal อุณหภูมิที่โปรไฟล์เสถียรภาพทางความร้อน50◦C.Theรายงานในรูป 3b showedthat เอนไซม์มีการใช้งานสูง (มากกว่า 90% ของกิจกรรม itsinitial) เป็นเวลาอย่างน้อย 30 นาทีวันที่ 30 และ40◦Cซึ่ง isdesirable เพื่อวัตถุประสงค์ในการซักรีดและจากจุด andeconomical ระบบนิเวศของมุมมองส่วนใหญ่เพราะของการประหยัดพลังงาน ในตอน50◦C, เอนไซม์เก็บไว้กว่า 60% ของ initialactivity ของ แต่ก็ถูกยกเลิกใน thermoactivity temperatures.The ทนร้อนที่สูงขึ้นและก็มีการสอบ ined ฟักโดยเอนไซม์ในการปรากฏตัวของ 5 mMMgSO4at อุณหภูมิที่แตกต่างกัน ดังแสดงในรูป 3 กิจกรรม boththe และความมั่นคงของเอนไซม์ถูก enhancedin การปรากฏตัวของ MgSO4 เอนไซม์สะสม morethan 80% ของกิจกรรมเริ่มต้นหลังจาก 30 นาทีบ่มที่50◦Cinการปรากฏตัวของ 5 มิลลิ MgSO4; อย่างไรก็ตามใน MgSO4 absenceof เพียง 62% ของกิจกรรมเริ่มต้นไว้ Theseresults จะสอดคล้องกับงานหลายรายงานบทบาทเพื่ออำนวยความสะดวกของโลหะไอออนในการรักษาเสถียรภาพของเอนไซม์ที่ highertemperatures การปรับปรุงในโปรติเอสทนร้อนกับพลังความร้อนในการปรากฏตัวของ MgSO4may beexplained โดยเสริมสร้างความเข้มแข็งของการปฏิสัมพันธ์ภายใน proteinmolecules และอาจจะมีผลผูกพันของ Mg2 + เพื่อ autolysissites (Kristjansson, 1991) การศึกษาการใช้งานความร้อน werealso ที่ดำเนินการโดยการบ่มเอนไซม์ใน pres-ence 5 มิลลิ EDTA (ยับยั้ง metalloprotease) ที่ differenttemperatures ผลการศึกษาพบว่าเสถียรภาพเอนไซม์ได้รับผลกระทบโดย wasslightly EDTA เอนไซม์เก็บไว้ 82% and51% ของกิจกรรมแรกหลังจากบ่ม 30 นาทีที่ 40 และ50◦Cตามลำดับ ผลการศึกษานี้ชี้ให้เห็นการปรากฏตัวของที่ leastone metalloprotease ในเอสเร็ว ๆ ป่าเอนไซม์

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

3.1.3 . ผลของอุณหภูมิต่อกิจกรรมและความเสถียรทางอุณหภูมิที่เหมาะสมของดิบ
สำหรับกิจกรรมของ เอนไซม์ดิบทดสอบเพื่อประเมินความเหมาะสมของพวกเขาสำหรับการใช้งานเชิง biotechno . รูปที่ 3 แสดงกิจกรรมของเอนไซม์ thecrude แยกเป็นฟังก์ชันของอุณหภูมิ เอนไซม์ดิบมีกิจกรรมที่เหมาะสมรอบ ๆ 55 ◦ Cญาติ activitiesat 50 และ 60 ◦ C ประมาณ 93% และ 45 ตามลำดับ เมื่อใช้ 55 ◦ C ที่เหมาะสมอุณหภูมิของ S . scrofa เพื่อการผลิตของปลานิล ( alencar et al . , 2003 ) และสูงกว่าเอนไซม์อย่างหยาบจากสารสกัด L . mormyrus ( elhadj Ali et al . , 2011 ) cyprinus Carpio ลิตร ( Esposito et al . , 2009b ) และ zosterisessor ophiocephalus ( กุญชร et al . ,2012 ) ซึ่ง haveoptimal อุณหภูมิที่ 50 ◦ c . เสถียรภาพต่อความร้อนรูปแบบรายงานในรูปที่ 3B พบว่าเอนไซม์ดิบอยู่สูง ( มากกว่า 90% ของกิจกรรม itsinitial ) เป็นเวลาอย่างน้อย 30 นาทีที่ 30 และ 40 ◦ C ซึ่ง isdesirable มีบริการซักรีดและจากจุด andeconomical นิเวศวิทยาของมุมมองเป็นหลัก เพราะประหยัด พลังงาน ที่ 50 ◦ Cเอนไซม์ดิบสะสมมากกว่า 60% ของ initialactivity . อย่างไรก็ตาม , มันเป็นเจ้าบ้านที่อุณหภูมิที่สูงขึ้น และยัง thermoactivity ทดลสอบวาดภาพ โดยการแช่เอนไซม์ดิบในการปรากฏตัวของ 5 mmmgso4at อุณหภูมิต่าง ๆ ดังแสดงในรูปที่ 3 ทั้งกิจกรรมและความเสถียรของเอนไซม์ดิบเป็น enhancedin มี MgSO4 ใ .เอนไซม์ดิบสะสมมากกว่า 80% ของกิจกรรมในเบื้องต้นหลังจาก 30 นาทีบ่มที่ 50 ◦ cin มี MgSO4 ใ 5 มิลลิเมตร อย่างไรก็ตาม ใน absenceof MgSO4 ใ เพียงร้อยละ 62 ของกิจกรรมเริ่มต้นสะสม ซึ่งผลที่ได้สอดคล้องกับผลหลายรายงานพบว่าบทบาทของไอออนโลหะในเสถียรภาพของเอนไซม์ที่ highertemperatures .การปรับปรุงในการยับยั้งความร้อนทดลติต่อในสถานะของ mgso4may เต็มที่ โดยการเสริมสร้างปฏิสัมพันธ์ภายในโมเลกุลโปรตีน และอาจจะโดยการรวมของ mg2 เพื่อ autolysissites ( kristjansson , 1991 )ความร้อนทำให้การศึกษาในที่ดำเนินการ โดยการแช่เอนไซม์ดิบในอิทธิพล ( Pres 5 mM EDTA ( metalloprotease inhibitor ) บที่อุณหภูมิ . ผลการทดลองพบว่าเอนไซม์ที่มีผลต่อเสถียรภาพ wasslightly EDTA เอนไซม์ดิบสะสม 82 and51 % ของกิจกรรมในเบื้องต้นหลังจาก 30 นาที◦บ่มที่ 40 และ 50 องศาเซลเซียส ตามลำดับผลลัพธ์เหล่านี้ชี้ให้เห็นพระพักตร์ที่เคย metalloprotease ใน S . scrofa เอนไซม์ .