This study investigated the selecti

This study investigated the selective fractionation of sesame proteins using sodium chloride and ammonium sulfate. Maximum protein extraction occurred at pH 7–10 and in the presence of 0.6–1 M NaCl. Sesame protein isolate (Ses-PI) yield increased from 12.5% in the absence of NaCl to 54.6% at 1 M NaCl. Sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE) indicated differences in the electrophoretic pattern of water-extracted Ses-PI compared to the NaCl extracts. However, changing the NaCl concentration did not affect the principal components in the profile of the sesame protein extracts. With ammonium sulfate (AS) precipitation, the 11S fraction was preferentially extracted at 30% saturation (AS30%). More 2S and 7S polypeptide bands were found in the AS50% fraction, whereas the AS70% sample had a higher concentration of the 7S fraction. FTIR analysis revealed that heat treatment as well as use of NaCl and AS at lower concentrations induced changes in protein conformation, whereas at higher concentrations the protein conformation was more stable. CD analysis revealed a predominance of α-helices in the water extract which decreased with increasing NaCl content toward more β-strand structures. Changes in secondary structure were also observed as the ammonium sulfate concentration was increased from 30 to 70%. The functional properties of (Ses-PI-1 M NaCl) were compared to that of soy protein isolate (Soy-PI). Ses-PI-1 M NaCl had significantly (P < 0.05) lower protein solubility, water holding and fat binding capacities, but much greater emulsifying and foaming properties compared to Soy-PI.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

การศึกษานี้ตรวจสอบแยกส่วนงานของวิลเลียมงาที่ใช้โซเดียมคลอไรด์และซัลเฟตของแอมโมเนีย สกัดโปรตีนสูงสุดเกิดที่ pH 7 – 10 และในต่อหน้า ของ 0.6 – 1 M NaCl งาโปรตีนแยก (Ses-PI) ผลผลิตเพิ่มขึ้นจาก 12.5% ของ NaCl 54.6% ที่ 1 M NaCl โซเดียม dodecyl ซัลเฟต polyacrylamide เจ electrophoresis (SDS-เพ) ระบุความแตกต่างในรูปแบบแยกน้ำ Ses ปิเมื่อเทียบกับสารสกัดจาก NaCl ด้วย อย่างไรก็ตาม การเปลี่ยนแปลงความเข้มข้นของ NaCl ได้ไม่มีผลต่อส่วนประกอบหลักในโพรไฟล์ของสารสกัดจากโปรตีนของงา ด้วยแอมโมเนียซัลเฟต (AS) ฝน เศษ 11S ถูกโน้ตสามารถสกัดที่ 30% ความเข้ม (AS30%) เพิ่มเติม 2S และ 7S polypeptide วงพบในเศษส่วน AS50% ในขณะที่ตัวอย่าง AS70% มีความเข้มข้นสูงของเศษ 7S วิเคราะห์ FTIR เปิดเผยว่า ชุบรวมทั้งใช้เป็นและ NaCl ที่ความเข้มข้นต่ำเกิดการเปลี่ยนแปลงในโปรตีน conformation ในขณะที่ความเข้มข้นสูง conformation โปรตีนมีเสถียรภาพมากขึ้น วิเคราะห์ซีเปิดเผยความเด่นด้วยกองทัพ-helices ในสารสกัดน้ำที่ลดลง ด้วยการเพิ่มเนื้อหา NaCl ต่อโครงสร้างของβ-สาระเพิ่มเติม ยังได้สังเกตการเปลี่ยนแปลงในโครงสร้างรองเป็นแอมโมเนียมซัลเฟตความเข้มข้นเพิ่มขึ้น 30-70% สมบัติเชิงหน้าที่ของ (Ses-PI-1 M NaCl) ได้เปรียบเทียบกับที่ของโปรตีนถั่วเหลืองแยก (ถั่วเหลือง-PI) Ses-PI-1 M NaCl มีอย่างมีนัยสำคัญ (P < 0.05) ล่างละลายโปรตีน น้ำจับ และไขมันรวมกำลัง สกัดมากขึ้นและคุณสมบัติที่มีฟองเมื่อเทียบกับถั่วเหลือง-PI มาก

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

การศึกษาครั้งนี้การตรวจสอบแยกเลือกของโปรตีนงาโดยใช้โซเดียมคลอไรด์และแอมโมเนียมซัลเฟต การสกัดโปรตีนที่เกิดขึ้นสูงสุดที่ pH 7-10 และในที่ที่ 0.6-1 M โซเดียมคลอไรด์ โปรตีนงาแยก (Ses-PI) อัตราผลตอบแทนที่เพิ่มขึ้นจาก 12.5%​​ ในกรณีที่ไม่มีโซเดียมคลอไรด์เพื่อ 54.6% ณ วันที่ 1 มโซเดียมคลอไรด์ ข่าวคราวโซเดียมซัลเฟตโดเดซิลอะคริเลต (SDS-PAGE) ชี้ให้เห็นความแตกต่างในรูปแบบอิเลคน้ำสกัด Ses-PI เมื่อเทียบกับสารสกัดจากโซเดียมคลอไรด์ แต่การเปลี่ยนความเข้มข้นของโซเดียมคลอไรด์ไม่ได้ส่งผลกระทบต่อองค์ประกอบหลักในรายละเอียดของสารสกัดจากโปรตีนงา ด้วยแอมโมเนียมซัลเฟต (AS) การเร่งรัดการ 11S ส่วนถูกสกัดพิเศษวันที่ 30 อิ่มตัว% (AS30%) 2S มากขึ้นและวงดนตรีที่ 7S polypeptide พบในส่วน AS50% ในขณะที่กลุ่มตัวอย่าง% AS70 มีความเข้มข้นสูงกว่าของส่วน 7S การวิเคราะห์ FTIR เปิดเผยว่าการรักษาความร้อนเช่นเดียวกับการใช้งานของโซเดียมคลอไรด์และเป็นที่ความเข้มข้นต่ำเหนี่ยวนำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงในรูปโปรตีนในขณะที่ความเข้มข้นที่สูงขึ้นโครงสร้างโปรตีนเป็นมีเสถียรภาพมากขึ้น การวิเคราะห์ซีดีเผยให้เห็นความเด่นของαเอนริเก้ในสารสกัดจากน้ำที่ลดลงเมื่อเพิ่มปริมาณโซเดียมคลอไรด์ที่มีต่อโครงสร้างเพิ่มเติมสาระβ- การเปลี่ยนแปลงในโครงสร้างทุติยภูมิถูกตั้งข้อสังเกตว่าเป็นความเข้มข้นของแอมโมเนียมซัลเฟตที่เพิ่มขึ้น 30-70% คุณสมบัติการทำงานของ (Ses-PI-1 M NaCl) ถูกนำมาเปรียบเทียบกับที่ของโปรตีนถั่วเหลือง (Soy-PI) Ses-PI-1 M NaCl อย่างมีนัยสำคัญ (P <0.05) การละลายโปรตีนต่ำกว่าการถือครองน้ำและความสามารถที่มีผลผูกพันไขมัน แต่ผสมมากขึ้นและคุณสมบัติฟองเมื่อเทียบกับถั่วเหลือง PI

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

งานวิจัยนี้ศึกษาการใช้งาโปรตีนโดยใช้โซเดียมคลอไรด์และแอมโมเนียม ซัลเฟต การสกัดโปรตีนที่เกิดขึ้นสูงสุดที่ pH 7 – 10 และในการแสดงตนของ 0.6 M NaCl ) 1 . โปรตีนงาแยก ( SES PI ) ผลผลิตเพิ่มขึ้นจาก 12.5% ในการขาดเกลือง % 1 M NaCl .โซเดียมโดเดซิลซัลเฟตโพลีอะคริลาไมด์เจลอิเลคโตรโฟรีซีส ( SDS-PAGE ) พบความแตกต่างใน Western blot ของน้ำสกัดจาก บริษัท เมื่อเทียบกับโซเดียมคลอไรด์สารสกัด อย่างไรก็ตาม การเปลี่ยนความเข้มข้นของเกลือไม่มีผลต่อองค์ประกอบหลักในโปรไฟล์ของงาดำโปรตีนสกัด . ด้วยแอมโมเนียมซัลเฟต ( เป็น ) การตกตะกอนการ 11s เศษส่วนคือ preferentially สกัด 30% อิ่มตัว ( as30 % ) 2S และ 7s polypeptide ที่พบในแถบ AS50 % ส่วน ส่วน as70 % ตัวอย่างมีความเข้มข้นสูงของ 7s เศษส่วน การวิเคราะห์ FTIR พบว่า ความร้อน การใช้เกลือที่ความเข้มข้นต่ำ และเป็นการเปลี่ยนแปลงในโครงสร้างของโปรตีนส่วนระดับความเข้มข้นโปรตีนโครงสร้างมีเสถียรภาพมากขึ้น การวิเคราะห์ซีดีเปิดเผยความเด่นของแอลฟา helices ในน้ำสกัดที่เพิ่มขึ้น เมื่อปริมาณเกลือต่อเพิ่มเติมบีตา - โครงสร้างเกลียว การเปลี่ยนแปลงในโครงสร้างทุติยภูมิพบเป็นแอมโมเนียม ซัลเฟตความเข้มข้นเพิ่มขึ้นจาก 30 ถึง 70 %หน้าที่ คุณสมบัติของ ( ses-pi-1 M NaCl ) เมื่อเทียบกับที่ของโปรตีนถั่วเหลืองสกัดถั่วเหลืองปี่ ) ses-pi-1 M NaCl อย่างมีนัยสำคัญทางสถิติ ( P < 0.05 ) ลดโปรตีนและไขมันละลายน้ำถือผูกความจุ แต่มากขึ้นและคุณสมบัติเทียบกับ 3.0 โฟมถั่วเหลือง pi