Lipase is the key enzyme for cataly

Lipase is the key enzyme for catalyzing triglyceride hydrolysis in vivo, and lipase inhibitors have been used in the management of obesity. We present the first report on the use of lipase-adsorbed halloysite nanotubes as an efficient medium for the selective enrichment of lipase inhibitors from natural products. A simple and rapid approach was proposed to fabricate lipase-adsorbed nanotubes through electrostatic interaction. Results showed that more than 85% lipase was adsorbed into nanotubes in 90 min, and approximately 80% of the catalytic activity was maintained compared with free lipase. The specificity and reproducibility of the proposed approach were validated by screening a known lipase inhibitor (i.e., orlistat) from a mixture that contains active and inactive compounds. Moreover, we applied this approach with high performance liquid chromatography–mass spectrometry technique to screen lipase inhibitors from the Magnoliae cortex extract, a medicinal plant used for treating obesity. Two novel biphenyl-type natural lipase inhibitors magnotriol A and magnaldehyde B were identified, and their IC50 values were determined as 213.03 and 96.96 μM, respectively. The ligand–enzyme interactions of magnaldehyde B were further investigated by molecular docking. Our findings proved that enzyme-adsorbed nanotube could be used as a feasible and selective affinity medium for the rapid screening of enzyme inhibitors from complex mixtures.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

เอนไซม์ไลเปสเป็นเอนไซม์สำคัญสำหรับ catalyzing ไฮโตรไลซ์ไตรกลีเซอไรด์ในสัตว์ทดลอง และเอนไซม์ไลเปส inhibitors ถูกนำมาใช้ในการจัดการโรคอ้วน เรานำเสนอรายงานแรกเกี่ยวกับการใช้เอนไซม์ไลเปส adsorbed halloysite nanotubes เป็นสื่อมีประสิทธิภาพสำหรับเติมเต็มงานของเอนไซม์ไลเปส inhibitors จากผลิตภัณฑ์ธรรมชาติ วิธีที่ง่าย และรวดเร็วการนำเสนอการปั้น adsorbed เอนไซม์ไลเปส nanotubes ผ่านงานโต้ตอบ ผลพบว่ากว่า 85% เอนไซม์ไลเปสถูก adsorbed เป็น nanotubes ใน 90 นาที และประมาณ 80% ของกิจกรรมตัวเร่งปฏิกิริยาได้รักษาเปรียบเทียบกับเอนไซม์ไลเปสฟรี Specificity และ reproducibility ของวิธีนำเสนอถูกตรวจสอบ โดยการตรวจคัดกรองสารยับยั้งเอนไซม์ไลเปสที่รู้จัก (เช่น orlistat) จากส่วนผสมที่ประกอบด้วยสารที่ใช้งาน และ นอกจากนี้ เราใช้วิธีการนี้ มีประสิทธิภาพสูงของเหลว chromatography – มวล spectrometry เทคนิค inhibitors เอนไซม์ไลเปสของหน้าจอจากสารสกัดจาก Magnoliae คอร์เทกซ์ พืชสมุนไพรใช้รักษาโรคอ้วน ระบุ 2 นวนิยาย biphenyl ชนิดเอนไซม์ไลเปสธรรมชาติ inhibitors magnotriol A และ magnaldehyde B และค่า IC50 ได้กำหนด 213.03 และ 96.96 μM ตามลำดับ การโต้ตอบที่ลิแกนด์เอนไซม์ของ magnaldehyde B ได้ระหว่างสอบสวนเพิ่มเติม โดยเทียบระดับโมเลกุล ผลการวิจัยของเราพิสูจน์ว่าทิวบ์ adsorbed เอนไซม์สามารถใช้เป็นสื่อความสัมพันธ์เป็นไปได้ และใช้สำหรับคัดกรองอย่างรวดเร็วของเอนไซม์ inhibitors จากส่วนผสมที่ซับซ้อน

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

เอนไซม์ไลเปสเป็นเอนไซม์สำคัญในการเร่งการย่อยสลายไตรกลีเซอไรด์ในร่างกายและยับยั้งเอนไซม์ไลเปสได้ถูกนำมาใช้ในการบริหารจัดการของโรคอ้วน เรานำเสนอรายงานครั้งแรกในการใช้ท่อนาโน halloysite เอนไซม์ไลเปส-ดูดซับเป็นสื่อที่มีประสิทธิภาพสำหรับการตกแต่งเลือกของสารยับยั้งเอนไซม์ไลเปสจากผลิตภัณฑ์ธรรมชาติ วิธีการที่ง่ายและรวดเร็วได้รับการเสนอให้สร้างท่อนาโนเอนไซม์ไลเปส-ดูดซับผ่านการมีปฏิสัมพันธ์ไฟฟ้าสถิต ผลการศึกษาพบว่ามากกว่า 85% เอนไซม์ไลเปสที่ถูกดูดซับเข้าไปในท่อนาโนใน 90 นาทีและประมาณ 80% ของการเร่งปฏิกิริยาได้รับการรักษาเมื่อเทียบกับเอนไซม์ไลเปสฟรี ความจำเพาะและการทำสำเนาของวิธีการที่นำเสนอได้รับการตรวจสอบโดยการตรวจคัดกรองยับยั้งเอนไซม์ไลเปสที่รู้จักกัน (เช่น Orlistat) จากส่วนผสมที่มีสารที่ใช้งานและไม่ได้ใช้งาน นอกจากนี้เรายังใช้วิธีการที่มีประสิทธิภาพสูงของเหลวโคมวลเทคนิค spectrometry นี้ไปยังหน้าจอยับยั้งเอนไซม์ไลเปสจากสารสกัดจากเปลือก Magnoliae เป็นพืชสมุนไพรที่ใช้สำหรับการรักษาโรคอ้วน สอง biphenyl ประเภทนวนิยายยับยั้งเอนไซม์ไลเปสธรรมชาติ magnotriol A และ B magnaldehyde ถูกระบุและค่า IC50 ของพวกเขาได้รับการพิจารณาเป็น 213.03 และ 96.96 ไมครอนตามลำดับ ปฏิสัมพันธ์แกนด์เอนไซม์ของ magnaldehyde B ถูกตรวจสอบต่อไปโดยการเชื่อมต่อในระดับโมเลกุล ค้นพบของเราได้รับการพิสูจน์นาโนเอนไซม์ที่ดูดซับที่สามารถใช้เป็นสื่อกลางในความสัมพันธ์ที่เป็นไปได้และเลือกสำหรับการตรวจคัดกรองอย่างรวดเร็วของสารยับยั้งเอนไซม์จากส่วนผสมที่ซับซ้อน