The effects of some metal ions on t

The effects of some metal ions on the trypsin activity were studied (Table 2). Addition of CaCl2 to the assay medium enhanced the protease activity to 220%. However calcium at 5 mM increased the activity of the crude protease extract from goby to only 110% . Further, Mg2+ and Mn2+ exhibited a slight stimulatory effect on the enzyme. On the contrary, Mn2+ decreased the protease activity of the crude extract by 52.5%. It is known that calcium ion promote the formation of active trypsin from trypsinogen and stabilize trypsin against autolysis. Similarly, trypsins from other fish species were activated by calcium ion [13,27]. On the contrary, trypsin from pyloric ceca of the starfish Asterina pectinifera was neither activated nor stabilized by calcium ion .
Protease activity was not affected by Ba2+, NaCl and KCl at a concentration of 5 mM. The trypsin activity was reduced by Zn2+ to 10%. Cu2+ and Hg2+ completely inhibited trypsin activity.
Since CaCl2 enhances trypsin activity, the effect of its concentration on enzyme activity was also studied. As shown in Fig. 4b,maximum activity was obtained with 5 mM CaCl2 and there was 220% increase in the activity compared to that realized without CaCl2. Beyond 5 mM Ca2+, trypsin activity decreased. These results indicated that the enzyme require Ca2+ for its optimal activity. The calcium requirement for trypsin activity is highly specific since other metal ions (such as Mn2+, Mg2+, and Ba2+) are not able to enhance, or slightly stimulated the enzyme activity.

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ผลกระทบของโลหะไอออนกับกิจกรรม trypsin ที่ถูกศึกษา (ตารางที่ 2) นอกเหนือจาก CaCl2 กลางเพิ่มการทดสอบกิจกรรมโปรติเอสที่จะ 220% อย่างไรก็ตามแคลเซียมที่ 5 มิลลิเพิ่มขึ้นการทำงานของสารสกัดน้ำย่อยน้ำมันดิบจากปลาบู่เพียง 110% นอกจากนี้ Mg2 + และ MN2 + แสดงผลกระตุ้นเล็กน้อยเอนไซม์ ในทางตรงกันข้าม MN2 + กิจกรรมโปรติเอสลดลงของสารสกัดหยาบจาก 52.5% เป็นที่รู้จักกันว่าแคลเซียมไอออนส่งเสริมการก่อตัวของ trypsin ใช้งานจาก trypsinogen trypsin และความมั่นคงกับการย่อยตัวเอง ในทำนองเดียวกัน trypsins จากปลาชนิดอื่น ๆ ที่ถูกเปิดใช้งานโดยแคลเซียมไอออน [13,27] ในทางตรงกันข้าม trypsin จากซีกัม pyloric ของปลาดาว Asterina pectinifera ถูกเปิดใช้งานหรือไม่เสถียรโดยแคลเซียมไอออน.
กิจกรรมโปรติเอสไม่ได้รับผลกระทบจาก Ba2 + โซเดียมคลอไรด์และโพแทสเซียมคลอไรด์ที่ความเข้มข้น 5 มม กิจกรรม trypsin ลดลง Zn2 + 10% Cu2 + และ Hg2 + สมบูรณ์กิจกรรม trypsin ยับยั้ง.
ตั้งแต่ CaCl2 ช่วยเพิ่มกิจกรรม trypsin ผลของความเข้มข้นที่มีต่อการทำงานของเอนไซม์ที่ถูกศึกษา ดังแสดงในรูป 4b กิจกรรมที่ได้รับสูงสุด 5 มิลลิ CaCl2 และมีการเพิ่มขึ้น 220% ในกิจกรรมเมื่อเทียบกับที่โดยไม่ต้องตระหนัก CaCl2 นอกเหนือจาก 5 มิลลิ Ca2 + กิจกรรม trypsin ลดลง ผลการศึกษานี้ชี้ให้เห็นว่าเอนไซม์ต้อง Ca2 + กิจกรรมที่เหมาะสม ความต้องการแคลเซียมกิจกรรม trypsin เป็นอย่างมากโดยเฉพาะตั้งแต่ไอออนโลหะอื่น ๆ (เช่น MN2 + Mg2 + และ Ba2 +) ไม่สามารถที่จะเพิ่มหรือเล็กน้อยกระตุ้นเอนไซม์

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ผลของไอออนโลหะในทริปกิจกรรมศึกษา ( ตารางที่ 2 ) นอกจากผลิตเพื่อวิเคราะห์สื่อเพิ่ม protease activity 220 บาท อย่างไรก็ตามแคลเซียม 5 มม. เพิ่มกิจกรรมของเอนไซม์โปรติเอสที่สกัดจากน้ำมันดิบปลาบู่ เพียง 110 บาท เพิ่มเติม mg2 mn2 ผลกระทบเล็กน้อยและมีการต่อเอนไซม์ ในทางตรงกันข้ามmn2 protease activity ลดลงของสารสกัดจาก 52.5 % มันเป็นที่รู้จักกันว่าแคลเซียมไอออน ส่งเสริมการใช้รูปจากทริปซิโนเจนและความมั่นคงต่อการย่อยเอนไซม์ . ในทํานองเดียวกัน trypsins จากปลาสายพันธุ์อื่น ๆ เปิดใช้งาน โดยแคลเซียมไอออน [ 13,27 ] ในทางตรงกันข้ามเอนไซม์จาก CECA pyloric ของปลาดาว asterina pectinifera ก็ไม่เปิด หรือทรงตัว โดยแคลเซียมไอออน
กิจกรรมเอนไซม์โปรตีเอส ได้รับผลกระทบ โดย ba2 NaCl KCl และที่ระดับความเข้มข้น 5 มิลลิเมตร การเปลี่ยนแปลงกิจกรรม zn2 ลดลง 10 % และยับยั้งกิจกรรมของเอนไซม์ hg2 CU2 .
ตั้งแต่ผลิตเอนไซม์ช่วยเพิ่มกิจกรรม ,ผลของความเข้มข้นของเอนไซม์และศึกษา . ดังแสดงในรูปที่ 4B , กิจกรรมสูงสุดได้ 5 มม. และมีการผลิตเพิ่มขึ้น 220% ในกิจกรรม เปรียบเทียบกับการตระหนักโดยไม่ผลิต . นอกเหนือจากแคลเซียม 5 มิลลิเมตร กิจกรรมของเอนไซม์ลดลง ผลการทดลองนี้ชี้ให้เห็นว่ามีกิจกรรมเอนไซม์แคลเซียมที่เหมาะสมของมันความต้องการแคลเซียมสำหรับกิจกรรมเอนไซม์เฉพาะเจาะจงอย่างมากเนื่องจากไอออนโลหะอื่น ๆ ( เช่น mn2 mg2 , และ ba2 ) ไม่สามารถที่จะเพิ่ม หรือจะกระตุ้นกิจกรรมของเอนไซม์ .