rude extract prepared from white ki

rude extract prepared from white kidney beans (Phaseolus vulgaris) showed α-amylase inhibitory activity. Four fractions showed α-amylase inhibitory activity after the extract was subjected to reverse phase chromatography. The fraction with the highest activity was isolated and characterized. It was found to be a glycoprotein with an N-glycosylation site whose deglycosylated molecular weight is 54,847 as determined by electrospray ionization mass spectrometry (ESI-MS). Its C-terminal residues were serine, followed by alanine and tyrosine. Its binding constant was 2.8 μM at 55°C. The carbohydrate moiety was not involved in binding as its removal did not decrease the binding constant. Physiological amounts of kidney homogenate, plasma proteases, pronase or thermolysin readily hydrolysed the purified inhibitor; however, it was resistant to pepsin. Chloride ions were found to be important for full activity while calcium increased the initial rate of binding. Magnesium or sulfate ions did not have an effect on inhibition. Classical competitive inhibition of α-amylase was observed at pH 6.9.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

สารสกัดหยาบที่เตรียมจากถั่วไตขาว (เขียว vulgaris) แสดงให้เห็นว่ากิจกรรมลิปกลอสไขα-amylase สี่เศษพบว่าα-amylase ลิปกลอสไขกิจกรรมหลังจากสารสกัดถูกยัดเยียดให้กลับเฟส chromatography เศษส่วนที่ มีกิจกรรมสูงสุดแยกต่างหาก และลักษณะ มันถูกค้นพบเป็น ไกลโคโปรตีนกับไซต์ N glycosylation ตัวที่มีน้ำหนักโมเลกุล deglycosylated เป็น 54,847 ตามที่กำหนดไว้ โดยวิธีพ่นละอองไฟฟ้า ionization โตรเมทรี (ESI-MS) ตกของเทอร์มินัล C ถูกแถ ตาม ด้วยอะลานีนและ tyrosine ค่าคงของการผูก 2.8 μM ที่ 55 องศาเซลเซียส Moiety คาร์โบไฮเดรตไม่เกี่ยวข้องกับการผูกเป็นเอาของไม่ลดคงผูก จำนวนสรีรวิทยาของไต homogenate, proteases พลาสมา pronase หรือ thermolysin พร้อม hydrolysed เตอร์บริสุทธิ์ อย่างไรก็ตาม ไม่ทนต่อการเพพซิน พบประจุคลอไรด์จะสำคัญสำหรับกิจกรรมเต็มรูปแบบในขณะที่แคลเซียมเพิ่มอัตราเริ่มต้นของการผูก ประจุซัลเฟตหรือแมกนีเซียมไม่มีผลต่อการยับยั้งการ ยับยั้งการแข่งขันคลาสสิกของα-amylase ได้สังเกตที่ค่า pH 6.9

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

สารสกัดหยาบที่ทำจากถั่วสีขาว (Phaseolus vulgaris) มีฤทธิ์ยับยั้งαอะไมเลส สี่เศษส่วนมีฤทธิ์ยับยั้งαอะไมเลสหลังจากที่สารสกัดที่ถูกยัดเยียดให้กลับโคเฟส ส่วนที่มีกิจกรรมสูงสุดที่แยกและลักษณะ มันถูกพบว่าเป็นไกลโคโปรตีนที่มีเว็บไซต์ N-glycosylation ที่มีน้ำหนักโมเลกุล deglycosylated เป็น 54,847 ตามที่กำหนดโดยมวลสาร electrospray ไอออนไนซ์ (ESI-MS) ตกค้าง C ขั้วมันเป็นซีรีนตามด้วยอะลานีนและซายน์ คงมีผลผูกพันของมันคือ 2.8 ไมครอนที่ 55 ° C ครึ่งคาร์โบไฮเดรตไม่ได้มีส่วนร่วมในผลผูกพันการกำจัดของมันไม่ได้ลดลงอย่างต่อเนื่องมีผลผูกพัน จำนวนเงินที่ทางสรีรวิทยาของ homogenate ไตโปรตีเอสพลาสม่า, Pronase หรือ thermolysin พร้อมยับยั้งการย่อยบริสุทธิ์; แต่มันก็ทนต่อน้ำย่อย ไอออนคลอไรด์พบว่ามีความสำคัญสำหรับกิจกรรมเต็มรูปแบบในขณะที่แคลเซียมเพิ่มขึ้นอัตราการเริ่มต้นของการมีผลผูกพัน แมกนีเซียมซัลเฟตไอออนหรือไม่ได้มีผลกระทบต่อการยับยั้ง คลาสสิกการยับยั้งการแข่งขันของαอะไมเลสเป็นข้อสังเกตที่ pH 6.9

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

สารสกัดหยาบที่เตรียมจากถั่วไตสีขาว ( phaseolus vulgaris ) พบแอลฟาอะไมเลสพบว่ากิจกรรม สี่เศษส่วนพบแอลฟาอะไมเลสพบว่ากิจกรรมหลังจากถูกยัดเยียดให้กลับเฟสโครมาโทกราฟี ส่วนที่มีกิจกรรมสูงสุดได้เพียงมันถูกพบว่าเป็นไกลโคโปรตีนที่มีน้ำหนักโมเลกุล n-glycosylation เว็บไซต์ที่มี deglycosylated เป็น 54847 ตามที่กำหนดโดยวิธีพ่นละอองไฟฟ้าไอแมสสเปกโตรเมทรี ( esi-ms ) ของดินซึ่งเอนไซม์อะลานีนและไทโรซีน ตามด้วย . มันผูกพันคงเป็น 2.8 μ M ที่ 55 องศา คาร์โบไฮเดรตแน่นอนไม่ได้มีส่วนร่วมในการจับของการกำจัดไม่ลดคงผูกปริมาณทางสรีรวิทยาของไตเพื่อแยกพลาสมาโปรเนสเทอร์โมไลซิน , หรือพร้อมที่สามารถยับยั้ง อย่างไรก็ตาม มันทนต่อเอนไซม์เปปซิน ไอออนคลอไรด์ พบว่าเป็นสิ่งสำคัญสำหรับกิจกรรมเต็มรูปแบบในขณะที่ แคลเซียม เพิ่มอัตราเริ่มต้นของการรวม แมกนีเซียมซัลเฟตไอออนหรือไม่มีผลในการยับยั้งการขัดขวางการแข่งขันคลาสสิกของแอลฟาอะไมเลสพบว่าพีเอช 6.9 .