be the main contributors to the gel formation of WPI-3 exposed
to the NTC treatment (Fig. 3F). WPI-3 had the highest content of
a-La, which potentially contributes with four disulfide bonds in
contrast to two disulfide bonds and one free thiol group of b-Lg.
Initially, changing the solution from MQ water to NEM, lead to a
shift in gel point to slightly elevated temperatures of +1.5–2.5 C.
Under NEM conditions, the proteins are incapable of interacting
via disulfide bonds, and the gel network formation is dependent
on non-covalent interactions. This may explain the shift in gel
points, as the proteins need to unfold to a greater extent, thus
requiring more heat/time, before gelation can occur. The shift in
gel point was observed for all samples indicating that disulfide
bonds are in general very important for the formation of the
heat-induced gel network (Shimada & Cheftel, 1989). Indeed, heating
causes exposure of the free thiol of b-Lg leading to
sulfhydryl/disulfide interchange reactions that are important in
the development of heat-induced gel, and it is expected that these
occur during heating of the samples. However, as NTC and heat
treated samples did not exhibit the same gelling behavior, the gelling
behavior observed for the NTC samples cannot be attributed
solely to these interchange reactions. Heating facilitates
sulfhydryl/disulfide interchange reactions, and concurrent ultrasonication
may enhance/accelerate the reactions.
For NEM samples, non-covalent interactions seemed responsible
for establishing the gel network, indicating that, at least when
disulfide bonding was inhibited, these interactions were sufficient
for gelation.
The further setting of the gel network (holding at 85 C and subsequent
cooling) was similar for all samples prepared from WPI-1
and WPI-2 (see Supplementary information). A steeper rise in G0
values was observed for WPI-3 MQ samples, and for NEM samples
even more so. The altered development of G0 values could be a consequence
of the high a-La content. As a-La denatures over a longer
time and temperature range, it will initially take longer time for
the proteins to reach a conformational state, where the required
interactions can take place. When possible, disulfide bonds may
be the energetically preferred, but when inhibited they may
require a higher degree of unfolding, explaining the steeper development
of G0 values for NEM samples during holding and cooling.
When regarding gelling behavior, differences in a-La:b-Lg ratio
again appeared to mediate different outcomes. High contents of
a-La appeared to confer a gel more dependent on disulfide bonds,
whereas gels prepared from WP powders with high b-Lg formed a
network by both covalent and non-covalent interactions. One
should note, however, that the inhibition of disulfide bonds may
give room for non-covalent interactions that may not otherwise
take place during gelation.
In conclusion, the results demonstrate that high intensity ultrasound
combined with heat confers an effect on the thermal behavior
of whey proteins in WP isolates. We suggest that high intensity
ultrasound and heat combined mediates an unfolding of the proteins,
making the intramolecular bonds more accessible to the
forces of ultrasound. The effects are dependent on a-La:b-Lg ratio,
where higher amounts of a-La render aWP solutions more susceptible
to the forces of ultrasound. Furthermore, the a-La:b-Lg ratio is
also important for the inter- and intramolecular interactions
formed subsequent to ultrasound-mediated unfolding of the proteins,
where higher amounts of a-La appears associated with
higher degree of disulfide bonding.
เป็นผู้สนับสนุนหลักในการก่อตัวของ wpi-3 เปิดเผย
เจลเพื่อการรักษา กทช ( รูปที่ขา ) wpi-3 มีเนื้อหาสูงของ
a-la ซึ่งอาจมีส่วนช่วยกับสี่พันธบัตรซัลไฟด์ใน
ตรงกันข้ามกับสองพันธบัตรซัลไฟด์และหนึ่งฟรีขนาดกลุ่ม b-lg .
ตอนแรก เปลี่ยนโซลูชั่นจาก ? น้ำไม่นำไปสู่
กะ ในเจลจุดสูงเล็กน้อยอุณหภูมิ 1.5 – 2.5
Cภายใต้เงื่อนไขที่ไม่ , โปรตีนมีความสามารถในการโต้ตอบ
ผ่านพันธบัตรซัลไฟด์ และเจลเครือข่ายการพัฒนาขึ้นอยู่กับ
ไม่โควาเลนต์การโต้ตอบ นี้อาจอธิบายการเปลี่ยนแปลงในจุดเจล
เป็นโปรตีนต้องแฉมีขอบเขตมากขึ้น ดังนั้น
เวลาที่ต้องการความร้อนมากขึ้น ก่อนการเกิดเจลที่สามารถเกิดขึ้นได้ การเปลี่ยนแปลงใน
เจลจุดสังเกตสำหรับตัวอย่างที่แสดงให้เห็นว่าได
พันธบัตรอยู่ในทั่วไปที่สำคัญมากสำหรับการก่อตัวของความร้อนจากเจล
เครือข่าย ( ชิมาดะ& cheftel , 1989 ) แน่นอนความร้อน
สาเหตุการเปิดรับข่าวสารของไทออลอิสระ b-lg นำไปสู่
sulfhydryl / ไดแลกเปลี่ยนปฏิกิริยาที่สำคัญในการพัฒนาให้เกิดความร้อน
เจล และคาดว่าทั้ง
เกิดขึ้นระหว่างความร้อนของตัวอย่าง อย่างไรก็ตาม กทช. และความร้อน
ตัวอย่าง ถือว่าไม่ได้แสดงเหมือนกัน gelling พฤติกรรม gelling พฤติกรรม ) กทชตัวอย่างไม่สามารถเกิดจาก
เพียงปฏิกิริยาการแลกเปลี่ยนเหล่านี้ ความร้อนได้สะดวก
sulfhydryl / ไดปฏิกิริยาการแลกเปลี่ยน และการ ultrasonication
อาจเพิ่ม / เร่งปฏิกิริยา .
สำหรับตัวอย่างหรือการปฏิสัมพันธ์จะไม่รับผิดชอบสำหรับการสร้างเครือข่าย
เจล ,แสดงให้เห็นว่า อย่างน้อยเมื่อ
ไดเชื่อมถูกยับยั้ง การปฏิสัมพันธ์เหล่านี้เพียงพอ
สำหรับเจลาติน . การตั้งค่าเพิ่มเติมของเจลเครือข่าย ( ค้างที่ 85 C
เย็นต่อมา ) ที่คล้ายคลึงกันสำหรับทุกตัวอย่างที่เตรียมจาก wpi-1
และ wpi-2 ( ดูข้อมูลเพิ่มเติม ) ลุกขึ้นชันใน G0
ค่าสังเกตอย่าง wpi-3 MQ และตัวอย่างแหนม
ยิ่งดังนั้นการเปลี่ยนแปลงการพัฒนา G0 ค่าอาจจะผล
ของเนื้อหา a-la สูง เป็นผู้ผลิต a-la ไปอีกนาน
และอุณหภูมิช่วงนั้นเริ่มแรกจะใช้เวลานานสำหรับ
โปรตีนถึงสถานะในที่ติดต่อที่ต้องการ
สามารถใช้สถานที่ เมื่อเป็นไปได้ , พันธบัตรซัลไฟด์อาจ
เป็นสุนัตที่ต้องการ , แต่เมื่อพวกเขาอาจ
ยับยั้งต้องระดับที่สูงขึ้นของการแฉเรื่องการพัฒนาคุณค่า G0
ชันตัวอย่างแหนมในความเย็น .
เมื่อเกี่ยวกับพฤติกรรม gelling ความแตกต่างในการ a-la :
อัตราส่วน b-lg อีกครั้งปรากฏว่าไกล่เกลี่ย ผลที่แตกต่างกัน เนื้อหาสูงของ
a-la ปรากฏให้เจลมากขึ้นอยู่กับพันธบัตรได
ส่วนเจลที่เตรียมจากผง WP ด้วย b-lg สูงรูปแบบที่
เครือข่ายทั้งการปฏิสัมพันธ์และการแสวงหา . หนึ่ง
ควรทราบ แต่ที่การยับยั้งพันธบัตรซัลไฟด์อาจ
ให้ห้องปลอดการปฏิสัมพันธ์ที่อาจไม่เป็นอย่างอื่นจะใช้สถานที่ในการเกิดเจล
.
สรุป ผลการวิจัยแสดงให้เห็นว่าความเข้มสูง Ultrasound
รวมกับความร้อนที่เกี่ยวข้องมีผลต่อพฤติกรรมทางความร้อนของเวย์โปรตีนใน WP
เชื้อเราแนะนำให้ความเข้มสูง
อัลตร้าซาวด์และความร้อนรวม mediates การแฉของโปรตีน
ทำให้พันธบัตร intramolecular มากขึ้นเข้าถึง
กําลังของอัลตราซาวด์ ผลจะขึ้นอยู่กับ a-la : อัตราส่วน b-lg
ที่ปริมาณสูง , a-la ให้ AWP โซลูชั่นอ่อนแอมากขึ้น
กองกําลังของอัลตราซาวด์ นอกจากนี้ a-la : อัตราส่วน b-lg คือ
ยังสำคัญสำหรับปฏิสัมพันธ์ระหว่าง intramolecular
เกิดขึ้นตามมาโดยอัลตราซาวนด์แฉของโปรตีน ซึ่งสูงกว่ายอดของ a-la
จะเกี่ยวข้องกับระดับสูงของพันธะไดซัลไฟด์ .
การแปล กรุณารอสักครู่..
