Vitamin D is a fat-soluble regulatory vitamin maintaining blood calcium and phosphorus concentrations within a narrow physiological range. Binding to an appropriate delivery system can enhance vitamin D3 solubility, simplify its transport, protect it from degradation and increase its bioavailability. Alpha-lactalbumin as a milk protein is a good candidate for a vitamin encapsulation. Binding properties and conformational change of bovine apo alpha-lactalbumin upon interaction with vitamin D3 were investigated by calorimetry, spectroscopy and by molecular docking. Tryptophan fluorescence quenching indicates that the protein conformation changes in the presence of vitamin D3. However, according to far UV CD results, the secondary structure of the protein was altered in the presence of vitamin D3. The molecular modeling showed that Van der Waals interactions, hydrogen bond and hydrophobic interactions play a major role in the binding of vitamin D3 to the alpha-lactalbumin hydrophobic pocket. The particle size of alpha-lactalbumin and vitamin D3 complex is much larger than the native protein. Surprisingly, in the presence of vitamin D3, the thermal stability of the protein decreases. The binding constant and standard Gibbs free energy change (ΔG°) of binding vitamin D3 to the protein obtained from ITC are 3.66 × 105 M−1 and −7.6 kcal mol−1, respectively, what agrees with results obtained by measurement of fluorescence and by molecular docking. The formed complex is a suitable candidate in order to enrich the low-fat food and non-alcohol drinks. According to the results, alpha-lactalbumin can be introduced suitable carrier for vitamin D3.
วิตามินดีเป็นวิตามินที่กฎระเบียบที่ละลายในไขมันการรักษาแคลเซียมในเลือดและความเข้มข้นของฟอสฟอรัสอยู่ในช่วงแคบ ๆ ทางสรีรวิทยา ผูกพันกับระบบการจัดส่งที่เหมาะสมสามารถเพิ่มการละลายวิตามิน D3, ลดความซับซ้อนของการขนส่ง, ปกป้องมันจากการย่อยสลายและเพิ่มการดูดซึมของ alpha-lactalbumin เป็นโปรตีนนมเป็นผู้สมัครที่ดีสำหรับการห่อหุ้มวิตามิน ผูกคุณสมบัติและการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างของวัว APO alpha-lactalbumin เมื่อมีปฏิสัมพันธ์กับวิตามิน D3 ถูกตรวจสอบโดย calorimetry, สเปกโทรสโกและโดยการเชื่อมต่อในระดับโมเลกุล ดับเรืองแสงโพรไบโอแสดงให้เห็นว่ามีการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างโปรตีนในการปรากฏตัวของวิตามิน D3 อย่างไรก็ตามตามผลซีดียูวีไกลโครงสร้างทุติยภูมิของโปรตีนที่มีการเปลี่ยนแปลงในการปรากฏตัวของวิตามิน D3 การสร้างแบบจำลองโมเลกุลพบว่า Van der Waals ปฏิสัมพันธ์, พันธะไฮโดรเจนและการมีปฏิสัมพันธ์ที่ไม่ชอบน้ำมีบทบาทสำคัญในการรวมของวิตามิน D3 เพื่อ alpha-lactalbumin กระเป๋าไม่ชอบน้ำ ขนาดอนุภาคอัลฟา lactalbumin และซับซ้อนวิตามิน D3 มีขนาดใหญ่กว่าโปรตีนพื้นเมือง น่าแปลกที่ในการปรากฏตัวของวิตามิน D3, เสถียรภาพทางความร้อนของโปรตีนลดลง อย่างต่อเนื่องและมีผลผูกพันมาตรฐานการเปลี่ยนแปลงพลังงานกิ๊บส์ (ΔG°) ของวิตามิน D3 ผูกพันกับโปรตีนที่ได้จาก ITC เป็น 3.66 × 105 M-1 และ -7.6 กิโลแคลอรี mol-1 ตามลำดับสิ่งที่เห็นด้วยกับผลที่ได้รับจากการวัดการเรืองแสงและ โดยเชื่อมต่อโมเลกุล ที่ซับซ้อนที่เกิดขึ้นเป็นผู้สมัครที่เหมาะสมในการสั่งซื้อเพื่อเพิ่มอาหารที่มีไขมันต่ำและเครื่องดื่มที่ไม่มีแอลกอฮอล์ ตามผล, alpha-lactalbumin สามารถนำผู้ให้บริการที่เหมาะสมสำหรับวิตามิน D3
การแปล กรุณารอสักครู่..
![](//thimg.ilovetranslation.com/pic/loading_3.gif?v=b9814dd30c1d7c59_8619)