The main residues involved in subst

The main residues involved in substrate binding are shown in
Fig. 1B (6). Arg-144 (helix V) and Glu-126 (helix IV) are the
major determinants. Arg-144 forms H-bonds with the O3 and O4
atoms of the galactopyranosyl ring, whereas Glu-126 may interact
with the O4, O5, or O6 via water molecules. Although not
shown in the structure, biochemical evidence indicates that these
residues form a charge pair in the absence of the substrate
(21–25). Recent experiments (26) using carbodiimide labeling in
the absence or presence of ligand in conjunction with mass
spectroscopy indicate that Glu-269 (helix VIII) may be implicated
in sugar binding, possibly interacting with the C3OHof the
galactopyranosyl ring. The x-ray crystal structure reveals that
this residue forms a salt bridge with Arg-144 as well as an H-bond
with Trp-151 (6). Because all replacements for Glu-269, with the
exception of aspartic acid, do not bind sugar and because all
modes of translocation are abrogated, it is likely that Glu-269
may be a key residue, coupling H translocation and sugar
binding.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ตกหลักเกี่ยวข้องกับการรวมพื้นผิวแสดงFig. 1B (6) อาร์กิวเมนต์ของค่า-144 (เกลียว V) และ Glu-126 (เกลียว IV)ดีเทอร์มิแนนต์หลัก อาร์กิวเมนต์ของค่า-144 รูปแบบ H-พันธบัตรมี O3 O4อะตอมของ galactopyranosyl แหวน ในขณะที่ Glu 126 อาจโต้ตอบกับ O4, O5, O6 ผ่านโมเลกุลของน้ำ แม้ไม่แสดงในโครงสร้าง ชีวเคมีหลักฐานบ่งชี้ว่า ที่เหล่านี้ตกแบบคู่ค่าการขาดงานของพื้นผิว(21 – 25) ล่าสุดทดลอง (26) ใช้ carbodiimide ติดฉลากในการขาดงานหรือสถานะของลิแกนด์ร่วมกับมวลชนกแสดงว่า อาจเกี่ยวข้อง Glu-269 (เกลียว VIII)ในน้ำตาลผูก โต้ตอบกับ C3OHof อาจจะgalactopyranosyl แหวน โครงสร้างผลึกเอ็กซ์เรย์พบที่สารตกค้างนี้ใช้สะพานเกลือกับ 144 อาร์กิวเมนต์ของค่า H เป็นพันธะกับ Trp-151 (6) เพราะแทนที่ทั้งหมดสำหรับ Glu-269 มีการข้อยกเว้นของ aspartic กรด ผูกน้ำตาล และเนื่องจากทั้งหมดวิธีการสับเปลี่ยนเป็น abrogated ก็มีแนวโน้มที่ Glu-269อาจตกค้างคีย์ การสับเปลี่ยนคลัป H และน้ำตาลผูก

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ตกค้างหลักที่เกี่ยวข้องในพื้นผิวผูกพันที่แสดงอยู่ใน
รูป 1B (6) Arg-144 (เกลียว V) และ Glu-126 (เกลียว IV) เป็น
ปัจจัยที่สำคัญ Arg-144 รูปแบบ H-พันธบัตรกับ O3 และ O4
อะตอมของแหวน galactopyranosyl ขณะ Glu-126 อาจโต้ตอบ
กับ O4, O5 หรือ O6 ผ่านโมเลกุลของน้ำ แม้ว่าจะไม่ได้
แสดงให้เห็นในโครงสร้างหลักฐานทางชีวเคมีเหล่านี้แสดงให้เห็นว่า
สารพิษตกค้างในรูปแบบคู่ค่าใช้จ่ายในกรณีที่ไม่มีของพื้นผิว
(21-25) การทดลองที่ผ่านมา (26) โดยใช้การติดฉลาก carbodiimide ใน
กรณีที่ไม่มีหรือการปรากฏตัวของแกนด์ร่วมกับมวล
สเปกโทรสโกระบุว่า Glu-269 (เกลียว VIII) อาจจะมีส่วนเกี่ยวข้อง
ในน้ำตาลมีผลผูกพันอาจจะมีปฏิสัมพันธ์กับ C3OHof
แหวน galactopyranosyl โครงสร้างผลึกเอ็กซ์เรย์แสดงให้เห็นว่า
สารตกค้างรูปแบบนี้เป็นสะพานที่มีเกลือ Arg-144 เช่นเดียวกับ H-พันธบัตร
กับ Trp-151 (6) เพราะการเปลี่ยนทั้งหมด Glu-269 มี
ข้อยกเว้นของกรด aspartic ไม่ผูกน้ำตาลและเพราะทุก
รูปแบบของการโยกย้ายจะยกเลิกก็มีโอกาสที่ Glu-269
อาจจะเป็นสารตกค้างที่สำคัญการมีเพศสัมพันธ์ H? โยกย้ายและน้ำตาล
ที่มีผลผูกพัน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

หลักที่เกี่ยวข้องกับสารตกค้างรวมแสดงใน
รูป 1B ( 6 ) arg-144 ( เกลียวใน ) และ glu-126 ( เกลียว 4 )
ตัวกำหนดที่สำคัญ arg-144 รูปแบบ h-bonds กับ O3
o4 และอะตอมของแหวน galactopyranosyl ในขณะที่ glu-126 อาจโต้ตอบกับ o4
, o6 ค่อน หรือผ่านโมเลกุลของน้ำ แม้ว่าจะไม่ได้
แสดงในโครงสร้างทางชีวเคมีพบว่า หลักฐานเหล่านี้
แบบฟอร์มค่าใช้จ่ายและคู่ในการขาดงานของพื้นผิว
( 21 – 25 ) การทดลองที่ผ่านมา ( 26 ) การใช้ฉลากใน carbodiimide
ขาดหรือการแสดงตนของลิแกนด์ร่วมกับมวล
สเปกโทรสโกปี พบว่า glu-269 ( เกลียว 8 ) อาจจะติดร่างแห
น้ำตาลผูก อาจจะกระทบกับ c3ohof
แหวน galactopyranosyl . โครงสร้างผลึกเอ็กซเรย์พบว่า
กากนี้รูปแบบสะพานเกลือ กับ arg-144 เช่นเดียวกับ h-bond
กับ trp-151 ( 6 ) เพราะแทนที่ทั้งหมด glu-269 กับ
ยกเว้นกรด ไม่ผูกมัด น้ำตาล เพราะจะ abrogated
โหมดการเคลื่อนย้าย มันคือโอกาสที่ glu-269
อาจจะกากกุญแจ แบบ H  โยกย้ายและน้ำตาล
ผูกพัน