Reversible phosphorylation of prote

Reversible phosphorylation of proteins is an important regulatory mechanism that occurs in both prokaryotic and eukaryotic organisms.[4][5][6][7] Kinases phosphorylate proteins and phosphatases dephosphorylate proteins. Many enzymes and receptors are switched "on" or "off" by phosphorylation and dephosphorylation. Reversible phosphorylation results in a conformational change in the structure in many enzymes and receptors, causing them to become activated or deactivated. Phosphorylation usually occurs on serine, threonine, tyrosine and histidine residues in eukaryotic proteins. Histidine phosphorylation of eukaryotic proteins appears to be much more frequent than tyrosine phosphorylation.[8] In prokaryotic proteins phosphorylation occurs on the serine, threonine, tyrosine, histidine or arginine or lysine residues.[4][5][8][9] The addition of a phosphate (PO4) molecule to a polar R group of an amino acid residue can turn a hydrophobic portion of a protein into a polar and extremely hydrophilic portion of molecule. In this way it can introduce a conformational change in the structure of the protein via interaction with other hydrophobic and hydrophilic residues in the protein.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

กลับ phosphorylation ของโปรตีนเป็นกลไกกำกับดูแลที่สำคัญที่เกิดขึ้นในสิ่งมีชีวิตทั้ง prokaryotic และ eukaryotic [4] [5] [6] [7] kinases phosphorylate โปรตีน และโปรตีน dephosphorylate phosphatases เอนไซม์และ receptors มากจะสลับ "บน" หรือ "ปิด" โดย phosphorylation และ dephosphorylation กลับ phosphorylation ที่เกิดการเปลี่ยนแปลง conformational ในโครงสร้างเอนไซม์และ receptors ก่อให้เกิดการเรียกใช้งาน หรือปิดใช้งานหลาย Phosphorylation มักเกิดขึ้นบนตกแถ ทรีโอนีน tyrosine และ histidine ใน eukaryotic โปรตีน Histidine phosphorylation ของ eukaryotic โปรตีนให้มากขึ้นบ่อยกว่า tyrosine phosphorylation แล้ว [8] ใน prokaryotic โปรตีน phosphorylation เกิดบนตกแถ ทรีโอนีน tyrosine, histidine หรืออาร์จินีน หรือไลซีน [4] [5] [8] [9] การเพิ่มโมเลกุลฟอสเฟต (PO4) ไปยังขั้ว R สารตกค้างเป็นกรดอะมิโนสามารถเปลี่ยน hydrophobic ส่วนของโปรตีนที่เป็นส่วนมาก hydrophilic และขั้วของโมเลกุล ในวิธีนี้ จะสามารถนำการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างของโปรตีนที่ผ่านการโต้ตอบกับอื่น ๆ ตกค้าง hydrophobic และ hydrophilic ในโปรตีน conformational

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

phosphorylation กลับของโปรตีนที่เป็นกลไกการกำกับดูแลที่สำคัญที่เกิดขึ้นในชีวิตทั้งโปรคาริโอและยูคาริโอ. [4] [5] [6] [7] ไคเนส phosphorylate โปรตีนและ phosphatases dephosphorylate โปรตีน เอนไซม์จำนวนมากและรับจะเปลี่ยน "ใน" หรือ "ปิด" โดย phosphorylation และ dephosphorylation ผลการ phosphorylation กลับในการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างในโครงสร้างเอนไซม์จำนวนมากและรับทำให้พวกเขากลายเป็นเปิดหรือปิด phosphorylation มักจะเกิดขึ้นในซีรีน, ธ รีโอนีซายน์แล​​ะ histidine ตกค้างในโปรตีน eukaryotic phosphorylation ฮีสทิดีของโปรตีน eukaryotic ดูเหมือนจะเป็นบ่อยมากขึ้นกว่า phosphorylation ซายน์. [8] ในโปรตีนโปรคาริโอฟอสโฟเกิดขึ้นในซีรีน, ธ รีโอนี, ซายน์ฮิสติดีนหรืออาร์จินีหรือตกค้างไลซีน. [4] [5] [8] [9] นอกจากนี้ของฟอสเฟต (PO4) โมเลกุลไปยังกลุ่ม R ขั้วของกรดอะมิโนที่เหลือสามารถเปิดส่วนที่ไม่ชอบน้ำของโปรตีนเป็นส่วนขั้วโลกและชอบน้ำมากของโมเลกุล ด้วยวิธีนี้จะสามารถนำการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างในโครงสร้างของโปรตีนที่ผ่านการมีปฏิสัมพันธ์กับสารตกค้างที่ไม่ชอบน้ำและน้ำในโปรตีน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ปฏิกิริยาฟอสโฟรีเลชันกลับของโปรตีนเป็นกลไกกำกับดูแลที่สำคัญที่เกิดขึ้นในทั้งสองและโพรคาริโอติก eukaryotic สิ่งมีชีวิต [ 4 ] [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ] phosphorylate ดิ dephosphorylate ยาโปรตีนและโปรตีน เอนไซม์หลายตัวรับจะเปลี่ยน " ใน " หรือ " ปิด " โดยกรุงเทพมหานคร และดีฟอ ฟริเลชัน .กรุงเทพมหานคร , ผลในการเปลี่ยนแปลงทางโครงสร้างในโครงสร้างในเอนไซม์หลายตัวรับ ทำให้พวกมันกลายเป็นเปิดใช้งานหรือปิดการใช้งาน ปฏิกิริยาฟอสโฟรีเลชันมักจะเกิดขึ้นบนเป็นตัวและถ่ายทอดวิชาซีนีนตกค้างในโปรตีน ยูคาริโอติก ฮิสติดีนฟอสโฟริเลชันของโปรตีน eukaryotic ปรากฏเป็นบ่อยกว่า ไทโรซิน กรุงเทพมหานคร .[ 8 ] ในโพรคาริโอติกโปรตีนฟอสโฟริเลชันเกิดขึ้นบนเป็นตัวถ่ายทอดวิชาซีนีนหรืออาร์หรือ lysine ตกค้าง [ 4 ] [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ] เพิ่มของฟอสเฟต ( po4 ) โมเลกุลในกลุ่ม R ขั้วโลกของกากกรดอะมิโนสามารถเปิดส่วน hydrophobic ของโปรตีนเป็น ขั้วโลกและมากที่มีส่วนของโมเลกุลในวิธีนี้สามารถแนะนำการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างในโครงสร้างของโปรตีนที่ผ่านการมีปฏิสัมพันธ์กับคนอื่นและ hydrophobic น้ำที่ตกค้างในโปรตีน