Connective tissue fibers are of three principal types.
Connective tissue fibers are present in varying amounts, depending on the structural needs or function of the connective tissue. Each type of fiber is produced by fibroblasts and is composed of protein consisting of long peptide chains. The types of connective tissue fibers are
•Collagen fibers
•Reticular fibers
•Elastic fibers
Collagen Fibers and Fibrils
Collagen fibers are the most abundant type of connective tissue fiber.
Collagen fibers are the most abundant structural components of the connective tissue. They are flexible and have a remarkably high tensile strength. In the light microscope, collagen fibers typically appear as wavy structures of variable width and indeterminate length. They stain readily with eosin and other acidic dyes. They can also be colored with the dye aniline blue used in Mallory’s connective tissue stain or with the dye light green used in Masson’s stain.
Figure 6.5 Collagen fibrils in dense irregular connective tissue. Electron micrograph of dense…
When examined with the TEM, collagen fibers appear as bundles of fine, threadlike subunits. These subunits are collagen fibrils (Fig. 6.5). Within an individual fiber, the collagen fibrils are relatively uniform in diameter. In different locations and at different stages of development, however, the fibrils differ in size. In developing or immature tissues, the fibrils may be as small as 15 or 20 nm in diameter. In dense, regular connective tissue of tendons or other tissues that are subject to considerable stress, they may measure up to 300 nm in diameter.
Collagen fibrils have a 68-nm banding pattern.
When collagen fibrils stained with osmium or other heavy metals are examined with the TEM, they exhibit a sequence of closely spaced transverse bands that repeat every 68 nm along the length of the fibril (Fig. 6.5, inset). This regular banding pattern can also be observed on the surface of the collagen fibrils when they are examined with the atomic force microscope (AFM; Fig. 6.6). This banding pattern reflects the fibril’s subunit structure, specifically the size and shape of the collagen molecule and the arrangement of the molecules that form the fibril (Fig. 6.7). The collagen molecule (formerly called tropocollagen) measures about 300 nm long by 1.5 nm thick and has a head and a tail. Within each fibril, the collagen molecules align head to tail in overlapping rows with a gap between the molecules in each row and a one-quarter-molecule stagger between adjacent rows. These gaps are clearly visible with the AFM (see Fig. 6.6). The strength of the fibril is created by the covalent bonds between the collagen molecules of adjacent rows, not the head-to-tail attachment of the molecules in a row. The banding pattern observed with the TEM (see Fig. 6.5, inset) is caused largely by osmium deposition in the space between the heads and tails of the molecules in each row.
Figure 6.6 Collagen fibrils in dense irregular connective tissue. This atomic force microscopic image of…Figure 6.7 Diagram showing the molecular character of a type 1 collagen fibril in increasing order of…
Each collagen molecule is a triple helix composed of three intertwined polypeptide chains.
A single collagen molecule consists of three polypeptides known as α chains. The α chains intertwine, forming a right-handed triple helix (see Fig. 6.7d). Every third amino acid in the chain is a glycine molecule, except at the ends of the α chains. A hydroxyproline or hydroxylysine frequently precedes each glycine in the chain, and a proline frequently follows each glycine in the chain. Along with proline and hydroxyproline, the glycine is essential for the triple-helix conformation (see Fig. 6.7e). Associated with the helix are sugar groups that are joined to hydroxylysyl residues. Because of these sugar groups, collagen is properly described as a glycoprotein.
The α chains that constitute the helix are not all alike. They vary in size from 600 to 3,000 amino acids. To date, at least 42 types of α chains encoded by different genes have been identified and mapped to loci on several different chromosomes. As many as 28 different types of collagens have been categorized on the basis of the combinations of α chains they contain. These various collagens are classified by Roman numerals I to XXVIII according to the chronology of their discovery. A collagen molecule may be homotrimeric (consisting of three identical α chains) or heterotrimeric (consisting of two or even three genetically distinct α chains).
For example, type I collagen found in loose and dense connective tissue is heterotrimeric. Two of the α chains, identified as α1, are identical, and one, identified as α2, is different. Thus, in collagen nomenclature it is designated [α1(I)]2α2(I) (Table 6.2). Type II collagen is homotrimeric and present in hyaline and elastic cartilage, where it occurs as very fine fibrils. The collagen molecules of type II collagen are composed of three identical α chains. Because these α chains differ from those of other collagens, type II collagen is designated [α1(II)]3.
เส้นใยเนื้อเยื่อเกี่ยวพันชนิดหลักที่สามได้เส้นใยเนื้อเยื่อเกี่ยวพันอยู่ในจำนวนที่แตกต่างกัน ขึ้นอยู่กับความต้องการโครงสร้างการทำงานของเนื้อเยื่อเกี่ยวพัน แต่ละชนิดของเส้นใยผลิต โดย fibroblasts และประกอบด้วยโปรตีนที่ประกอบด้วยโซ่เพปไทด์ยาว ชนิดของเส้นใยเนื้อเยื่อเกี่ยวพันเส้นใย •Collagenเส้นใย •Reticularเส้นใย •Elasticเส้นใยคอลลาเจนและ Fibrilsเส้นใยคอลลาเจนเป็นชนิดอุดมสมบูรณ์ที่สุดของเส้นใยเนื้อเยื่อเกี่ยวพันเส้นใยคอลลาเจนเป็นส่วนประกอบโครงสร้างมากที่สุดของเนื้อเยื่อเกี่ยวพัน พวกเขาจะมีความยืดหยุ่น และมีความแข็งแรงสูงอย่างยิ่ง ในกล้องจุลทรรศน์แสง เส้นใยคอลลาเจนโดยทั่วไปจะปรากฏเป็นโครงสร้างหยักของตัวแปรความกว้างและความยาวที่ไม่ทราบแน่ชัด จะติดพร้อมกับ eosin และอื่น ๆ สีกรด พวกเขาสามารถยังให้สีย้อม aniline บลูใช้ในคราบของ Mallory เนื้อเยื่อเกี่ยวพัน หรือการย้อมสีเขียวใช้ในคราบของ Massonรูป 6.5 fibrils คอลลาเจนในเนื้อเยื่อเกี่ยวพันผิดปกติหนาแน่น Micrograph อิเล็กตรอนของหนาแน่น...เมื่อตรวจสอบกับการยการ เส้นใยคอลลาเจนปรากฏเป็นการรวมกลุ่มของ subunits ดี threadlike Subunits เหล่านี้มีคอลลาเจน fibrils (Fig. 6.5) Fibrils คอลลาเจนจะไม่สม่ำเสมอค่อนข้างในเส้นผ่าศูนย์กลางภายในเส้นใยแต่ละตัว ในสถานต่าง ๆ และ ที่ระยะต่าง ๆ ของการพัฒนา อย่างไรก็ตาม fibrils แตกต่างขนาดนี้ ในการพัฒนาเนื้อเยื่อ immature, fibrils อาจจะเป็นขนาด 15 หรือ 20 nm เส้นผ่านศูนย์กลาง ในความหนาแน่นสูง ปกติเนื้อเยื่อเกี่ยวพันของเอ็นหรือเนื้อเยื่ออื่น ๆ ที่ มีความเครียดมาก พวกเขาสามารถวัดถึง 300 nm เส้นผ่านศูนย์กลางได้คอลลาเจน fibrils มีแบบ banding 68-nmเมื่อคอลลาเจน fibrils สีกับออสเมียม หรือโลหะหนักอื่น ๆ ตรวจสอบ มีการยการ พวกเขาแสดงลำดับของวง transverse ลที่อย่างใกล้ชิดที่ทำซ้ำทุก 68 nm ตามความยาวของ fibril การ (Fig. 6.5 แทรก) รูปนี้ banding ปกติยังจะสังเกตได้จากบนพื้นผิวของ fibrils คอลลาเจนเมื่อพวกเขาจะตรวจสอบ ด้วยกล้องจุลทรรศน์แรงอะตอม (AFM Fig. 6.6) รูปนี้ banding สะท้อนให้เห็นถึงโครงสร้างย่อยของ fibril โดยเฉพาะขนาดและรูปร่างของโมเลกุลคอลลาเจนและการจัดเรียงโมเลกุลที่เป็น fibril (Fig. 6.7) โมเลกุลคอลลาเจน (เดิมเรียกว่า tropocollagen) วัดประมาณ 300 nm โดย 1.5 ยาวหนา nm และมีหัวและหาง ภายในแต่ละ fibril คอลลาเจนโมเลกุลจัดหัวหางเป็นแถวทับซ้อนกันกับช่องว่างระหว่างโมเลกุลในแต่ละแถวและซวนเซโมเลกุลหนึ่งไตรมาสระหว่างแถวที่อยู่ติดกัน ช่องว่างเหล่านี้จะมองเห็นได้ชัดเจน ด้วย AFM (ดู Fig. 6.6) สร้างความแข็งแรงของ fibril การ โดยพันธบัตรโคเวเลนต์ระหว่างโมเลกุลคอลลาเจนของแถวติดกัน ไม่แนบหัวหางของโมเลกุลในแถว รูป banding สังเกต ด้วยการยการ (ดู Fig. 6.5 แทรก) เป็นสาเหตุส่วนใหญ่สะสมออสเมียมในช่องว่างระหว่างหัวและหางของโมเลกุลในแต่ละแถวรูป 6.6 fibrils คอลลาเจนในเนื้อเยื่อเกี่ยวพันผิดปกติหนาแน่น แรงอะตอมกล้องจุลทรรศน์ภาพนี้ของ... รูป 6.7 ไดอะแกรมแสดงลักษณะโมเลกุลของ fibril การคอลลาเจนชนิด 1 ในการเพิ่มใบสั่งของ...แต่ละโมเลกุลของคอลลาเจนเป็นเกลียวสามที่ประกอบด้วยโซ่ polypeptide พันสามโมเลกุลเดี่ยวคอลลาเจนประกอบด้วยเปปไทด์ที่สามเรียกว่าโซ่ด้วยกองทัพ กลุ่มด้วยกองทัพ intertwine ขึ้นรูปเกลียวสามถนัด (ดู Fig. 6.7 d) กรดอะมิโนทุกสามสายคือ นโมเลกุล glycine ยกเว้นที่ปลายของโซ่ด้วยกองทัพ Hydroxyproline หรือ hydroxylysine บ่อยละ glycine ก่อนหน้าในสาย และ proline เป็นบ่อยตามแต่ละ glycine ในห่วงโซ่ Proline และ hydroxyproline, glycine จะเป็นสิ่งจำเป็นสำหรับ conformation ทริปเปิลเกลียว (ดู Fig. 6.7e) เกี่ยวข้องกับเกลียวมีกลุ่มน้ำตาลที่ตกค้าง hydroxylysyl รวม เนื่องจากกลุ่มน้ำตาล คอลลาเจนได้อธิบายไว้อย่างถูกต้องว่าเป็นไกลโคโปรตีนกลุ่มด้วยกองทัพที่เป็นเกลียวไม่เหมือนกันทั้งหมด พวกเขาแตกต่างกันในขนาด 600 3000 กรดอะมิโน วันที่ ชนิดด้วยกองทัพน้อย 42 โซ่ที่เข้ารหัส โดยยีนแตกต่างกันได้ระบุ และแม็ปกับ loci บน chromosomes หลายแตกต่างกัน Collagens จำนวน 28 ชนิดต่าง ๆ ได้รับการจัดประเภทโดยใช้ชุดข้อมูลของโซ่ด้วยกองทัพที่ประกอบด้วย Collagens ต่าง ๆ เหล่านี้ตามตัวเลขโรมันเป็น XXVIII ตามลำดับของการค้นพบของพวกเขา โมเลกุลคอลลาเจนอาจ homotrimeric (ประกอบด้วยกองทัพเหมือนสามโซ่) หรือ heterotrimeric (ประกอบด้วยโซ่ด้วยกองทัพแปลงพันธุกรรมที่แตกต่างกันสอง หรือสามได้)For example, type I collagen found in loose and dense connective tissue is heterotrimeric. Two of the α chains, identified as α1, are identical, and one, identified as α2, is different. Thus, in collagen nomenclature it is designated [α1(I)]2α2(I) (Table 6.2). Type II collagen is homotrimeric and present in hyaline and elastic cartilage, where it occurs as very fine fibrils. The collagen molecules of type II collagen are composed of three identical α chains. Because these α chains differ from those of other collagens, type II collagen is designated [α1(II)]3.
การแปล กรุณารอสักครู่..