Thus, the coordinates of the single

Thus, the coordinates of the single bondR3R2R1single bond residues were changed according to the single bondKRRsingle bond coordinates of the peptidic inhibitor, while the N5R4_ _ _ S1′AGMI5′ residues were changed according to the backbone of the aprotinin inhibitor (single bondT11G_ _ _ ARIIR20single bond). Then, the side chains of the capsid sequence were added using DS2.5's tool with the newly formed conformation of the NS2B/NS3pro-capsid complex. The complex was subsequently minimized by keeping the P3P2P1-residues and the NS2B/NS3pro fixed. Then, the geometry and stereochemistry of the loops were validated using Ramachandran plots in the Discovery Studio 2.5 program. Ten residues of the capsid cleavage region were located in the favored (92%) and the allowed (8%) regions of the plot, indicating the suitability of this model for further simulation. For the remaining systems, the initial structure of their cleavage regions were constructed using the atomic coordinates of the capsid built as above and then the mutated amino acid residue along each substrate was generated using the build and edit protein tool in DS2.5 program. The sequences and superimposition of the six modeled polypeptide cleavage regions in the binding site of DV2 NS2B/NS3pro are presented in Fig. 1.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ดังนั้น พิกัดของ bondR3R2R1single เดียวหุ้นตกได้เปลี่ยนแปลงตามพิกัดพันธะเดียว bondKRRsingle ของยับยั้ง peptidic ในขณะที่มีการเปลี่ยนแปลง_ N5R4_ _ S1′AGMI5′ ตกค้างตามกระดูกสันหลังของการยับยั้ง aprotinin (bondT11G_ เดียว__ ARIIR20single พันธบัตร) แล้ว โซ่ข้างของ capsid ลำดับถูกเพิ่มโดยใช้เครื่องมือของ DS2.5 ด้วยรูปแบบที่จัดตั้งขึ้นใหม่ของคอมเพล็กซ์ NS2B/NS3pro-capsid ต่อมาถูกย่อซับซ้อนโดย P3P2P1 ตก และ NS2B/NS3pro ถาวร แล้ว เรขาคณิตและ stereochemistry วนถูกตรวจสอบใช้ Ramachandran ผืนในโปรแกรมค้นหา Studio 2.5 ตกสิบของ capsid ภูมิภาคความแตกแยกอยู่ในชื่นชอบ (92%) และภูมิภาค (8%) ได้รับอนุญาตของพล็อต ระบุความเหมาะสมของแบบจำลองสำหรับการจำลอง สำหรับระบบที่เหลือ โครงสร้างเริ่มต้นของความแตกแยกของภูมิภาคถูกสร้างขึ้นโดยใช้พิกัดอะตอมของ capsid ที่สร้างเป็นข้างบน และกากกรดอะมิโนที่กลายพันธุ์ไปตามแต่ละพื้นผิวถูกสร้างขึ้นโดยใช้เครื่องมือของโปรตีนสร้างและแก้ไขในโปรแกรม DS2.5 ในรูปที่ 1 แสดงลำดับและประสิทธิภาพเยี่ยมด้านของหก polypeptide ที่สร้างแบบจำลองความแตกแยกในการผูกของ DV2 NS2B/NS3pro

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ดังนั้นพิกัดของพันธบัตรเดียว bondR3R2R1single ตกค้างมีการเปลี่ยนแปลงไปตามพันธะ bondKRRsingle เดียวพิกัดของยับยั้ง peptidic ขณะที่ N5R4_ _ _ S1'A​​GMI5 'ตกค้างถูกเปลี่ยนไปตามหัวใจของการยับยั้ง Aprotinin (ที่เดียว bondT11G_ _ _ ARIIR20single พันธบัตร) จากนั้นโซ่ด้านข้างของลำดับ capsid ถูกเพิ่มการใช้เครื่องมือ DS2.5 กับโครงสร้างที่จัดตั้งขึ้นใหม่ของ NS2B / NS3pro-capsid ซับซ้อน ที่มีความซับซ้อนได้รับการลดลงภายหลังจากการรักษา P3P2P1-ตกค้างและ NS2B / การ NS3pro คงที่ จากนั้นรูปทรงเรขาคณิตและสเตอริโอของลูปถูกตรวจสอบโดยใช้แปลง Ramachandran ในการค้นพบ Studio 2.5 โปรแกรม สิบตกค้างในภูมิภาค capsid ความแตกแยกอยู่ในที่ชื่นชอบ (92%) และได้รับอนุญาต (8%) ภูมิภาคของพล็อตแสดงให้เห็นความเหมาะสมของรูปแบบนี้สำหรับการจำลองต่อไป สำหรับระบบที่เหลือโครงสร้างเริ่มต้นของความแตกแยกภูมิภาคของพวกเขาถูกสร้างขึ้นโดยใช้พิกัดของอะตอม capsid ตัวดังกล่าวข้างต้นแล้วกลายพันธุ์ตกค้างกรดอะมิโนพร้อมแต่ละพื้นผิวที่ถูกสร้างขึ้นโดยใช้การสร้างและแก้ไขเครื่องมือโปรตีนในโปรแกรม DS2.5 ลำดับและประสิทธิภาพเยี่ยมในหกของแบบจำลองภูมิภาค polypeptide ความแตกแยกในเว็บไซต์ที่มีผลผูกพันของ DV2 NS2B / NS3pro จะถูกนำเสนอในรูป 1

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ดังนั้น พิกัดของเดียว bondr3r2r1single พันธบัตรตกค้างถูกเปลี่ยนไปตามพันธะเดี่ยว bondkrrsingle พิกัดของตัวยับยั้ง peptidic ในขณะที่ n5r4_ _ _ S1 นั้นได้รับ agmi5 ดินเปลี่ยนไปตามกระดูกสันหลังของ aprotinin inhibitor ( เดี่ยว bondt11g_ _ _ ariir20single พันธบัตร ) แล้ว ด้านกลุ่มของลำดับตราหน้าเพิ่มโดยใช้เครื่องมือของ ds2.5 กับรูปแบบใหม่ของเปลือกซับซ้อนของโปรตีเอส / ns3pro . ที่ซับซ้อนและลดโดยการรักษา p3p2p1 ตกค้างและโปรตีเอส / ns3pro ถาวร แล้วทางเรขาคณิตและสเตอริโอเคมิสตรีของลูปตรวจสอบความตรงโดย Ramachandran แปลงในการค้นพบสตูดิโอ 2.5 โปรแกรม สิบตกค้างของภูมิภาคการตราหน้าอยู่ในที่ชื่นชอบ ( 92% ) และอนุญาต ( 8% ) ภูมิภาคของพล็อต ระบุความเหมาะสมของรูปแบบนี้เพื่อจำลองเพิ่มเติม สำหรับระบบที่เหลือ โครงสร้างเบื้องต้นของภูมิภาครองของพวกเขาถูกสร้างโดยใช้พิกัดอะตอมของแคปซิดสร้างข้างต้นแล้วกลายพันธุ์กรดอะมิโนตามแต่ละแผ่นถูกสร้างขึ้น การสร้างและแก้ไขเครื่องมือโปรตีนในโปรแกรม ds2.5 . การลำดับและศึกษาตรงกันของหกแบบพอลิเพปไทด์ลึกภูมิภาคในเว็บไซต์ผูกพันของ dv2 โปรตีเอส / ns3pro แสดงในรูปที่ 1