Results and discussion3.1. Hydrolys

Results and discussion
3.1. Hydrolysis of polygalacturonic acid in enzymatically extracted
pectins
Galacturonic acid released during pectin and apple pomace
hydrolysis was obtained by HPLC. A complete separation of GalA
has been obtained on a HyperCarb column (Fig. 1). The galacturonic
acid content in samples of enzymatically extracted pectins
and apple pomace was significantly dependent on the type of
applied hydrolysis (Table 1). The least efficient PGalA depolymerisation
was obtained with 2 MTFA at 100 C. Prolonging the hydrolysis
time resulted in an increase of GalA released; nevertheless,
even after 4 h the hydrolysis of polygalacturonic acid was not complete.
This is consistent with the results of Emaga, Rabetafika,
Blecker, and Paquot (2012), who observed the low efficiency of the aforementioned conditions during flaxseed mucilage hydrolysis.
Other researchers also indicated the high stability of PGalA in
acidic environments (Garna et al., 2006; Lim, Yoo, Ko, & Lee,
2012; Min et al., 2011). As shown in the present study, raising
the temperature up to 120 C resulted in a significant increase in
the rate of GalA released from all the samples. The highest levels
of galacturonic acid were measured after 2.5 h of hydrolysis with
2 M TFA at 120 C. The percentage of GalA obtained in Px, Pcel
and apple pomace amounted to 61.3, 59.9 and 40.9, respectively.
Arnous and Meyer (2008) reported 45% (Red Delicious cultivar)
and 34.8% (Golden Delicious cultivar) GalA after 2 h treatments
of apple peels with 2 M TFA at 121 C. Given that the pomace used
in the present study was a mixture obtained from various cultivars
of apples, the presented data may be considered very similar. Further
prolongation of hydrolysis resulted in degradation of previously
released GalA. The comparison of the acidic hydrolysis and
the combined method shows that application of enzymes enabled
more complete PGalA depolymerisation than 4 h hydrolysis at
100 C. At the same time, it was less efficient than 2–3 h acidic
hydrolysis performed at 120 C. Garna et al. (2006) reported that
the best method of hydrolysis of pectin homogalacturonan is a
two-step procedure realised with diluted acid (0.2 M TFA, 80 C,
72 h) followed by treatment with Viscozyme. However, such a
method was not effective for more complex green labeled pectins
(Zykwinska, Gaillard, Boiffard, Thibault, & Bonnin, 2009). Moreover,
the preparation Viscozyme L9, recommended by the aforementioned
authors, appeared to be much less active towards
enzymatically extracted pectines than multicatalytic Energex L
(Table 1). This is most probably the result of seemingly small differences
in the activity profile of these preparations. According to
the literature, both Viscozyme and Energex are characterised by
a very high pectinolytic activity (Brenes et al., 2005; Sun, Tang, &
Powers, 2005;) and similar levels of activities of cellulase, celobiase
and xylanase (Kabel, van der Maarel, Klip, Voragen, & Schols, 2006).
However, Energex L also has a considerable proteolytic activity
(Wikiera, 2004). Some enzymatically extracted pectins are proven
to contain relatively high levels of protein (Panouillé, Thibault, &
Bonnin, 2006; Zykwinska et al., 2008), which may hinder the
access of glycosidases (including poligalacturonases) to PGalA.
Thus, the ability of Energex L to degrade proteins could contribute
to a more effective hydrolysis of PGalA from pectins and apple
pomace, as compared to Viscozyme.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ผลและการสนทนา3.1 ไฮโตรไลซ์ของกรด polygalacturonic เอนไซม์สกัดpectins กาแลคกรดออกระหว่างกากเพกกิจกรรมและแอปเปิ้ลไฮโตรไลซ์กล่าวโดย HyperCarb (รูปที่ 1). กาแลคกรดในตัวอย่างของ pectins เอนไซม์แยกและแอปเปิ้ลกาก (ตารางที่ 1) Depolymerisation PGalA มีประสิทธิภาพน้อยที่สุดกล่าวกับ MTFA 2 ที่ยืดไฮโตรไลซ์ซี 4 ชั่วโมงไฮโตรไลซ์ของกรด polygalacturonic Emaga, Rabetafika Blecker และ Paquot (2012), มูกยังแฟลกซ์นักวิจัยอื่น ๆ ยังแสดงความมั่นคงสูงของ PGalA ในสภาพแวดล้อมของกรด (Garna และ al., 2006 ริมอยู่เกาะลีและ2,012 นาที et al., 120 C กาแลคถูกวัดหลัง 2.5 ชั่วโมงของไฮโตรไลซ์ด้วย2 เมตร TFA ในค. 120 เปอร์เซ็นต์ของงานที่ได้รับใน Px, Pcelและแอปเปิ้ลมีกาก 61.3, 59.9 และ 40.9 ตามลำดับArnous และเมเยอร์ (2008) รายงาน 45% (พันธุ์แดงอร่อย) 34.8% (ทองอร่อยพันธุ์) และงานหลังการรักษา 2 ชั่วโมงของแอปเปิ้ลเปลือก 2 เมตร TFA ที่ 121 คระบุว่ากาก ๆของแอปเปิ้ล PGalA ให้สมบูรณ์ยิ่งกว่าไฮโตรไลซ์ 4 ชั่วโมงที่100 ค. ในเวลาเดียวกันก็มีประสิทธิภาพน้อยกว่ากรดชั่วโมง 2-3 . ไฮโตรไลซ์ 120 C. Garna, et al (2006) homogalacturonan (0.2 M TFA, 80 C 72 ชั่วโมง) ตามด้วยการรักษาด้วย Viscozyme อย่างไรก็ตามเช่นการไม่มีวิธีการซับซ้อน pectins ป้ายสีเขียว(Zykwinska, เกลลาร์, Boiffard, ธีโบลท์และ Bonnin 2009) ทางบ้านนี้การเตรียม Viscozyme L9 แนะนำดังกล่าวผู้ เขียนปรากฏว่าใช้งานน้อยมากต่อpectines เอนไซม์แยกกว่า multicatalytic Energex L (ตาราง Viscozyme และ Energex กิจกรรม pectinolytic สูงมาก (Brenes et al, 2005. ดวงอาทิตย์ถังและอำนาจ 2005) และระดับคล้ายกิจกรรมเซลลูเลส, celobiase และไซลาเนส (สายแวนเดอร์ Maarel คลิปผม Voragen และ Schols 2006) อย่างไรก็ตาม Energex L มีกิจกรรมโปรตีเอสเป็นจำนวนมาก(Wikiera, 2004) มีพิสูจน์ pectins บางแยกเอนไซม์มีโปรตีนค่อนข้างสูงระดับ (Panouillé, ธีโบลท์และBonnin 2006 Zykwinska et al., 2008) ซึ่งรัตนาขัดขวางการการเข้าถึงของลูโคซิเด (รวม ถึง poligalacturonases) กับ PGalA ดังนั้นสามารถนำความสามารถของ Energex L PGalA pectins และแอปเปิ้ลกากเมื่อเทียบกับ Viscozyme

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

และอภิปรายผล
3.1 การย่อยสลายของกรด polygalacturonic


HPLC แยกสมบูรณ์ของ Gala
ได้รับในคอลัมน์ HyperCarb (รูปที่ 1). กาแลค
ปริมาณกรดในตัวอย่างของ pectins

(ตารางที่ 1) ที่มีประสิทธิภาพ PGalA depolymerisation น้อย
ที่ได้รับมี 2 MTFA ที่ 100
รื่นเริง
4 ชั่วโมงของกรดไฮโดรไลซิ polygalacturonic
Emaga, Rabetafika,
Blecker และ Paquot (2012) flaxseed.
นักวิจัยอื่น ๆ ยังชี้ให้เห็นความมั่นคงสูงของ PGalA ใน
สภาพแวดล้อมที่เป็นกรด (Garna et al, 2006 ;. ลิม Yoo, เกาะและลี
2012 ;. Min, et al,
120
รื่นเริง
2.5 ชั่วโมงของการย่อยสลายด้วย
2 M TFA ที่ 120 Px, Pcel
และกากแอปเปิ้ลเป็นจำนวนเงิน 61.3, 59.9 และ 40.9 ตามลำดับ.
Arnous และเมเยอร์ (2008) รายงาน 45% (พันธุ์สีแดงอร่อย)
และ 34.8% (พันธุ์โกลเด้นอร่อย) Gala หลังจาก 2 ชั่วโมงการรักษา
ของเปลือกแอปเปิ้ลมี 2 M TFA ที่ 121





PGalA depolymerisation กว่า 4 ชั่วโมงจองจำที่
100 2-3
120 องศาเซลเซียสGarna และคณะ(2006)
homogalacturonan
(0.2 M TFA 80 องศาเซลเซียส,
72 ชั่วโมง) ตามด้วยการรักษาด้วย
pectins
(Zykwinska, เกลลาร์, Boiffard, ธีโบลท์และ Bonnin 2009) ทางบ้านนี้
การเตรียม Viscozyme L9

สกัดเอนไซม์กว่า multicatalytic Energex L
(ตารางที่ ๆ

Viscozyme และ Energex มีลักษณะ
กิจกรรม pectinolytic สูงมาก (Brenes et al, 2005 ;. อาทิตย์รสและ
พลัง 2005) celobiase
และไซลาเนส (เบิ้ลทีวีตู้ der Maarel, วีดีโอ, Voragen และ Schols 2006).
อย่างไรก็ตาม Energex

(Panouillé, ธีโบลท์และ
Bonnin 2006 ;. Zykwinska et al, 2008)
(รวม poligalacturonases) เพื่อ PGalA.
ดังนั้นความสามารถของ Energex L
PGalA จาก pectins และแอปเปิ้ล
กากเมื่อเทียบกับ Viscozyme

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ผลและการอภิปราย
3.1 การย่อยสลายของกรดใน polygalacturonic สกัดเอนไซม์เพคตินเพคติน 2 การแยกสมบูรณ์ของงานได้ใน hypercarb คอลัมน์ (รูปที่ 1) กรดกาแลคเอนไซม์






(ตารางที่ 1) อย่างน้อยที่มีประสิทธิภาพ pgala depolymerisation
ได้ด้วย 2 MTFA ที่ 100? C
อย่างไรก็ตามแม้หลังจากที่ 4 H
การย่อยสลายของกรด polygalacturonic ไม่สมบูรณ์.
ซึ่งสอดคล้องกับผลของ emaga rabetafika Blecker
,, และ Paquot (2012) . .
นักวิจัยอื่น ๆ มีความมั่นคงสูงในสภาพแวดล้อมที่เป็นกรด pgala
(Garna et al, 2006;. ลิมยูโกลี &
2012;. มินและคณะ, 2011)
120? C ส่งผลอย่างมีนัยสำคัญ
อัตรางานออกจากตัวอย่างทั้งหมดระดับสูงสุด
ของกรดกาแลควัดหลังจาก 2.5 H การย่อยด้วย
2 M ระดับที่ 120? C เปอร์เซ็นต์ของงานที่ได้รับใน PX pcel
และแอปเปิ้ลว่ากากจำนวนร้อยละ 59.9, และตามลำดับ.
Arnous เมเยอร์ (2008) รายงานและ 45% (พันธุ์สีแดงอร่อย
34.8) และ (พันธุ์โกลเด้ นอร่อย)
2 H งานหลังจากรักษาเปลือกแอปเปิ้ลด้วย 2 M กรดไขมันที่ 121?





pgala depolymerisation กว่า 4 ชั่วโมงระยะเวลาที่?
100 C ในขณะเดียวกัน, มันมีประสิทธิภาพน้อยกว่า 2-3 ชั่วโมงระยะเวลาดำเนินการ 120? เปรี้ยว
C Garna และคณะ (2006)
homogalacturonan เป็น
2 ขั้นตอนตระหนักกับกรดเจือจาง (0.2 เมตรระดับ 80 องศาเซลเซียส
72 ชั่วโมง) ตามด้วยการรักษาด้วย viscozyme อย่างไรก็ตาม

zykwinska เกลลาร์, เพคติน, boiffard ติบอลต์ & Bonnin, 2009) นอกจากนี้การเตรียม viscozyme L9 แนะนำโดยผู้เขียนดังกล่าวปรากฏเป็นน้อยมากใช้งานต่อได้เอนไซม์pectines กว่า multicatalytic Energex L (ตารางที่ 1)




ตามวรรณคดีทั้ง viscozyme
,
Energex (Brenes et al, 2005;. ดวงอาทิตย์ตั้งและ
พลัง, 2005) และ celobiase
(เบิ้ลแวนเดอ Maarel คลิป voragen และโรงเรียน,, 2006).
อย่างไรก็ตามEnergex L ยังมี
กิจกรรมจำเพาะมาก (Wikiera, 2004) บางเอนไซม์
(panouill éติบอลต์ &
, Bonnin 2006;. zykwinska et al, 2008) ซึ่งอาจขัดขวางการเข้าถึงลูโคซิเด
. (รวมถึง poligalacturonases) pgala
ดังนั้นความสามารถของ Energex
pgala จากเพคตินและแอปเปิ้ล
กากเทียบกับ viscozyme