Secondary Protein - StructureIntrod

Secondary Protein - Structure
Introduction:

The secondary protein structure is the specific geometric shape caused by intramolecular and intermolecular hydrogen bonding of amide groups. The geometry assumed by the protein chain is directly related to molecular geometry concepts of hybridization theory. Experimental evidence shows that the amide unit is a rigid planar structure. This is derived from the planar triangle geometry of the carbonyl unit ( C = O ). See the graphic on the left.

The geometry around the nitrogen is derived from an unusual situation with a planar triangle geometry. Apparently, the double bond on oxygen can alternate to make a double bond between carbon and nitrogen. Rotation around bonds C-C and N-C does take place. The C=O and NH are always in a rigid plane. Notice that the carbonyl group and the hydrogen on nitrogen are almost always trans to each other. The result is that chains of amino acids as peptides with amide bonds reflect this geometry.

As a result of studying X-ray photographs and constructing molecular models, Linus Pauling and Robert Cory, in 1951, proposed that the protein structures were either in the form of an alpha helix or the beta pleated sheet.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

รองโปรตีน - โครงสร้างบทนำ:โครงสร้างโปรตีนรองเป็นทรงเรขาคณิตเฉพาะที่เกิดจากพันธะไฮโดรเจน intermolecular และ intramolecular ของกลุ่ม amide รูปทรงเรขาคณิตสันนิษฐาน โดยโซ่โปรตีนตรงกับแนวคิดของรูปร่างโมเลกุลของทฤษฎี hybridization หลักฐานการทดลองแสดงให้เห็นว่า หน่วย amide ระนาบโครงสร้างแข็ง นี้ได้มาจากรูปทรงเรขาคณิตสามเหลี่ยมระนาบของหน่วย carbonyl (C = O) ดูรูปภาพด้านซ้ายรูปทรงเรขาคณิตรอบไนโตรเจนได้มาจากสถานการณ์ไม่ปกติด้วยเรขาคณิตระนาบรูปสามเหลี่ยม เห็นได้ชัด พันธะคู่ในออกซิเจนสามารถเปลี่ยนให้เป็นพันธะคู่ระหว่างคาร์บอนและไนโตรเจน การหมุนพันธะ C-C และ N-C เกิดขึ้น C = O และ NH อยู่เสมอในเครื่องบินแข็ง สังเกตเห็นว่า กลุ่ม carbonyl และไฮโดรเจนในไนโตรเจนมักทรานส์กัน ผลที่ได้คือที่โซ่ของกรดอะมิโนเป็นเปปไทด์ด้วย amide พันธบัตรสะท้อนรูปทรงเรขาคณิตนี้ผล การศึกษาภาพถ่ายเอ็กซเรย์ และการสร้างแบบจำลองโมเลกุล Linus Pauling โรเบิร์ตโค ในปี 1951 นำเสนอและโครงสร้างโปรตีนได้อย่างใดอย่างหนึ่งในรูปของการเกลียวอัลฟาหรือเบต้าจีบแผ่น

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

รองโปรตีน - โครงสร้าง
บทนำ:

โครงสร้างโปรตีนรองเป็นรูปทรงเรขาคณิตเฉพาะที่เกิดจากภายในโมเลกุลและโมเลกุลไฮโดรเจนของกลุ่มเอไมด์ เรขาคณิตสันนิษฐานโดยห่วงโซ่โปรตีนจะเกี่ยวข้องโดยตรงกับแนวคิดเรขาคณิตโมเลกุลของทฤษฎีการผสมพันธุ์ หลักฐานการทดลองแสดงให้เห็นว่าหน่วยเอไมด์เป็นโครงสร้างแข็งระนาบ นี้ได้มาจากรูปทรงเรขาคณิตสามเหลี่ยมระนาบของหน่วยคาร์บอนิล (C = O) ดูภาพด้านซ้าย.

เรขาคณิตรอบไนโตรเจนมาจากสถานการณ์ที่ผิดปกติกับรูปทรงเรขาคณิตสามเหลี่ยมระนาบ เห็นได้ชัดว่าพันธะคู่ออกซิเจนสามารถสลับที่จะทำให้พันธะคู่ระหว่างคาร์บอนและไนโตรเจน การหมุนรอบพันธบัตร CC และ NC จะใช้สถานที่ ซี = O และ NH มักจะอยู่ในระนาบแข็ง ขอให้สังเกตว่ากลุ่มคาร์บอนิลและไฮโดรเจนไนโตรเจนก็มักจะเป็นทรานส์กับแต่ละอื่น ๆ ผลที่ได้คือโซ่ของกรดอะมิโนที่เป็นเปปไทด์ที่มีพันธบัตร amide สะท้อนให้เห็นถึงรูปทรงเรขาคณิตนี้.

เป็นผลจากการศึกษาการถ่ายภาพ X-ray และการสร้างแบบจำลองโมเลกุล Linus Pauling และโรเบิร์ตคอรีในปี 1951 เสนอว่าโครงสร้างโปรตีนมีทั้งในรูปแบบ ของเกลียวอัลฟาหรือแผ่นจีบเบต้า

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

โปรตีน - โครงสร้างทุติยภูมิบทนำ :โครงสร้างโปรตีนระดับเป็นรูปทรงเรขาคณิตที่เฉพาะเจาะจงและพันธะของสารประกอบเชิงซ้อนที่เกิดจาก intramolecular กลุ่มและไฮโดรเจน เรขาคณิตสันนิษฐานโดยโปรตีนโซ่จะเกี่ยวข้องโดยตรงกับโมเลกุลเรขาคณิตแนวคิดทฤษฎีลูกผสม หลักฐานการทดลองแสดงให้เห็นว่าหน่วยและเป็นโครงสร้างระนาบแข็ง นี้ได้มาจากระนาบสามเหลี่ยมเรขาคณิตของหน่วยคาร์บอนิล ( C = O ) เห็นภาพที่ด้านซ้ายเรขาคณิตรอบไนโตรเจนได้มาจากสถานการณ์ที่ผิดปกติกับระนาบสามเหลี่ยมเรขาคณิต Apparently , พันธะคู่ในออกซิเจนสามารถสลับเพื่อให้พันธะคู่ระหว่างคาร์บอนและไนโตรเจน หมุนไปรอบ ๆและพันธบัตร c-c N-C จะใช้สถานที่ C = O และ NH อยู่เสมอในเครื่องบินที่เข้มงวด สังเกตว่าหมู่คาร์บอนิ และ ไฮโดรเจน ไนโตรเจนมักจะข้ามแต่ละอื่น ๆ ผลที่ได้คือว่าโซ่ของกรดอะมิโนเปปไทด์และสะท้อนเป็นพันธบัตรเรขาคณิตนี้ผลศึกษาภาพถ่ายเอ็กซ์เรย์และสร้างแบบจำลองโมเลกุล ไลนัสพอลิงและโรเบิร์ต Cory , 1951 , เสนอว่าโครงสร้างของโปรตีนได้ทั้งในรูปแบบของอัลฟ่าเฮลิกซ์หรือแผ่นบีตา .