In molecular biology, haemagglutini

In molecular biology, haemagglutinin-esterase fusion glycoprotein (HEF) is a multi-functional protein embedded in the viral envelope of several viruses, including influenza C virus, coronaviruses and toroviruses.[1][2] HEF is required for infectivity, and functions to recognise the host cell surface receptor, to fuse the viral and host cell membranes, and to destroy the receptor upon host cell infection. The haemagglutinin region of HEF is responsible for receptor recognition and membrane fusion, and bears a strong resemblance to the sialic acid-binding haemagglutinin found in influenza A and B viruses, except that it binds 9-O-acetylsialic acid. The esterase region of HEF is responsible for the destruction of the receptor, an action that is carried out by neuraminidase in influenza A and B viruses. The esterase domain is similar in structure to Streptomyces scabies esterase, and to acetylhydrolase, thioesterase I and rhamnogalacturonan acetylesterase.
The haemagglutinin-esterase glycoprotein HEF must be cleaved by the host's trypsin-like proteases to produce two peptides (HEF1 and HEF2) in order for the virus to be infectious. Once HEF is cleaved, the newly exposed N-terminal of the HEF2 peptide then acts to fuse the viral envelope to the cellular membrane of the host cell, which allows the virus to infect the host cell.
The haemagglutinin-esterase glycoprotein is a trimer, where each monomer is composed of three domains: an elongated stem active in membrane fusion, an esterase domain, and a receptor-binding domain, where the stem and receptor-binding domains together resemble influenza A virus haemagglutinin. Two of these domains are composed of non-contiguous sequence: the receptor-binding haemagglutinin domain is inserted into a surface loop of the esterase domain, and the esterase domain is inserted into a surface loop of the haemagglutinin stem.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ในอณูชีววิทยา ไกลโคโปรตีนฟิวชั่น haemagglutinin esterase (HEF) เป็นโปรตีนอเนกประสงค์ที่ฝังอยู่ในซองจดหมายไวรัสไวรัสหลาย รวมทั้งไวรัสไข้หวัดใหญ่ C, coronaviruses และ toroviruses [1] [2] HEF ต้อง infectivity และฟังก์ชันจะรู้โฮสต์เซลล์ผิวตัวรับ ฟิวส์เยื่อหุ้มเซลล์ของเชื้อไวรัสและโฮสต์ และทำลายตัวรับเมื่อโฮสต์เซลล์ติดเชื้อได้ แคว้น haemagglutinin HEF จะชอบตัวรับรู้ และฟิวชั่นเมมเบรน และหมีมี haemagglutinin กรด sialic ผูกรูปแข็งแรงพบในไข้หวัดใหญ่ A และ B ไวรัส ยกเว้นว่ามัน binds กรด 9-O-acetylsialic แคว้น esterase HEF รับผิดชอบการทำลายตัวรับ การดำเนินการที่ดำเนิน โดย neuraminidase ในไข้หวัดใหญ่ A และ B ไวรัส โดเมน esterase เป็นเหมือนโครงสร้าง Streptomyces scabies esterase และ acetylhydrolase, thioesterase ผมและ rhamnogalacturonan acetylesteraseไกลโคโปรตีน haemagglutinin esterase HEF ต้องแหวกได้ โดย proteases เช่นทริปซินเป็นเจ้าผลิตสองเปปไทด์ (HEF1 และ HEF2) การไวรัสจะติดเชื้อ เมื่อ HEF จะ แหวก N-สถานีใหม่สัมผัสของเปป HEF2 แล้วทำหน้าที่เพื่อฟิวส์ซองเยื่อเซลล์ของเซลล์โฮสต์ ซึ่งช่วยให้ไวรัสไปติดเชื้อเซลล์โฮสต์ไวรัสไกลโคโปรตีน haemagglutinin esterase เป็นมี trimer ซึ่งประกอบด้วยน้ำยาแต่ละโดเมนที่สาม: เป็นก้านอีลองเกตที่ใช้งานอยู่ ในเมมเบรนฟิวชั่น โดเมนการ esterase โด เมน ตัวรับผูกที่ก้านและโดเมนตัวรับผูกกันคล้าย haemagglutinin ไวรัสไข้หวัดใหญ่ A สองโดเมนเหล่านี้จะประกอบด้วยลำดับที่ไม่ติดกัน: โดเมน haemagglutinin ผูกตัวรับแทรกวนผิวของเมน esterase และโดเมน esterase แทรกวนผิวของก้าน haemagglutinin

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ในอณูชีววิทยาไกลโคโปรตีนฟิวชั่น haemagglutinin-esterase (HEF) เป็นโปรตีนอเนกประสงค์ที่ฝังอยู่ในซองจดหมายไวรัสของไวรัสหลายแห่งรวมถึงไข้หวัดใหญ่ไวรัสซี coronaviruses และ toroviruses. [1] [2] HEF เป็นสิ่งจำเป็นสำหรับการติดเชื้อและฟังก์ชั่น ที่จะรับรู้รับผิวเซลล์โฮสต์ที่จะหลอมรวมไวรัสและโฮสต์เยื่อหุ้มเซลล์และทำลายตัวรับเป็นเจ้าภาพเมื่อติดเชื้อเซลล์ ภูมิภาค haemagglutinin ของ HEF เป็นผู้รับผิดชอบสำหรับการรับรู้และรับฟิวชั่นเมมเบรนและมีความคล้ายคลึงกับที่แข็งแกร่งเพื่อ haemagglutinin กรด sialic ผูกพันที่พบในโรคไข้หวัดใหญ่ A และ B ไวรัสยกเว้นว่ามันผูกกรด 9-O-acetylsialic ภูมิภาค esterase ของ HEF เป็นผู้รับผิดชอบต่อการทำลายของรับการดำเนินการที่จะดำเนินการโดย neuraminidase ในไข้หวัดใหญ่และไวรัสบี โดเมน esterase จะคล้ายกันในโครงสร้างหิด Streptomyces esterase และ acetylhydrolase, thioesterase I และ rhamnogalacturonan acetylesterase.
haemagglutinin-esterase ไกลโคโปรตีน HEF จะต้องแยกจากโฮสต์โปรตีเอส trypsin เหมือนในการผลิตสองเปปไทด์ (HEF1 และ HEF2) เพื่อให้ ไวรัสที่จะติดเชื้อ HEF เมื่อมีการเกาะติดที่สัมผัสใหม่ n- ขั้วของเปปไทด์ HEF2 แล้วทำหน้าที่ในการหลอมรวมซองไวรัสเยื่อหุ้มเซลล์ของเซลล์โฮสต์ซึ่งจะช่วยให้ไวรัสที่จะติดเชื้อเซลล์โฮสต์.
ไกลโคโปรตีน haemagglutinin-esterase เป็น trimer ที่ ซึ่งแต่ละโมโนเมอร์ที่ประกอบด้วยสามโดเมน: ก้านยาวการใช้งานในฟิวชั่นเมมเบรนโดเมน esterase และโดเมนรับผูกพันที่ต้นกำเนิดและโดเมนรับผูกพันร่วมกันมีลักษณะคล้ายกับไวรัสไข้หวัดใหญ่ haemagglutinin สองโดเมนเหล่านี้จะประกอบด้วยลำดับที่ไม่อยู่ติดกัน: โดเมน haemagglutinin รับผูกพันถูกแทรกลงในห่วงพื้นผิวของโดเมน esterase และโดเมน esterase ถูกแทรกลงในห่วงพื้นผิวของลำต้น haemagglutinin

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

แต่ละจนกว่าพวกเขาจะเป็นพันธมิตรแต่ละจนกว่าพวกเขาจะเป็นพันธมิตรแต่ละจนกว่าพวกเขาจะเป็นพันธมิตรแต่ละจนกว่าพวกเขาจะเป็นพันธมิตร