residues of the native protein are

residues of the native protein are only partially located on the surface and exposed to water. Significant parts are located inside the
globule. An excess of gelatin results in a decrease in the fluorescence intensity and in a small shift of  max from 339 to 344 nm.
These facts indicate a partial unfolding of BSA with an additional
exposure of the hydrophobic tryptophan residues to the surface.
What is the reason for the great difference in structure formation
between native and BSA
TA
in systems containing gelatin? We have
considered three possible reasons for such a behavior of BSA: (1)
the structure and the charge of thermally aggregated BSA could be
different in the presence of gelatin as compared to those of native
BSA. (2) Change in solvent quality for BSA molecules after limited
thermoaggregation. (3) Steric reasons affecting complex formation.
Let us consider all these possibilities.
If partial destabilization of the secondary structure of BSA
TA
and
an additional exposition of the hydrophobic tryptophan residues to
the surface in the presence gelatin take place, they might increase
the charge of the interacting molecules and affect the structure
of the complexes formed. Actually, the z-average potential of BSA
(z
za
BSA) is −8.45 mV ± 0.8 mV), whereas z
za
BSA
TA
= −11.6 ± 0.8 mV.
At the compositions corresponding to the maximal binding of BSA
by gelatin, the average z potential of the gelatin–BSA complex particles is (z
za
BSA–gel)∼=0 [20], against +3.8 mV for BSA
TA
. It is obvious
that the difference between the surface charge of the complex particles when formed by native or by thermally aggregated BSA can
be one of the reasons their great difference in size.
Capacity of bovine serum albumin to interact with gelatin could
be also changed after its thermoaggregation due to a change in its
activity in its saturated solution.
Therefore Rosenberg’s method was applied to evaluate a
possible changes in the activity of BSA after its limited thermoaggregation. Fig. 8 shows the effect of PEG on the solubility of BSA in
water before and after thermally induced aggregation at pH 5.4. The
dependences obtained proved to be rectilinear. Extrapolation of
this dependence to CPEG= 0 gives the value for the effective activity
of the protein in its saturated solution (log Cbiopolymer) [34].
The results obtained show that thermally induced aggregation
of BSA does not affect appreciably the activity of saturated BSA

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ตกค้างของโปรตีนพื้นเมืองที่มีอยู่เพียงบางส่วนบนพื้นผิวและสัมผัสกับน้ำ
ส่วนที่สําคัญที่ตั้งอยู่ภายในเม็ด ส่วนเกินของเจลาตินผลในการลดลงของความเข้มแสงและในการเปลี่ยนแปลงเล็ก ๆ หรือไม่? สูงสุด 339-344 นาโนเมตร. ข้อเท็จจริงเหล่านี้แสดงให้เห็นว่าบางส่วนของบีเอสเอแฉเพิ่มเติมด้วยการสัมผัสของโพรไบโอตกค้างไม่ชอบน้ำที่พื้นผิว. อะไรคือสิ่งที่เหตุผลที่แตกต่างกันมากในการสร้างโครงสร้างระหว่างพื้นเมืองและบีเอสเอTA ในระบบที่มีเจลาติน? เราได้รับการพิจารณาสามเหตุผลที่เป็นไปได้สำหรับพฤติกรรมดังกล่าวของบีเอสเอ (1) โครงสร้างและค่าใช้จ่ายรวมของความร้อนบีเอสเออาจจะแตกต่างกันในการปรากฏตัวของเจลาตินเมื่อเทียบกับผู้พื้นเมืองของบีเอสเอ (2) การเปลี่ยนแปลงในตัวทำละลายที่มีคุณภาพโมเลกุลบีเอสเอ จำกัด หลังจากthermoaggregation (3) เหตุผล Steric มีผลต่อการสร้างที่ซับซ้อน. ขอให้เราพิจารณาความเป็นไปได้ทั้งหมดเหล่านี้. ถ้า destabilization บางส่วนของโครงสร้างรองของบีเอสเอTA และนิทรรศการที่เพิ่มขึ้นของสารตกค้างโพรไบโอน้ำเพื่อผิวเจลาตินปรากฏตัวที่เกิดขึ้นพวกเขาอาจจะเพิ่มค่าใช้จ่ายโมเลกุลของการโต้ตอบและส่งผลกระทบต่อโครงสร้างของสารประกอบเชิงซ้อนที่เกิดขึ้น ที่จริงศักยภาพ Z-เฉลี่ยของบีเอสเอ(ซีพิซซ่าบีเอสเอ) เป็น -8.45 mV ± 0.8 mV) ในขณะที่ซีพิซซ่าBSA TA = -11.6 ± 0.8 mV. ในองค์ประกอบที่สอดคล้องกับผลผูกพันสูงสุดของบีเอสเอจากเจลาตินโดยเฉลี่ยที่อาจเกิดขึ้นซีของบีเอสเอเจลาตินที่ซับซ้อนเป็นอนุภาค (ซีพิซซ่าบีเอสเอเจล) = 0 ~ [20] กับ 3.8 mV สำหรับ BSA TA เป็นที่ชัดเจนว่าความแตกต่างระหว่างค่าใช้จ่ายพื้นผิวของอนุภาคที่ซับซ้อนเมื่อเกิดขึ้นจากชาวพื้นเมืองหรือโดยการรวมความร้อนบีเอสเอที่สามารถเป็นหนึ่งในเหตุผลที่แตกต่างกันมากในขนาด. ความจุของโปรตีนชนิดหนึ่งในซีรั่มวัวในการโต้ตอบกับเจลาตินอาจมีการเปลี่ยนแปลงหลังจากที่thermoaggregation เนื่องจากการเปลี่ยนแปลงในของกิจกรรมในสารละลายอิ่มตัวของ. ดังนั้นวิธีการของโรเซนเบิร์กถูกนำไปใช้ประเมินการเปลี่ยนแปลงที่เป็นไปได้ในการทำงานของบีเอสเอหลังจาก thermoaggregation จำกัด รูป 8 แสดงให้เห็นถึงผลกระทบของ PEG ในการละลายของบีเอสเอในน้ำก่อนและหลังการรวมตัวเหนี่ยวนำความร้อนที่pH 5.4 dependences ที่ได้รับการพิสูจน์แล้วว่าเป็นเส้นตรง การคาดการณ์ของการพึ่งพาอาศัยกันเพื่อ CPEG = 0 ให้ค่าสำหรับกิจกรรมที่มีประสิทธิภาพของโปรตีนในสารละลายอิ่มตัวของ(log Cbiopolymer) [34]. ผลที่ได้แสดงให้เห็นว่าการเหนี่ยวนำความร้อนรวมของบีเอสเอไม่ได้ส่งผลกระทบต่อประเมินการทำงานของบีเอสเออิ่มตัว

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ตกค้างของโปรตีนพื้นเมืองเป็นเพียงบางส่วนเท่านั้น ตั้งอยู่บนพื้นผิวและสัมผัสกับน้ำ ส่วนที่สำคัญอยู่ภายใน
เม็ดกลมเล็ก . ส่วนเกินของเจลาติน ผลในการลดลงในการเปลี่ยนความเข้มและในขนาดเล็ก  แม็กซ์จาก 339 ใน 344 nm .
ข้อเท็จจริงเหล่านี้แสดงถึงบางส่วนของบีเอสเอ แฉ ด้วยการเพิ่มเติม
แสงของตกค้างทริป ) เพื่อผิว .
อะไรคือเหตุผลของความแตกต่างที่ดีใน
โครงสร้างระหว่างพื้นเมืองและ BSA
Ta
ในระบบที่มีเจลาติน ? เรามี
ถือว่าสามเหตุผลที่เป็นไปได้ เช่น พฤติกรรมของกลุ่ม ( 1 )
โครงสร้างและหน้าที่ ( ซึ่งอาจจะรวม
แตกต่างกันในการแสดงตนของเจลาติน เมื่อเทียบกับพวกพื้นเมือง
เอ . ( 2 ) การเปลี่ยนแปลงคุณภาพตัวทำละลายสำหรับโมเลกุลจำกัด
( หลังจาก