Proteins rely on flexibility to res

Proteins rely on flexibility to respond to environmental changes, ligand binding and chemical modifications. Potentially, a perturbation that changes the flexibility of a protein may interfere with its function. Millions of mutations have been performed on thousands of proteins in quests for a delineation of the molecular details of their function. Several of these mutations interfered with the binding of a specific ligand with a concomitant effect on the stability of the protein scaffold. It has been ambiguous and not straightforward to recognize if any relationships exist between the stability of a protein and the affinity for its ligand. In this review, we present examples of proteins where changes in stability results in changes in affinity and of proteins where stability and affinity are uncorrelated. We discuss the possibility for a relationship between stability and binding. From the data presented is it clear that there are specific sites (flexibility hotspots) in proteins that are important for both binding and stability. This article is part of a Special Issue entitled: Protein Dynamics: Experimental and Computational Approaches.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

โปรตีนอาศัยความยืดหยุ่นเพื่อตอบสนองการเปลี่ยนแปลงสิ่งแวดล้อม รวมลิแกนด์ และปรับเปลี่ยนสารเคมี อาจ perturbation ที่เปลี่ยนแปลงความยืดหยุ่นของโปรตีนอาจรบกวนหน้าที่ การกลายพันธุ์เป็นล้าน ๆ ในพันโปรตีนในเควสสำหรับ delineation รายละเอียดระดับโมเลกุลของการทำงาน หลายกลายพันธุ์เหล่านี้ยุ่งผูกของลิแกนด์เฉพาะมีลักษณะพิเศษมั่นใจในเสถียรภาพของนั่งร้านโปรตีน จะได้รับชัดเจน และตรงไปตรงมาไม่รู้จักว่า มีความสัมพันธ์ใด ๆ ระหว่างเสถียรภาพของโปรตีนมีความเกี่ยวข้องของลิแกนด์ ในบทความนี้ เรานำเสนอตัวอย่างของโปรตีนที่เปลี่ยนแปลงในความมั่นคงส่งผลเปลี่ยนแปลง ในความสัมพันธ์ ของโปรตีนความมั่นคงและความสัมพันธ์ที่ uncorrelated เราหารือความเป็นไปได้สำหรับความสัมพันธ์ระหว่างความมั่นคงและการผูก จากข้อมูลที่นำเสนอนั้นมันชัดเจนว่า มีเว็บไซต์เฉพาะ (ความยืดหยุ่นฮอตสปอ) ในโปรตีนที่สำคัญสำหรับผูกและความมั่นคง บทความนี้เป็นส่วนหนึ่งของปัญหาพิเศษที่ได้รับ: Dynamics โปรตีน: วิธีทดลอง และคำนวณ

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

โปรตีนพึ่งพาความยืดหยุ่นในการตอบสนองต่อการเปลี่ยนแปลงด้านสิ่งแวดล้อมแกนด์ที่มีผลผูกพันและการปรับเปลี่ยนสารเคมี ที่อาจรบกวนการเปลี่ยนแปลงความยืดหยุ่นของโปรตีนที่อาจรบกวนการทำงานของ ล้านของการกลายพันธุ์ที่ได้รับการดำเนินการในพันของโปรตีนในเควสเพื่อการวิเคราะห์รายละเอียดในระดับโมเลกุลของการทำงานของพวกเขา หลายของการกลายพันธุ์เหล่านี้แทรกแซงผูกพันของลิแกนด์เฉพาะที่มีผลกระทบไปด้วยกันกับความมั่นคงของโครงสร้างโปรตีน จะได้รับที่ไม่ชัดเจนและไม่ตรงไปตรงมาในการรับรู้ถ้าความสัมพันธ์ใด ๆ อยู่ระหว่างเสถียรภาพของโปรตีนและความสัมพันธ์กับลิแกนด์ของ ในการทบทวนนี้เรานำเสนอตัวอย่างของโปรตีนที่มีการเปลี่ยนแปลงในผลการความมั่นคงในการเปลี่ยนแปลงในความสัมพันธ์และโปรตีนที่มีเสถียรภาพและความสัมพันธ์ที่ใกล้ชิดเป็น uncorrelated เราจะหารือถึงความเป็นไปได้สำหรับความสัมพันธ์ระหว่างความมั่นคงและความผูกพัน จากข้อมูลที่นำเสนอก็เป็นที่ชัดเจนว่ามีเว็บไซต์ที่เฉพาะเจาะจง (ฮอตสปอตความยืดหยุ่น) อยู่ในโปรตีนที่มีความสำคัญสำหรับทั้งผูกพันและความมั่นคง บทความนี้เป็นส่วนหนึ่งของรุ่นพิเศษสิทธิ: Dynamics โปรตีน: แนวทางการทดลองและการคำนวณ

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

โปรตีนพึ่งพาความยืดหยุ่นในการตอบสนองต่อการเปลี่ยนแปลงสภาพแวดล้อม ลิแกนด์ผูกพันและเคมี การปรับเปลี่ยน ซ่อนเร้น , ความยุ่งเหยิงที่เปลี่ยนแปลงความยืดหยุ่นของโปรตีนอาจก้าวก่ายหน้าที่ของมัน ล้านของการกลายพันธุ์ ได้ปฏิบัติในพันของโปรตีนในเควสสำหรับการอธิบายรายละเอียดของโมเลกุลของการทำงานของพวกเขาหลายของการกลายพันธุ์เหล่านี้แทรกแซงผูกพันของลิแกนด์เฉพาะผู้ป่วยที่มีผลกระทบต่อเสถียรภาพของโปรตีนนั่งร้าน มันคลุมเครือและไม่ตรงไปตรงมา ยอมรับ ถ้ามีความสัมพันธ์ที่มีอยู่ระหว่างเสถียรภาพของโปรตีนและความสัมพันธ์ของระบบ . ในการตรวจสอบนี้เรานำเสนอตัวอย่างของโปรตีนที่เปลี่ยนแปลงในเสถียรภาพมีผลในการเปลี่ยนแปลงในกลุ่มของโปรตีนที่ มีความมั่นคง และความสัมพันธ์จะ uncorrelated . เราหารือเกี่ยวกับความเป็นไปได้สำหรับความสัมพันธ์ระหว่างความมั่นคงและมีผลผูกพัน จากข้อมูลที่นำเสนอ มันชัดเจนว่า มีการระบุเว็บไซต์ ( Hotspots ) ในโปรตีนที่สำคัญสำหรับทั้งผูกพันและมีเสถียรภาพบทความนี้เป็นส่วนหนึ่งของฉบับพิเศษ เรื่อง พลวัตโปรตีนการทดลองและการคำนวณวิธี