that is responsible for catalyzing

that is responsible for catalyzing the γ -PGA synthesis in γ -PGA
synthetase complex was also assayed.
As shown in Fig. 5, the carbon flux from iso-citrate to
α-oxoglutarate increased and from α-oxoglutarate to succinylCoA decreased with KCl added. Thus, the carbon flux from α-
oxoglutarate to glutamate reached 19.2 mmol · g/DCW · h when
KCl added, which was 3.84-fold higher than that of without KCl.
The changes of enzyme activity of ICDH, ODHC, GDH and GOGAT
were consistent with the flux distribution. Generally, GDH and
GOGAT are responsible for the shunt from α-oxoglutarate to glutamate in many bacteria [12]. In this case, the activity of GOGAT
was 4.9 × 10−2 U/mg when KCl added, which was 2.88-fold higher
than that of without KCl. However, the activity of GDH was improved 2.13-fold by KCl added. The result showed that the contribution of GOGAT to the conversion of α-oxoglutarate to glutamate was slightly more than that of the GDH. Furthermore, the
extracellular glutamate uptake rate between A and B are not significantly different. Therefore, the higher yield of γ -PGA reached
25.62 g/L with KCl added, which mainly resulted from the increase of intracellular glutamate. In addition, transcriptional analysis showed that the expression of pgsB was improved 9.6-fold by
KCl added, which might be another reason for the improved γ -PGA
production.
Previously reported that the conversion of L-glutamate to
D-isomer in B. subtilis was mainly mediated by glutamate racemase [21]. Thus, in order to investigate the possible explanation for
the observed stereochemical modulation by KCl in B. subtilis GXA-
28, the metabolic flux and enzyme activities of glutamate node
were analyzed. Results showed that the flux from L-glutamate
to D-isomer increased from 22.9 to 37.6 mmol · g/DCW · h and
the activities of GLR increased from 0.42 to 0.53 U/mg when
KCl added. Thereby, the carbon flux from D-glutamate to γ -PGA
reached 35.2 mmol · g/DCW · h, which was increased 78.7% than
that without KCl. These results indicated that GLR plays an important role during the process of γ -PGA stereochemical regulation by
KCl.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ที่รับผิดชอบสำหรับการสังเคราะห์ -PGA γγ -PGA ใน catalyzingนอกจากนี้ยังถูก assayed synthetase ซับซ้อนดังแสดงในรูป 5 ฟลักซ์คาร์บอนจากซิเตรตเป็น iso ที่Α oxoglutarate เพิ่ม และจากα-oxoglutarate กับ succinylCoA ลดลง ด้วย KCl ที่เพิ่ม ดังนั้น ฟลักซ์คาร์บอนจากα-oxoglutarate กับกลูตาถึง 19.2 mmol · · g/DCW h เมื่อKCl เพิ่ม ซึ่งเป็น 3.84-fold สูงกว่าของไม่มี KClการเปลี่ยนแปลงของเอนไซม์ ICDH, ODHC ดองฮู และ GOGATสอดคล้องกับการกระจายการไหลได้ โดยทั่วไป สำหรับ และGOGAT มีหน้าที่รับผิดชอบการแบ่งจากα-oxoglutarate กลูตาเมตในแบคทีเรียจำนวนมาก [12] ในกรณีนี้ กิจกรรมของ GOGATเป็น 4.9 × 10−2 U/mg เมื่อ KCl เพิ่ม ซึ่งเป็น 2.88-fold ที่สูงขึ้นกว่าของไม่มี KCl อย่างไรก็ตาม สำหรับการปรับปรุง 2.13-fold โดย KCl ที่เพิ่มขึ้น ผลการศึกษาพบว่าสัดส่วนของ GOGAT กับการแปลงα oxoglutarate กลูตาเล็กน้อยกว่านั้นสำหรับการ นอกจากนี้ การอัตราการดูดซึมสารกลูตาระหว่าง A และ B ไม่แตกต่างกัน ดังนั้น ผลตอบแทนสูงของγ-ตีถึง25.62 แยกกับ KCl เพิ่ม ซึ่งส่วนใหญ่เป็นผลมาจากการเพิ่มขึ้นของกลูตา intracellular นอกจากนี้ transcriptional วิเคราะห์แสดงให้เห็นว่า การแสดงออกของ pgsB ปรับปรุง 9.6-fold โดยKCl เพิ่ม ซึ่งอาจเป็นอีกเหตุผลหนึ่งดีขึ้นγ-ตีการผลิตรายงานก่อนหน้านี้ ว่าการแปลง L-กลูตาเพื่อไอโซเมอร์ D ใน B. subtilis ถูกส่วนใหญ่ไกล่เกลี่ย โดยกลูตาเม racemase [21] ดังนั้น เพื่อให้ตรวจสอบคำอธิบายได้ปรับ stereochemical สังเกต โดย KCl ใน B. subtilis GXA-28 เผาผลาญฟลักซ์และกิจกรรมของเอนไซม์กลูตาเมโหนดได้วิเคราะห์ ผลพบว่าฟลักซ์จาก L-กลูตาเมตการ D ไอโซเมอร์เพิ่มขึ้นจาก 22.9 เป็น 37.6 mmol · · g/DCW h และกิจกรรมของบันทึกเพิ่มจาก 0.42 เป็น 0.53 U/mg เมื่อKCl ที่เพิ่ม จึง คาร์บอนฟลักซ์จาก D-กลูตาγ-ตีถึง 35.2 mmol · · g/DCW h ซึ่งเพิ่มขึ้น 78.7% กว่าที่ไม่ มี KCl ผลลัพธ์เหล่านี้ระบุไว้ว่า บันทึกมีบทบาทสำคัญในระหว่างกระบวนการของγ-ตี stereochemical การควบคุมKCl

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ที่รับผิดชอบในการกระตุ้นการสังเคราะห์γγ -PGA ใน -PGA
synthetase ซับซ้อนนอกจากนี้ยังได้รับการวิเคราะห์.
ดังแสดงในรูป 5, ฟลักซ์คาร์บอนไดออกไซด์จาก ISO-ซิเตรตที่จะ
แอลฟา oxoglutarate ที่เพิ่มขึ้นและจากα-oxoglutarate เพื่อ succinylCoA ลดลง KCl เพิ่ม ดังนั้นการไหลคาร์บอนไดออกไซด์จากα-
oxoglutarate ไปถึงกลูตาเมต 19.2 มิลลิโมล·กรัม / DCW · H เมื่อ
KCl เพิ่มซึ่งเป็น 3.84 เท่าสูงกว่าโดยไม่ต้อง KCl.
การเปลี่ยนแปลงของกิจกรรมของเอนไซม์ ICDH, ODHC, GDH และ GOGAT
อยู่ สอดคล้องกับการกระจายฟลักซ์ โดยทั่วไป GDH และ
GOGAT มีความรับผิดชอบสำหรับปัดจากα-oxoglutarate เพื่อกลูตาเมตในแบคทีเรียจำนวนมาก [12] ในกรณีนี้การทำงานของ GOGAT
4.9 × 10-2 U / mg เมื่อ KCl เพิ่มซึ่งเป็น 2.88 เท่าสูง
กว่าโดยไม่ต้อง KCl อย่างไรก็ตามการทำงานของ GDH ถูกปรับปรุงให้ดีขึ้น 2.13 เท่าโดย KCl เพิ่ม ผลการศึกษาพบว่าผลงานของ GOGAT เพื่อการแปลงของα-oxoglutarate เพื่อกลูตาเมตที่ถูกกว่าเล็กน้อยกว่า GDH นอกจากนี้
อัตราการดูดซึมสารกลูตาเมตระหว่าง A และ B จะไม่แตกต่างกัน ดังนั้นอัตราผลตอบแทนที่สูงขึ้นของγ -PGA ถึง
25.62 กรัม / ลิตรมีโพแทสเซียมคลอไรด์เพิ่มซึ่งส่วนใหญ่เป็นผลมาจากการเพิ่มขึ้นของกลูตาเมตภายในเซลล์ นอกจากนี้การวิเคราะห์แสดงให้เห็นว่าการถอดรหัสการแสดงออกของ pgsB ถูกปรับปรุงให้ดีขึ้น 9.6 เท่าโดย
KCl เพิ่มซึ่งอาจจะมีเหตุผลสำหรับγ -PGA ที่ดีขึ้นอีก
การผลิต.
ก่อนหน้านี้มีรายงานว่าการแปลงของ L-กลูตาเมตกับ
D-isomer ใน B. subtilis ถูกสื่อกลางส่วนใหญ่โดยกลูตาเมต racemase [21] ดังนั้นเพื่อที่จะตรวจสอบคำอธิบายที่เป็นไปได้สำหรับ
การปรับมิติสังเกตจากโพแทสเซียมคลอไรด์ใน B. subtilis GXA-
28 เมตาบอลิฟลักซ์และเอนไซม์กิจกรรมของกลูตาเมตโหนด
ถูกนำมาวิเคราะห์ ผลการศึกษาพบว่าการไหลของของเหลวจาก L-กลูตาเมต
เพื่อ D-isomer เพิ่มขึ้น 22.9-37.6 มิลลิโมล·กรัม / DCW · H และ
กิจกรรมของจีเพิ่มขึ้น 0.42-0.53 U / mg เมื่อ
KCl เพิ่ม ดังนั้นการไหลคาร์บอนไดออกไซด์จาก D-กลูตาเมตที่จะแกมมา -PGA
ถึง 35.2 มิลลิโมล·กรัม / DCW · H ซึ่งเพิ่มขึ้น 78.7% เมื่อเทียบกับ
ว่าไม่มีโพแทสเซียมคลอไรด์ ผลการศึกษานี้ชี้ให้เห็นว่าจีมีบทบาทสำคัญในระหว่างขั้นตอนของระเบียบγ -PGA มิติโดย
KCl

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ที่รับผิดชอบ และการγสังเคราะห์ PGA ในγ - พีจีเอความสามารถที่ซับซ้อนคือปริมาณ .ดังแสดงในรูปที่ 5 , ฟลักซ์คาร์บอนจาก ISO ซิเตรตแอลฟา oxoglutarate เพิ่มขึ้น และจากแอลฟา oxoglutarate เพื่อ succinylcoa ลดลงด้วยปริมาณที่เพิ่ม ดังนั้น ฟลักซ์จากแอลฟาคาร์บอนoxoglutarate เพื่อผงชูรสถึง 19.2 กรัม / มิลลิโมลด้วย dcw ด้วย H เมื่อโพแทสเซียมเพิ่ม ซึ่ง 3.84-fold มากกว่าที่ไม่มี . .การเปลี่ยนแปลงของกิจกรรมของเอนไซม์ icdh odhc gogat , GDH , และที่สอดคล้องกับการกระจาย โดยทั่วไป , GDH และgogat รับผิดชอบต่อจากแอลฟา oxoglutarate เพื่อผงชูรสมาก แบคทีเรีย [ 12 ] ในกรณีนี้ กิจกรรมของ gogatคือ 4.9 × 10 − 2 U / mg เมื่อปริมาณเพิ่ม ซึ่ง 2.88-fold สูงกว่ากว่าที่ไม่มี . . อย่างไรก็ตาม กิจกรรมของ GDH คือการปรับปรุง 2.13-fold ปริมาณเพิ่ม ผลการศึกษา พบว่า ผลงานของ gogat เพื่อการแปลงของแอลฟา oxoglutarate เพื่อผงชูรสเล็กน้อยกว่าของ GDH . นอกจากนี้ผงชูรสพบว่า อัตราการใช้ออกซิเจนระหว่าง A และ B จะไม่แตกต่างกัน ดังนั้น ผลของγ - พีจีเอ ถึง25.62 กรัม / ลิตรโพแทสเซียมเพิ่ม ซึ่งส่วนใหญ่เป็นผลมาจากการเพิ่มขึ้นของผงชูรส นอกจากนี้ การวิเคราะห์ลอง พบว่า การแสดงออกของ pgsb ดีขึ้น 9.6-fold โดยโพแทสเซียมเพิ่ม ซึ่งอาจจะมีเหตุผลอื่นสำหรับการปรับปรุงγ - พีจีเอการผลิตก่อนหน้านี้รายงานว่า การแปลงของการd-isomer ใน B . subtilis เป็นหลัก ) โดยกลูตาเมต racemase [ 21 ] ดังนั้น การที่จะหาคำอธิบายที่เป็นไปได้สำหรับและ stereochemical ปรับปริมาณใน B . subtilis gxa -28 , metabolic flux และกิจกรรมของเอนไซม์กลูตาเมตโหนดข้อมูล ผลการศึกษาพบว่าฟลักซ์ของจากเพื่อ d-isomer ลดลงจาก 22.9 ถึง 37.6 mmol ด้วยกรัม / dcw ด้วย H และกิจกรรมของจีเพิ่มขึ้น 0.42 0.53 U / mg เมื่อโพแทสเซียมเพิ่ม ดังนั้นจาก d-glutamate ฟลักซ์คาร์บอนเพื่อγ - พีจีเอถึง 35.2 กรัม / มิลลิโมลด้วย dcw ด้วย H ซึ่งเพิ่มขึ้น 78.7 % กว่าที่ไม่มี . . ผลการทดลองนี้ชี้ให้เห็นว่า จี มีบทบาทสำคัญในกระบวนการของγ - ระเบียบ stereochemical โดยพีจีเอ. .