We study the effect of limited heat

We study the effect of limited heat-induced aggregation of BSA on structure development in the
water–gelatin-thermally aggregated BSA (BSA) system. The pH is set at 5.4 and the temperature is
higher than the conformation transition temperature of gelatin, but lower than the denaturation temperature of BSA. Dynamic light scattering, circular dichroism, and fluorescence measurements are used to
monitor structure changes. Interaction of gelatin with BSA leads to formation of large complex particles
with an average radius ∼1500 nm. BSA–gelatin complex formation accompanies partial destabilization
of the secondary and tertiary structures of BSA and an additional exposure of hydrophobic tryptophan
residues on the surface of the globule. It is shown that electrostatic interaction of the oppositely charged
groups of BSA and gelatin is responsible for formation of such complex particles, whereas the secondary forces (hydrophobic interaction and hydrogen bonds) play an important role in stabilization of
the complex particles. The zeta potentials of the native and the thermally aggregated BSA samples were
determined, and the solvent quality has been quantified by determining the activity of the protein samples in their saturated solutions. It was shown that steric reasons (large size of the thermally aggregated
BSA particles), and uncomplete charge compensation of the positively charged gelatin molecules by
the negatively charged BSA particles are the main factors in determining structure formation, while
the levels of the activity of the native BSA and BSA have a smaller effect on the structure of complex

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

เราศึกษาผลของการจำกัดเกิดจากความร้อนรวมของบีเอสเอในการพัฒนาโครงสร้างในการระบบน้ำตุ๋นแพรวมบีเอสเอ (บีเอสเอ) ตั้งที่ 5.4 pH และอุณหภูมิสูงกว่าอุณหภูมิเปลี่ยน conformation ของตุ๋น แต่ต่ำกว่าอุณหภูมิ denaturation ของบีเอสเอ แสง scattering แบบไดนามิก dichroism กลม และวัด fluorescence ถูกนำมาใช้ตรวจสอบการเปลี่ยนแปลงโครงสร้าง การโต้ตอบระหว่างตุ๋นกับบีเอสเอที่นำไปสู่การก่อตัวของอนุภาคขนาดใหญ่ซับซ้อนกับมีรัศมีเฉลี่ย ∼1500 nm บีเอสเอ – ตุ๋นซับซ้อนก่อประกอบ destabilization บางส่วนโครงสร้างรอง และระดับตติยภูมิของบีเอสเอและการถ่ายภาพเพิ่มเติมของทริปโตเฟน hydrophobicตกบนพื้นผิวของ globule มันจะแสดงการโต้ตอบที่สถิตของคิดค่าธรรมเนียม oppositelyกลุ่มบีเอสเอและตุ๋นรับผิดชอบการก่อตัวของอนุภาคดังกล่าวซับซ้อน ในขณะที่กองกำลังสำรอง (hydrophobic โต้และพันธบัตรไฮโดรเจน) มีบทบาทสำคัญในเสถียรภาพของอนุภาคที่ซับซ้อน ตัวอย่างบีเอสเอรวมแพและศักยภาพแคเธอรีนซีตาของพื้นเมืองกำหนด และคุณภาพเป็นตัวทำละลายมีการ quantified โดยกำหนดกิจกรรมตัวอย่างโปรตีนในโซลูชันอิ่มตัว ที่แสดงที่ steric เหตุผล (ขนาดใหญ่รวมแพบีเอสเออนุภาค), และ uncomplete ค่าธรรมเนียมค่าตอบแทนของโมเลกุลตุ๋นบวกคิดค่าธรรมเนียมโดยthe negatively charged BSA particles are the main factors in determining structure formation, whilethe levels of the activity of the native BSA and BSA have a smaller effect on the structure of complex

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

เราศึกษาผลของความร้อนต่อการเกาะกลุ่มของบีเอสเอ จำกัด ในการพัฒนาโครงสร้างใน
เจลาติน–น้ำซึ่งรวม BSA ( BSA ) ระบบ ตั้งอยู่ที่ pH 5.4 และอุณหภูมิ
สูงกว่าโครงสร้างการเปลี่ยนอุณหภูมิของเจลาติน แต่ต่ำกว่าอุณหภูมิ ( บีเอสเอ . การกระจายแสงแบบไดนามิก , การเดินสายไฟฟ้าภายในอาคาร และการวัดการใช้

ตรวจสอบการเปลี่ยนแปลงโครงสร้าง ปฏิสัมพันธ์ของเจลาตินด้วย นำไปสู่การก่อตัวของกลุ่มอนุภาคที่ซับซ้อนขนาดใหญ่
เฉลี่ยรัศมี∼ 1500 นาโนเมตร BSA –เจลาตินซับซ้อนเกิดมาพร้อมกับ
destabilization บางส่วนของทุติยภูมิและตติยโครงสร้างของ BSA และการเปิดรับเพิ่มเติม ) ทริปโตเฟน
ตกค้างบนพื้นผิวของเม็ดกลมเล็ก .