In this paper, we will focus on a comparison
of structural and functional properties of two single chain
derivatives of monellin, one of the best characterised sweet proteins
isolated so far, i.e. MNEI and its Y65R mutant, in which the
tyrosine residue in position 65 is replaced by an arginine residue.
Natural monellin consists of two separate polypeptide chains, A
and B, made of 44 and 50 amino acids, respectively, forming a single
domain through non-covalent interactions (Morris & Cagan,
1972). Its three dimensional structure has an a-b architecture with
a single helix held in a coiled antiparallel b-sheet (Ogata, Hatada,
Tomlinson, Shin, & Kim, 1987).
ในบทความนี้เราจะมุ่งเน้นไปที่การเปรียบเทียบโครงสร้างและการทำงาน คุณสมบัติของ
เดี่ยว 2 โซ่อนุพันธ์ของโมเนลลินหนึ่งที่ดีที่สุดลักษณะหวานโปรตีน
แยกเพื่อให้ห่างไกล เช่น mnei และ y65r กลายพันธุ์ซึ่งใน
ซีนตกค้างในตำแหน่ง 65 จะถูกแทนที่ด้วยอาร์เดน .
โมเนลลินธรรมชาติประกอบด้วย 2 โซ่ polypeptide ที่แยกจากกัน ,
และ Bผลิตจากกรดอะมิโน 44 และ 50 ตามลำดับ เป็นโดเมนเดียว
ผ่านการปฏิสัมพันธ์ ( ไม่&
cagan มอร์ริส , 1972 ) ของโครงสร้างสามมิติมีสถาปัตยกรรม AB กับ
เดียวเกลียวขึ้นในทิศทางตรงกันข้าม b-sheet ขด ( โอกาตะ hatada
Tomlinson , & , ชิน , คิม , 1987 )
การแปล กรุณารอสักครู่..
