Proteases perform many beneficial f

Proteases perform many beneficial functions that are essential to life, but uncontrolled they can be dangerous. Protease inhibitors are used as the major form of control once the protease has been activated. In higher organisms, there is a delicate balance between proteases and their natural inhibitors to help control the activation and catabolism of many intra- and extra-cellular proteins. In mammals, the bloodstream is a major carrier for many glycoproteins that act as protease inhibitors. Protease inhibitors use a reactive site peptide bond to serve as a substrate for various proteases, forming very stable complexes where the inhibitor peptide bond is hydrolysed by the protease extremely slowly, thereby effectively removing the protease from circulation. There are at least eighteen families of protease inhibitors, all of which share a common conformation surrounding the reactive site peptide bond, even though they differ in their global structure. Some members only hydrolyse trypsin, such as chicken ovomucoid, while others hydrolyse both trypsin and chymotrypsin using different inhibitory domains, such as turkey ovomucoid.
Protease inhibitors are ubiquitous in nature. They are widely distributed in plant seeds, particularly in legumes. The presence of these inhibitors in seeds acts as a feeding deterrent, especially in insects where they inhibit midgut proteases. Inhibitors can deter other animals as well; isolated soybean inhibitors have been found to cause enlargement of the pancreas in certain species, such as rat and mouse. Many bacterial species produce protease inhibitors that help them to survive the digestive processes of the gut, such as ecotin in Escherichia coli, which is effective against several different pancreatic proteases because of its flexibility.

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

โปรตีเอสทำหน้าที่เป็นประโยชน์หลายอย่างที่มีความจำเป็นต่อชีวิต แต่ไม่สามารถควบคุมพวกเขาอาจเป็นอันตรายได้ น้ำย่อยโปรตีนจะถูกใช้เป็นรูปแบบหลักของการควบคุมครั้งเดียวโปรติเอสที่ได้รับการเปิดใช้งาน ในสิ่งมีชีวิตที่สูงขึ้นมีความสมดุลที่ละเอียดอ่อนระหว่างโปรตีเอสและสารยับยั้งธรรมชาติของพวกเขาที่จะช่วยให้การควบคุมการเปิดใช้งานและ catabolism ของโปรตีนทั้งในและโทรศัพท์มือถือ-พิเศษมากมาย ในเลี้ยงลูกด้วยนมในกระแสเลือดเป็นผู้ให้บริการที่สำคัญสำหรับหลาย ๆ ไกลโคโปรตีนที่ทำหน้าที่เป็นสารยับยั้งเอนไซม์โปรติเอ น้ำย่อยใช้พันธบัตรเปปไทด์เว็บไซต์ปฏิกิริยาเพื่อใช้เป็นสารตั้งต้นสำหรับโปรตีเอต่างๆไว้คอมเพล็กซ์มีเสถียรภาพมากที่พันธบัตรเปปไทด์ที่มีการยับยั้งการย่อยโดยเอนไซม์โปรติเอช้ามากจึงมีประสิทธิภาพในการลบโปรติเอสจากการไหลเวียน มีอย่างน้อยสิบแปดครอบครัวของน้ำย่อยเป็นทั้งหมดที่แบ่งปันโครงสร้างทั่วไปรอบเว็บไซต์ปฏิกิริยาพันธบัตรเปปไทด์ถึงแม้ว่าพวกเขาแตกต่างกันในโครงสร้างระดับโลกของพวกเขา สมาชิกบางคนเท่านั้นสลาย trypsin เช่น ovomucoid ไก่ขณะที่คนอื่นสลายทั้งการสกัดเอนไซม์ใช้โดเมนยับยั้งที่แตกต่างกันเช่นไก่งวง ovomucoid.
น้ำย่อยโปรตีนมีอยู่ทั่วไปในธรรมชาติ พวกเขามีการกระจายอย่างกว้างขวางในเมล็ดพืชโดยเฉพาะอย่างยิ่งในพืชตระกูลถั่ว การปรากฏตัวของสารยับยั้งเหล่านี้ในเมล็ดทำหน้าที่เป็นอุปสรรคการให้อาหารโดยเฉพาะอย่างยิ่งในแมลงที่พวกเขายับยั้งเอนไซม์โปรตีเอกระเพาะ ยับยั้งสามารถยับยั้งสัตว์อื่น ๆ เช่นกัน; ยับยั้งถั่วเหลืองที่แยกได้พบว่าทำให้เกิดการขยายตัวของตับอ่อนในบางชนิดเช่นหนูและเมาส์ สายพันธุ์ของเชื้อแบคทีเรียหลายผลิตน้ำย่อยโปรตีนที่ช่วยให้พวกเขาที่จะอยู่รอดกระบวนการย่อยอาหารของลำไส้เช่น ecotin ในเชื้อ Escherichia coli ซึ่งมีผลบังคับกับโปรตีเอสตับอ่อนหลายที่แตกต่างกันเพราะมีความยืดหยุ่น

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

เพื่อปฏิบัติหน้าที่เป็นประโยชน์หลายอย่างที่จำเป็นต่อชีวิต แต่การรักษาพวกเขาสามารถเป็นอันตราย โปรตีเอสอินฮิบิเตอร์ใช้เป็นหลักรูปแบบของการควบคุมเมื่อโปรตีนถูกใช้งาน สิ่งมีชีวิตที่สูงขึ้น มีความสมดุลที่ละเอียดอ่อนระหว่าง proteases และตัวยับยั้งตามธรรมชาติของพวกเขาเพื่อช่วยในการควบคุมและกระตุ้นกระบวนการสลายหลายภายในและเสริมเซลล์โปรตีนในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม เลือดเป็นพาหะสำคัญ โปรตีนที่ทำหน้าที่เป็นเอนไซม์โปรตีเอสอินฮิบิเตอร์หลาย . โปรตีเอสอินฮิบิเตอร์ใช้แอกทีฟไซต์พันธะเพปไทด์เพื่อใช้เป็นวัสดุต่าง ๆเพื่อสร้างเสถียรภาพมากและพันธะเพปไทด์ คือ สารประกอบที่พบโดยสร้างช้ามาก จึงมีการเอาโปรตีนจากการหมุนเวียนมีอย่างน้อยสิบแปดครอบครัวของโปรตีเอสอินฮิบิเตอร์ทั้งหมดที่ใช้ร่วมกันโดยเว็บไซต์ของปฏิกิริยาพันธะเพปไทด์ แม้ว่าพวกเขาจะแตกต่างกันในโครงสร้างของโลก มีสมาชิกเพียง 30 ทริป เช่น ไก่ ovomucoid ในขณะที่คนอื่นไฮโดรไลซ์ทั้งทริปไคโมทริปซินโดยใช้โดเมนที่สามารถที่แตกต่างกัน เช่น ตุรกี ovomucoid .
โปรตีเอสอินฮิบิเตอร์มีอยู่ทั่วไปในธรรมชาติ มีการกระจายอย่างกว้างขวางในเมล็ดของพืช โดยเฉพาะพืชตระกูลถั่ว การแสดงตนของโปรตีนในเมล็ดเหล่านี้ทำหน้าที่เป็นอาหารเป็นอุปสรรคโดยเฉพาะแมลงที่พวกเขาขัดขวางประสิทธิภาพและเหมาะสมคุณค่าทางอาหาร สารยับยั้งห้ามปรามสัตว์อื่น ๆเช่น ; แยกถั่วเหลืองโปรตีนได้รับพบว่าสาเหตุของการขยายตัวของตับอ่อนในบางชนิดเช่น หนู และเมาส์ แบคทีเรียที่ผลิตโปรตีเอสอินฮิบิเตอร์หลายชนิดที่ช่วยให้พวกเขารอดจากกระบวนการย่อยอาหารของลำไส้ เช่น ecotin ใน Escherichia coli ซึ่งมีประสิทธิภาพต่อต้านตับอ่อนที่แตกต่างกันหลายเพื่อเนื่องจากความยืดหยุ่นของมัน