Previous studies have found that th

Previous studies have found that the gel strength of the surimi decreased significantly with treating temperature increasing from 100 °C to 120 °C, which severely reduced the water-holding capacity (WHC), destroyed the network structure and thereby affected the texture of the surimi products. In this study, hydrolyzed wheat gluten (HWG) was added into Alaska Pollock surimi, and gels were obtained by maintaining their central temperature at 100 ± 1 °C, 105 ± 1 °C, 110 ± 1 °C, 115 ± 1 °C and 120 ± 1 °C for 10 min respectively under a certain pressure (0.12 MPa), to explain how HWG affected the thermal stability of the high-temperature treated surimi gels. With temperature increasing, adding HWG significantly increased the texture characteristic of the surimi gels, and the WHC of the plural gels took on a linear upward trend. The Nuclear Magnetic Resonance T2 relaxation time showed that adding HWG significantly decreased the relaxation time of T21. The sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis showed the same results, the content of myosin heavy chain decreased entirely and the content of actin decreased significantly. Scanning electron microscopy results showed that when treating with 120 °C, the network frames of the surimi gels became fragile, while the surimi-HWG gels kept almost the same density and uniformity. Transmission electron microscopy results showed that when treating with 120 °C, the structure of the surimi gels became loose and inhomogeneous, and the protein flocculated and aggregated seriously, while the myofibrillar protein did not aggregate and the HWG dispersed in the network evenly.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

การศึกษาก่อนหน้านี้พบว่า ความแรงเจลของซูริมิลดลงอย่างมีนัยสำคัญกับการรักษาอุณหภูมิที่เพิ่มขึ้นจาก 100 ° C ถึง 120 ° C ซึ่งรุนแรงลดการซับน้ำ (WHC), ทำลายโครงสร้างเครือข่าย และผลกระทบพื้นผิวของผลิตภัณฑ์แช่ ในการศึกษานี้ ตังข้าวสาลี hydrolyzed (HWG) ถูกเพิ่มลงในซูริมิพอลล็อคอลาสกา และรับเจ โดยรักษาอุณหภูมิของเซ็นทรัลที่ 100 ± 1 ° C, 105 ± 1 ° C, 110 ± 1 ° C, 115 ± 1 ° C และ 120 ± 1 ° C 10 นาทีตามลำดับภายใต้ความดันบาง (0.12 MPa), อธิบายวิธี HWG กระทบความมั่นคงความร้อนของอุณหภูมิสูงถือว่าเจซูริมิ กับอุณหภูมิที่เพิ่มขึ้น เพิ่ม HWG มากเพิ่มขึ้นลักษณะเนื้อสัมผัสของเจซูริมิ และ WHC ของเจพหูพจน์เอาบนเส้นแนวโน้มขึ้น เวลาพักผ่อนของเรโซแนนซ์แม่เหล็กนิวเคลียร์ T2 แสดงว่า เพิ่ม HWG มากลดเวลาพักผ่อนของ T21 อิเจของซัลเฟต polyacrylamide dodecyl โซเดียมแสดงผลเดียวกัน เนื้อหาของไมโอซินหนักโซ่ลดลงทั้งหมด และเนื้อหาของแอกตินลดลงอย่างมาก อิเล็กตรอนผลการสแกนแสดงให้เห็นว่า เมื่อรักษากับ 120 ° C กรอบข่ายของเจซูริมิกลายเป็นเปราะบาง ในขณะที่เจ HWG แช่เก็บไว้เกือบความหนาแน่นเดียวกันและสม่ำเสมอ ส่งอิเล็กตรอนผลลัพธ์แสดงให้เห็นว่า เมื่อรักษากับ 120 ° C โครงสร้างของเจซูริมิกลายเป็นหลวม และงานกำลัง และโปรตีน flocculated และรวบรวมอย่างจริงจัง ไม่ได้มีการรวบรวมโปรตีน myofibrillar และ HWG ที่กระจายในเครือข่ายอย่างสม่ำเสมอ

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

การศึกษาก่อนหน้านี้พบว่าแข็งแรงของเจลซูริมิที่ลดลงอย่างมีนัยสำคัญกับการรักษาอุณหภูมิเพิ่มขึ้นจาก 100 ° C ถึง 120 ° C ซึ่งลดลงอย่างรุนแรงความจุน้ำที่ถือค​​รอง (WHC) ทำลายโครงสร้างเครือข่ายและได้รับผลกระทบจึงพื้นผิวของซูริมิที่ ผลิตภัณฑ์ ในการศึกษานี้ไฮโดรไลซ์ข้าวสาลีกลูเตน (HWG) ถูกเพิ่มเข้าไปในอลาสก้า Pollock ซูริมิและเจลที่ได้รับโดยการรักษาอุณหภูมิของพวกเขากลางที่ 100 ± 1 ° C, 105 ± 1 ° C, 110 ± 1 ° C, 115 ± 1 ° C และ 120 ± 1 องศาเซลเซียสเป็นเวลา 10 นาทีตามลำดับภายใต้ความกดดันบางอย่าง (0.12 MPa) เพื่ออธิบายวิธีการ HWG ได้รับผลกระทบเสถียรภาพทางความร้อนของอุณหภูมิสูงได้รับการรักษาเจลซูริมิ มีอุณหภูมิเพิ่มขึ้นเพิ่ม HWG เพิ่มขึ้นอย่างมากลักษณะเนื้อสัมผัสของเจลซูริมิและ WHC ของเจลพหูพจน์เอาในเชิงเส้นแนวโน้มสูงขึ้น เวลาผ่อนคลาย Resonance T2 แม่เหล็กนิวเคลียร์แสดงให้เห็นว่าการเพิ่ม HWG ลดลงอย่างมีนัยสำคัญเวลาผ่อนคลายของ T21 โซเดียมโดเดซิลซัลเฟต polyacrylamide gel electrophoresis แสดงให้เห็นผลลัพธ์เดียวกันเนื้อหาของ myosin ห่วงโซ่หนักลดลงอย่างสิ้นเชิงและเนื้อหาของโปรตีนลดลงอย่างมีนัยสำคัญ ผลกล้องจุลทรรศน์อิเล็กตรอนพบว่าเมื่อรักษาด้วย 120 ° C, เฟรมเครือข่ายของเจลซูริมิกลายเป็นความเปราะบางในขณะที่เจลซูริมิ HWG เก็บไว้เกือบหนาแน่นเดียวกันและความสม่ำเสมอ ผลกล้องจุลทรรศน์อิเล็กตรอนพบว่าเมื่อรักษาด้วย 120 ° C, โครงสร้างของเจลซูริมิกลายเป็นหลวมและ inhomogeneous และโปรตีน flocculated และรวมอย่างจริงจังขณะที่โปรตีนกล้ามเนื้อไม่ได้รวมและ HWG แยกย้ายกันไปในเครือข่ายอย่างสม่ำเสมอ

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

การศึกษาก่อนหน้านี้พบว่า ค่าความแข็งแรงของเจลของซูริมิลดลงอย่างมีนัยสำคัญกับการรักษาอุณหภูมิที่เพิ่มขึ้นจาก 100 ° C ถึง 120 องศา C ซึ่งลดลงอย่างรุนแรง จับน้ำความจุ ( SPM ) , ทำลายเครือข่ายโครงสร้างและผลกระทบ โดยพื้นผิวของผลิตภัณฑ์ซูริมิ ในการศึกษานี้ , ไฮโดรไลซ์ โปรตีนจากข้าวสาลี ( HWG ) ถูกเพิ่มลงใน Alaska Pollock ซูริมิ , และเจลได้โดยการรักษาอุณหภูมิกลางของพวกเขาที่ 100 ± 1 ° C , 105 ± 1 ° C , 110 ± 1 ° C , 115 ± 1 ° C และ 120 ± 1 ° C 10 นาทีภายใต้ความกดดันบางอย่าง ( 0.2 MPa ) , อธิบายวิธีการ HWG มีผลต่อเสถียรภาพทางความร้อนของอุณหภูมิสูงการรักษาเจลซูริมิ . กับการเพิ่มอุณหภูมิเพิ่ม HWG เพิ่มขึ้นพื้นผิวลักษณะของเจลซูริมิ , และการอุ้มน้ำของเจลเป็นพหูพจน์ใช้เส้นแนวโน้มสูงขึ้น และนิวเคลียร์แมกเนติกเรโซแนนซ์ T2 ผ่อนคลายเวลา พบว่า การเพิ่ม HWG ลดลงผ่อนคลายเวลา t21 . โซเดียมโดเดซิลซัลเฟต polyacrylamide gel electrophoresis พบว่าผลลัพธ์เดียวกัน เนื้อหาของ myosin โซ่หนักลดลงทั้งหมด และปริมาณของโปรตีนในกล้ามเนื้อลดลงอย่างมีนัยสำคัญ การสแกนกล้องจุลทรรศน์อิเล็กตรอนพบว่าเมื่อรักษาด้วย 120 ° C , เครือข่ายเฟรมของเจลซูริมิกลายเป็นเปราะบาง ขณะที่เจลซูริ HWG เก็บไว้เกือบเดียวกัน ความหนาแน่น และสามัคคี . ผลการตรวจด้วยกล้องจุลทรรศน์อิเล็กตรอนพบว่าเมื่อรักษาด้วยการส่ง 120 ° C , โครงสร้างของเจลซูริมิกลายเป็นหลวมและ inhomogeneous และโปรตีนและ flocculated รวมอย่างจริงจัง ขณะที่ พบโปรตีนไม่รวมและ HWG กระจายในเครือข่ายอย่างเท่าเทียมกัน