2.2. Protein denaturationIt has bee

2.2. Protein denaturation
It has been traditionally thought that protein denaturation could
result during freezing due to an increased intracellular ionic strength
following the migration of water to the extracellular spaces. Nonetheless,
this mechanism has been refuted by several authors. Añón and
Cavelo (1980), Mietsch, Halász, and Farkas (1994) and Ngapo et al.
(1999) all suggested that protein denaturation does not contribute
significantly to quality loss, as they found no significant differences
in the amount and composition of proteins in the drip collected
from fresh samples and those samples that had been frozen and immediately
thawed. Some of these authors also used sodium dodecyl
sulphate polyacrylamide gel electrophoresis (SDS PAGE), capillary
gel electrophoresis (CGE) and differential scanning calorimetry
(DSC) to study the patterns of the protein exudate fraction and
found no significant differences between the aforementioned samples.
It was, however, noted by these authors that the time and temperature
of the sample storage may have influenced the results
obtained and no new explanations were offered with regard to the
loss of meat quality during freezing. It would consequently be very
beneficial to evaluate the drip composition of such samples using
more modern techniques, such as proteomics.
After analysing meat samples for protein denaturation using DSC
thermograms, Wagner and Añón (1985) reported that myosin was
the protein most affected by freezing. The myofibrillar proteins
were reportedly denatured irrespective of the freezing rate, causing
unfolding of the protein and resulting in a lower enthalpy value. By
comparing the data from the DSC thermograms, enthalpy change
and ATPase activity, these researchers concluded that slow freezing
causes more pronounced protein denaturation than rapid freezing.
Benjakul, Visessanguan, Thongkaew, and Tanaka (2003) found that
freezing and frozen storage caused a marked decrease in Ca2+-
ATPase activity and an increase in Mg2+-EGTA-ATPase activity, which
translates into denaturation of myosin and the troponin–tropomyosin
complex. They also reported strong interactions between protein
oxidation (formation of carbonyls) and protein denaturation. The contradictory
results reported in the various studies suggest that more
research is required to establish the mechanisms involved in protein
denaturation during freezing and frozen storage.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

2.2 โปรตีน denaturation
มันได้แล้วซึ่งคิดว่า denaturation โปรตีนที่สามารถ
ผลในระหว่างการแช่แข็งเนื่องจากมีความแข็งแรง ionic intracellular เพิ่ม
ต่อย้ายน้ำช่องว่าง extracellular กระนั้น,
กลไกนี้ได้ถูกโต้แย้ง โดยผู้เขียนหลาย Añón และ
Cavelo (1980), Mietsch, Halász และ Farkas (1994) และ Ngapo et al.
(1999) ทั้งหมดแนะนำว่า denaturation โปรตีนไม่ได้มีส่วนร่วม
มากการสูญเสียคุณภาพ ตามที่พวกเขาพบไม่แตกต่างกัน
ในจำนวนและองค์ประกอบของโปรตีนในหยดน้ำรวบรวม
จากตัวอย่างสดและตัวอย่างผู้ที่มีการแช่แข็ง และทันที
thawed บางเหล่านี้ผู้เขียนยังใช้โซเดียม dodecyl
ซัลเฟตเจ polyacrylamide electrophoresis (SDS หน้า), เส้นเลือดฝอย
เจ electrophoresis (CGE) และแตกต่างกันที่แกน calorimetry
(DSC) เพื่อศึกษารูปแบบของเศษส่วนโปรตีน exudate และ
พบไม่แตกต่างกันระหว่างการดังกล่าวอย่างได้
อย่างไรก็ตาม กล่าว โดยเหล่านี้ผู้เขียนที่อุณหภูมิและเวลา
ของตัวอย่าง ที่เก็บอาจมีอิทธิพลผล
รับ และมีเสนอคำอธิบายใหม่ไม่มีประสงค์โดยการ
การสูญเสียคุณภาพเนื้อระหว่างจุดเยือกแข็ง ดังนั้นจะมาก
ประโยชน์เพื่อประเมินส่วนประกอบหยดตัวอย่างเช่นใช้
เทคนิคสมัยใหม่ เช่นโปรตีโอมิกส์
หลังจากการวิเคราะห์ตัวอย่างเนื้อในใช้ DSC denaturation โปรตีน
thermograms วากเนอร์และ Añón (1985) รายงานว่า ไมโอซินถูก
โปรตีนที่รับผลกระทบ โดยการแช่แข็ง โปรตีน myofibrillar
ได้มีรายงานว่า denatured ไม่ตรึงอัตรา สาเหตุ
แฉของโปรตีน และเกิดค่าความร้อนแฝงต่ำ โดย
เปรียบเทียบข้อมูลจาก thermograms DSC ความร้อนแฝงเปลี่ยน
ATPase กิจกรรม และเหล่านี้นักวิจัยสรุปว่า จุดเยือกแข็งช้า
สาเหตุชัดเจน denaturation โปรตีนกว่าจุดเยือกแข็งอย่างรวดเร็วยิ่งขึ้น
Benjakul, Visessanguan, Thongkaew และทานากะ (2003) พบว่า
ตรึง และแช่แข็งเก็บเกิดลดลง Ca2 - ทำเครื่องหมาย
กิจกรรม ATPase และการเพิ่มกิจกรรม - EGTA-ATPase Mg2 ซึ่ง
เป็ denaturation ของไมโอซินและการ troponin–tropomyosin
ซับซ้อน พวกเขายังรายงานโต้แข็งแกร่งระหว่างโปรตีน
ออกซิเดชัน (ก่อตัวของ carbonyls) และโปรตีน denaturation การขัดแย้ง
ผลลัพธ์ที่รายงานในการศึกษาต่าง ๆ แนะนำเพิ่มเติมว่า
การวิจัยจะต้องสร้างกลไกที่เกี่ยวข้องกับโปรตีน
denaturation ระหว่างการเก็บรักษาแช่แข็ง และตรึงไว้

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

2.2 โปรตีน denaturation
จะได้รับการแบบดั้งเดิมที่คิดว่าโปรตีนอาจ
ส่งผลให้ในระหว่างการแช่แข็งเนื่องจากความแรงของอิออนเพิ่มขึ้นภายในเซลล์
ต่อไปนี้การอพยพของน้ำในช่องว่าง extracellular อย่างไรก็ตาม
กลไกนี้ได้รับการข้องแวะโดยผู้เขียนหลาย อานนท์และ
Cavelo (1980), Mietsch, Hal เข้าและฟาร์คัส (1994) และ Ngapo et al,
(1999) ทั้งหมดชี้ให้เห็นว่าโปรตีนไม่ได้มีส่วนร่วม
อย่างมีนัยสำคัญกับการสูญเสียที่มีคุณภาพตามที่พวกเขาพบว่าไม่มีความแตกต่างอย่างมีนัยสำคัญ
ในจำนวนและองค์ประกอบของโปรตีน ในหยดน้ำที่เก็บ
จากตัวอย่างสดและตัวอย่างผู้ที่ได้รับการแช่แข็งและทันทีที่
ละลาย บางส่วนของผู้เขียนเหล่านี้ยังใช้โซเดียมโดเดซิล
ซัลเฟต polyacrylamide เจลอิ (SDS PAGE) ฝอย
ข่าวคราว (CGE) และความแตกต่างในการสแกนความร้อน
(DSC) เพื่อศึกษารูปแบบของของเหลวเศษโปรตีนและ
พบว่าไม่มีความแตกต่างอย่างมีนัยสำคัญระหว่างกลุ่มตัวอย่างดังกล่าวข้างต้น
มัน ได้รับการ แต่ตั้งข้อสังเกตโดยนักเขียนเหล่านี้ที่เวลาและอุณหภูมิ
ของการจัดเก็บตัวอย่างอาจมีอิทธิพลต่อผล
ที่ได้รับและไม่มีคำอธิบายใหม่ที่ถูกนำเสนอเกี่ยวกับการที่มี
การสูญเสียคุณภาพเนื้อในระหว่างการแช่แข็ง มันจึงจะเป็นมาก
เป็นประโยชน์ในการประเมินองค์ประกอบหยดตัวอย่างเช่นการใช้
เทคนิคที่ทันสมัยมากขึ้นเช่นโปรตีน
หลังจากการวิเคราะห์ตัวอย่างเนื้อโปรตีนโดยใช้ DSC
กราฟที่วากเนอร์และอานนท์ (1985) รายงานว่า myosin เป็น
โปรตีนที่ได้รับผลกระทบมากที่สุดโดยการแช่แข็ง . โปรตีนกล้ามเนื้อ
ถูกเอทิลแอลกอฮอล์ข่าวโดยไม่คำนึงถึงอัตราการแช่แข็งทำให้
แฉของโปรตีนและมีผลในการลดค่าเอนทัลปี โดย
การเปรียบเทียบข้อมูลจากกราฟ DSC เปลี่ยนแปลงเอนทัลปี
และกิจกรรม ATPase นักวิจัยเหล่านี้ได้ข้อสรุปว่าการแช่แข็งช้า
ทำให้โปรตีนเด่นชัดมากขึ้นอย่างรวดเร็วกว่าการแช่แข็ง
เบญจกุล, Visessanguan, Thongkaew และทานากะ (2003) พบว่า
การแช่แข็งและการจัดเก็บแช่แข็งที่เกิดจากการทำเครื่องหมาย ลดลงใน Ca2 + -
ATPase กิจกรรมและการเพิ่มขึ้นในกิจกรรม Mg2 + EGTA-ATPase ซึ่ง
แปลเป็น denaturation ของ myosin และนิ-tropomyosin
ซับซ้อน พวกเขายังรายงานปฏิสัมพันธ์ระหว่างโปรตีน
ออกซิเดชัน (การก่อตัวของสำเนา) และโปรตีน ขัดแย้ง
ผลการรายงานในการศึกษาต่างๆแสดงให้เห็นว่า
การวิจัยจะต้องสร้างกลไกการมีส่วนร่วมในโปรตีน
denaturation ในระหว่างการแช่แข็งและการจัดเก็บแช่แข็ง

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

2.2 . โปรตีน (
มีประเพณีว่า ( โปรตีน
ผลระหว่างแช่แข็งเนื่องจากเซลล์ที่เพิ่มขึ้นความแรงไอออน
ต่อการย้ายถิ่นของน้ำที่เป็นภายนอก . โดย
กลไกนี้ได้ refuted โดยหลายนักเขียน เป็นñó n
cavelo ( 1980 ) , mietsch ฮาล . kgm SZ และรัฐ ( 1994 ) และ ngapo et al .
( 1999 ) พบว่าโปรตีน ( ไม่สนับสนุน
อย่างมากในการสูญเสียคุณภาพเช่นที่พวกเขาพบว่าไม่มีความแตกต่าง
ในปริมาณและองค์ประกอบของโปรตีนในเลือด จากตัวอย่างสดและผู้รวบรวม
ตัวอย่างที่ถูกแช่แข็งและละลายทันที
. บางส่วนของนักเขียนเหล่านี้ยังใช้โซเดียมโดเดซิลซัลเฟต ( SDS polyacrylamide gel electrophoresis

ฝอยหน้า )gel electrophoresis ( cge ) และ differential scanning calorimetry
( DSC ) เพื่อศึกษารูปแบบของโปรตีนที่เกิดจากเศษส่วนและ
ไม่พบความแตกต่างที่สำคัญระหว่างตัวอย่างดังกล่าว .
มันเป็น , อย่างไรก็ตาม , ที่ระบุไว้โดยผู้เขียนเหล่านี้ที่เวลาและอุณหภูมิ
ของกระเป๋าตัวอย่างอาจมีอิทธิพลต่อผล
ได้และไม่มีคำอธิบายใหม่ ได้เสนอเกี่ยวกับ
การสูญเสียคุณภาพเนื้อในระหว่างการแช่แข็ง มันจึงเป็นประโยชน์อย่างมาก
ประเมินองค์ประกอบของตัวอย่าง เช่น ใช้หยด
เทคนิคที่ทันสมัยมากขึ้น เช่น โปรตีโอมิกส์ .
หลังจากวิเคราะห์ตัวอย่างเนื้อ ( โปรตีนโดยใช้ DSC
7 N และñó ( 1985 ) รายงานว่ามีโปรตีนไมโอซิน
ผลกระทบมากที่สุด โดยการแช่แข็ง
โปรตีนลดลงมีรายงานว่าเกิดโดยไม่คำนึงถึงอัตราการแช่เยือกแข็ง ก่อให้เกิด
แฉของโปรตีน และส่งผลให้ ค่าความร้อนต่ำกว่า โดย
เปรียบเทียบข้อมูลจาก DSC 7 กิจกรรม ATPase และเปลี่ยน
เอน นักวิจัยเหล่านี้สรุปได้ว่าช้าแช่แข็ง
สาเหตุเด่นชัดมากขึ้นโปรตีนอย่างรวดเร็ว ( กว่าจุดเยือกแข็ง กูล visessanguan ธีระวัฒนสุข
, , , และ ทานากะ ( 2546 ) พบว่า
แช่แข็งและแช่เย็นจากเครื่องหมายลดแคลเซียม -
ATPase กิจกรรมและมีการเพิ่มหน่วย mg2 - ATPase กิจกรรมซึ่ง
แปลเป็น ( ของ myosin และ troponin –โทรโปไมโอซิน
ที่ซับซ้อน พวกเขามีปฏิสัมพันธ์ที่ดีระหว่างโปรตีนออกซิเดชัน
( การก่อตัวของ carbonyls ) และ ( โปรตีน ขัดแย้ง
ผลรายงานในการศึกษาต่าง ๆแนะนำว่า การวิจัยเพิ่มเติม
จะต้องสร้างกลไกที่เกี่ยวข้องในการหยุดชั่วคราวระหว่างโปรตีน
แช่แข็งและแช่เย็น