Mycobacterium tuberculosis, the maj

Mycobacterium tuberculosis, the major causative agent of tuberculosis, expresses at least six different forms of epoxide hydrolase (forms A-F). The structure of epoxide hydrolase B reveals that the enzyme is a monomer and contains an alpha/beta hydrolase fold. In addition to providing insights into the enzyme mechanism, this hydrolase currently serves as a platform for rational drug design of potent inhibitors. In particular, urea based inhibitors have been developed. These inhibitors directly target the catalytic cavity. It is hypothesized that the structure of epoxide hydrolase B may allow for drug design to inhibit all other Mycobacterium tuberculosis hydrolases as long as they contain similar alpha/beta folds.

The structure of hydrolase B contains a cap domain, which is hypothesized to regulate the active site of the hydrolase.[1] Furthermore, Asp104, His333, and Asp302 form the catalytic triad of the protein and is critical to function of the protein.

At present, other structures of Mycobacterium tuberculosis hydrolase have not been solved.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

มัยโคแบคทีเรียวัณโรค ตัวแทนสาเหตุการที่สำคัญของวัณโรค แสดงรูปแบบต่าง ๆ อย่างน้อยหก epoxide hydrolase (ฟอร์ม A-F) โครงสร้างของ epoxide hydrolase B พบว่า เอนไซม์เป็นน้ำยา และประกอบด้วยการพับ hydrolase alpha/beta เราเจาะลึกกลไกเอนไซม์ hydrolase นี้ในปัจจุบันอาหารเป็นออกยาเชือด inhibitors มีศักยภาพ โดยเฉพาะ ใช้ urea inhibitors ได้รับการพัฒนา Inhibitors เหล่านี้โดยตรงเป้าหมายช่องตัวเร่งปฏิกิริยา มันจะตั้งสมมติฐานว่าที่ให้โครงสร้างของ epoxide hydrolase B ออกแบบยายับยั้งทั้งหมดอื่นมัยโคแบคทีเรียวัณโรค hydrolases ตราบใดที่ประกอบด้วยพับ alpha/beta เหมือนกันโครงสร้างของ hydrolase B ประกอบด้วยโดเมนหมวก ซึ่งเป็นการตั้งสมมติฐานว่าการควบคุมการใช้งานเว็บไซต์ของ hydrolase [1] นอกจากนี้ Asp104, His333 และ Asp302 แบบ triad ตัวเร่งปฏิกิริยาของโปรตีน และมีความสำคัญต่อการทำงานของโปรตีนที่อยู่ อื่น ๆ โครงสร้างของมัยโคแบคทีเรียวัณโรค hydrolase ได้ไม่ถูกแก้ไข

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

เชื้อวัณโรคที่ตัวแทนสาเหตุสำคัญของวัณโรคเป็นการแสดงออกอย่างน้อยหกรูปแบบที่แตกต่างกันของ hydrolase อิพอกไซด์ (รูปแบบ AF) โครงสร้างของอิพอกไซด์ hydrolase B พบว่าเอนไซม์เป็นโมโนเมอร์และมีอัลฟา / เบต้า hydrolase พับ นอกเหนือจากการให้ข้อมูลเชิงลึกในกลไกเอนไซม์ hydrolase นี้กำลังทำหน้าที่เป็นแพลตฟอร์มสำหรับการออกแบบยาเหตุผลของสารยับยั้งที่มีศักยภาพ โดยเฉพาะอย่างยิ่งสารยับยั้งยูเรียตามที่ได้รับการพัฒนา โปรตีนเหล่านี้ได้โดยตรงเป้าหมายช่องตัวเร่งปฏิกิริยา มันคือการตั้งสมมติฐานว่าโครงสร้างของอิพอกไซด์ hydrolase B อาจอนุญาตให้มีการออกแบบยาเพื่อยับยั้งการ hydrolases เชื้อวัณโรคอื่น ๆ ตราบใดที่พวกเขามีที่คล้ายกันอัลฟา / พับเบต้า. โครงสร้างของ hydrolase B ที่มีโดเมนหมวกซึ่งเป็นที่ตั้งสมมติฐานในการควบคุมการใช้งาน เว็บไซต์ของ hydrolase ได้. [1] นอกจากนี้ Asp104, His333 และ Asp302 รูปแบบสามตัวเร่งปฏิกิริยาของโปรตีนและมีความสำคัญต่อการทำงานของโปรตีน. ในปัจจุบันโครงสร้างอื่น ๆ ของ hydrolase เชื้อวัณโรคยังไม่ได้รับการแก้ไข

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

เชื้อวัณโรค ตัวแทนเป็นสาเหตุหลักของวัณโรคแสดงอย่างน้อย 6 รูปแบบที่แตกต่างกันของวอมแวมไฮโดรเลส ( รูปแบบ A-F ) โครงสร้างของ B พบว่าเอนไซม์ไฮโดรเลสวอมแวมเป็นมอนอเมอร์ และประกอบด้วยอัลฟา / เบต้า ไฮโดรเลสพับ นอกจากการให้ข้อมูลเชิงลึกในกลไกการทำงานของเอนไซม์ไฮโดรเลสนี้ปัจจุบันทำหน้าที่เป็นแพลตฟอร์มสำหรับการออกแบบยาการต้าตัวยับยั้ง โดยเฉพาะยูเรียจากการได้รับการพัฒนา สารยับยั้งเหล่านี้เป้าหมายโดยตรงโพรงเร่งปฏิกิริยาคือ โครงสร้างของไฮโดรเลส B อาจให้ยาวอมแวมการออกแบบเพื่อยับยั้งเชื้อวัณโรคไฮโดรเลสทั้งหมดอื่น ๆตราบเท่าที่พวกเขาประกอบด้วยเท่า Alpha / Beta เหมือนกัน

โครงสร้างของไฮโดรเลส B ประกอบด้วยหมวกโดเมน ซึ่งเป็นสมมุติฐานเพื่อควบคุมเว็บไซต์ที่ใช้งานของไฮโดรเลส [ 1 ] นอกจากนี้ asp104 , , his333 ,asp302 แบบฟอร์มและแก๊งเร่งของโปรตีนและเป็นสิ่งจำเป็นสำหรับการทำงานของโปรตีน .

ปัจจุบัน โครงสร้างอื่น ๆของเชื้อวัณโรคไฮโดรเลสไม่ได้รับการแก้ไข