Co-translational translocation[edit

Co-translational translocation[edit]
Most proteins that are secretory, membrane-bound, or reside in the endoplasmic reticulum (ER), golgi or endosomes use the co-translational translocation pathway. This process begins with the N-terminal signal peptide of the protein being recognized by a signal recognition particle (SRP) while the protein is still being synthesized on the ribosome. The synthesis pauses while the ribosome-protein complex is transferred to an SRP receptor on the ER in eukaryotes, and the plasma membrane in prokaryotes. There, the nascent protein is inserted into the translocon, a membrane-bound protein conducting channel composed of the Sec61 translocation complex in eukaryotes, and the homologous SecYEG complex in prokaryotes. In secretory proteins and type I transmembrane proteins, the signal sequence is immediately cleaved from the nascent polypeptide once it has been translocated into the membrane of the ER (eukaryotes) or plasma membrane (prokaryotes) by signal peptidase. The signal sequence of type II membrane proteins and some polytopic membrane proteins are not cleaved off and therefore are referred to as signal anchor sequences. Within the ER, the protein is first covered by a chaperone protein to protect it from the high concentration of other proteins in the ER, giving it time to fold correctly. Once folded, the protein is modified as needed (for example, by glycosylation), then transported to the Golgi for further processing and goes to its target organelles or is retained in the ER by various ER retention mechanisms.

The amino acid chain of transmembrane proteins, which often are transmembrane receptors, passes through a membrane one or several times. They are inserted into the membrane by translocation, until the process is interrupted by a stop-transfer sequence, also called a membrane anchor sequence. These complex membrane proteins are at the moment mostly understood using the same model of targeting that has been developed for secretory proteins. However, many complex multi-transmembrane proteins contain structural aspects that do not fit the model. Seven transmembrane G-protein coupled receptors (which represent about 5% of the genes in humans) mostly do not have an amino-terminal signal sequence. In contrast to secretory proteins, the first transmembrane domain acts as the first signal sequence, which targets them to the ER membrane. This also results in the translocation of the amino terminus of the protein into the ER membrane lumen. This would seem to break the rule of "co-translational" translocation which has always held for mammalian proteins targeted to the ER. This has been demonstrated with opsin with in vitro experiments.[1][2] A great deal of the mechanics of transmembrane topology and folding remains to be elucidated.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

Co-translational พันธุ์ [แก้]โปรตีนส่วนใหญ่ที่เป็น secretory เมมเบรนแบบผูก หรืออยู่ในกเร (ER), golgi หรือ endosomes ใช้ทางเดิน co-translational พันธุ์ กระบวนการนี้เริ่มต้น ด้วยเปปสัญญาณ N-เทอร์มินัลของโปรตีนที่รู้จักอนุภาคการสัญญาณ (SRP) ในขณะที่ยังคงเป็นการสังเคราะห์โปรตีนในไรโบโซม การสังเคราะห์หยุดขณะซับซ้อนโปรตีนไรโบโซมจะโอนย้ายไปรับการ SRP ER ใน eukaryotes และเยื่อใน prokaryotes มี โปรตีนก่อถูกแทรกลงในการ translocon โปรตีนเมมเบรนแบบผูกทำช่องประกอบด้วยการสับ Sec61 ซับซ้อน eukaryotes และ SecYEG เซทจะมีโครโมโซมใน prokaryotes ใน secretory โปรตีน และพิมพ์ผมโปรตีน transmembrane ลำดับสัญญาณทันทีแหวกจาก polypeptide ก่อเมื่อมันได้รับ translocated ลงในเมมเบรนของ ER (eukaryotes) หรือเยื่อ (prokaryotes) โดยสัญญาณ peptidase ลำดับสัญญาณชนิด II เมมเบรนโปรตีนและโปรตีนเมมเบรนบาง polytopic ไม่ได้แหวกออก และดังนั้น จะเรียกว่าสัญญาณยึดลำดับ ภายใน ER โปรตีนเป็นแรกครอบคลุม โดยโปรตีนพี่เลี้ยงเพื่อปกป้องจากความเข้มข้นสูงของโปรตีนอื่น ๆ ใน ER ทำให้เวลาพับอย่างถูกต้อง เมื่อพับ โปรตีนเป็นเปลี่ยนแปลง (เช่น โดย glycosylation), แล้วส่งไป Golgi งาน และไป organelles เป้าหมาย หรือกลไกการเก็บข้อมูล ER ต่าง ๆ เก็บใน ERห่วงโซ่กรดอะมิโนของโปรตีน transmembrane ซึ่งมักจะมีตัวรับ transmembrane ส่งผ่านเยื่อหุ้มเซลล์หนึ่ง หรือหลายครั้ง พวกเขาถูกแทรกลงในเมมเบรน โดยการสับ จนกว่ากระบวนการถูกขัดจังหวะ โดยลำดับโอนหยุด เรียกว่าเยื่อยึดลำดับ โปรตีนเมมเบรนที่ซับซ้อนเหล่านี้ได้ในขณะที่ส่วนใหญ่เข้าใจโดยใช้รูปแบบเดียวกันของการกำหนดเป้าหมายที่ได้รับการพัฒนาสำหรับโปรตีน secretory อย่างไรก็ตาม โปรตีน transmembrane หลายซับซ้อนมากประกอบด้วยด้านโครงสร้างที่เหมาะสมกับรูปแบบ คู่เจ็ด transmembrane G-โปรตีนตัวรับ (ซึ่งคิดเป็นประมาณ 5% ของยีนในมนุษย์) ส่วนใหญ่ไม่มีการลำดับสัญญาณมิโนเทอร์มินัล ตรงข้ามกับโปรตีน secretory โดเมน transmembrane แรกทำหน้าที่เป็นลำดับสัญญาณแรก ซึ่งเป้าหมายการเยื่อ ER ซึ่งยังผลในการสับของสถานีอะมิโนของโปรตีนในเซลล์เมมเบรน ER นี้เหมือนจะทำลายกฎของพันธุ์ "co-translational" ซึ่งได้จัดขึ้นเสมอสำหรับκโปรตีนเป้าหมายไป ER นี้มีการสาธิตกับ opsin กับการทดลองในหลอดทดลอง [1] [2] โปรโมชั่นของกลไกของ transmembrane โทโพโลยีและยังคงพับต้องสามารถอธิบาย

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ร่วมแปลโยกย้าย [แก้ไข]
โปรตีนส่วนใหญ่ที่มีการหลั่งเมมเบรนที่ถูกผูกไว้หรืออาศัยอยู่ในร่างแหเอนโดพลาซึม (ER) หรือกอลไจ endosomes ใช้ร่วมแปลเดินโยกย้าย กระบวนการนี้เริ่มต้นด้วย N-terminal ของเปปไทด์สัญญาณของโปรตีนเป็นที่ยอมรับโดยอนุภาครับรู้สัญญาณ (SRP) ในขณะที่โปรตีนยังคงถูกสังเคราะห์ในไรโบโซม การสังเคราะห์หยุดในขณะที่ซับซ้อนไรโบโซมโปรตีนจะถูกโอนไปยังตัวรับ SRP บน ER ในยูคาริโอและเยื่อหุ้มพลาสม่าใน prokaryotes มีโปรตีนตั้งไข่ถูกแทรกลงใน translocon เป็นโปรตีนช่องเยื่อหุ้มดำเนินการที่ถูกผูกไว้ประกอบด้วยโยกย้ายซับซ้อน Sec61 ในยูคาริโอและ SecYEG ซับซ้อนคล้ายคลึงกันใน prokaryotes โปรตีนหลั่งและประเภทของฉันรนโปรตีนลำดับสัญญาณจะถูกตัดทันทีตั้งแต่ polypeptide ตั้งไข่เมื่อได้รับการ translocated เข้าไปในเยื่อหุ้มเอ่อ (ยูคาริโอ) หรือเยื่อหุ้มพลาสม่า (prokaryotes) โดย peptidase สัญญาณ ลำดับของสัญญาณชนิด II โปรตีนและบางโปรตีน polytopic ยังไม่ได้ตัดออกจึงจะเรียกว่าลำดับสัญญาณสมอ ภายในเอ่อโปรตีนถูกปกคลุมเป็นครั้งแรกโดยโปรตีนพี่เลี้ยงเพื่อปกป้องมันจากความเข้มข้นสูงของโปรตีนชนิดอื่น ๆ ใน ER ให้มันถึงเวลาที่จะพับได้อย่างถูกต้อง พับเมื่อโปรตีนมีการปรับเปลี่ยนตามความจำเป็น (เช่นโดย glycosylation) ส่งไปยังกอลไจสำหรับการประมวลผลต่อไปและไปที่อวัยวะเป้าหมายหรือถูกเก็บไว้ใน ER โดยกลไกการเก็บรักษา ER ต่างๆ. ห่วงโซ่กรดอะมิโนของโปรตีน ซึ่งมักจะเป็นผู้รับรนผ่านเยื่อหุ้มเซลล์เดียวหรือหลายครั้ง พวกเขาจะแทรกเข้าไปในเยื่อหุ้มเซลล์โดยการโยกย้ายจนกระบวนการถูกขัดจังหวะโดยลำดับหยุดการถ่ายโอนที่เรียกว่าเมมเบรนสมอลำดับ เหล่านี้โปรตีนที่ซับซ้อนในขณะที่ส่วนใหญ่เข้าใจโดยใช้รูปแบบเดียวกันของการกำหนดเป้าหมายที่ได้รับการพัฒนาสำหรับโปรตีนที่หลั่ง แต่หลายซับซ้อนโปรตีนหลายรนประกอบด้วยด้านโครงสร้างที่ไม่เหมาะสมรูปแบบ เซเว่นเบรน G-โปรตีนตัวรับคู่ (ซึ่งเป็นตัวแทนของประมาณ 5% ของยีนในมนุษย์) ส่วนใหญ่ไม่ได้มีอะมิโนขั้วลำดับสัญญาณ ในทางตรงกันข้ามกับโปรตีนที่หลั่งโดเมนรนแรกทำหน้าที่เป็นลำดับสัญญาณแรกซึ่งเป้าหมายพวกเขาไปยังเมมเบรนเอ่อ นอกจากนี้ยังส่งผลในการโยกย้ายของสถานีอะมิโนของโปรตีนเข้าไปในเซลล์เมมเบรน ER นี้ก็ดูเหมือนจะทำลายการปกครองของ "ร่วมแปล" โยกย้ายซึ่งได้จัดขึ้นเสมอสำหรับโปรตีนเลี้ยงลูกด้วยนมกำหนดเป้าหมายไปยัง ER นี้ได้รับการแสดงให้เห็นถึงกับ opsin กับการทดลองในหลอดทดลอง. [1] [2] การจัดการที่ดีของกลศาสตร์ของ topology รนและพับยังคงที่จะอธิบาย