The functional behavior at the O/W

The functional behavior at the O/W interface of WPI, ex- pressed as the particle-surface coverage (mg/m2), was studied to elucidate its possible impact on system stability and B-carotene protection. As shown in Figure 2, the surface coverage increased with increasing protein concentration. This inplied that WPI are progressively adsorbed at the O/W interface forming a sort of multilayer structure. WPI were partially denatured at the O/W in- terface (molten-globule state) (Dickinson 1998) allowing protein molecules in the water phase (partially denatured during produc- tion at 50 oC) to "stratify" and form multiple layers via nonpolar, thiol, and disulfide groups. These groups are normally buried in the interior of the native structures of WPI, but, when exposed, at the interface, they could increase the hydrophobic interactions and favor intermolecular disulfide bonding of protein molecules through a thiol disulfide exchange reaction or oxidation, lead- ing to protein cross-linking at the interface

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ลักษณะการทำงานที่อินเทอร์เฟซ O/W ของ WPI อดีต - กดเป็นการครอบคลุมพื้นผิวของอนุภาค (mg/m2), เป็นศึกษาการ elucidate ผลกระทบเป็นไปได้ในความเสถียรของระบบและป้องกัน B-แคโรทีน ดังแสดงในรูปที่ 2 คลุมผิวเพิ่มขึ้น ด้วยการเพิ่มความเข้มข้นของโปรตีน นี้ inplied ว่า WPI อยู่เรื่อย ๆ adsorbed ที่เชื่อม O/W ที่ขึ้นรูปของโครงสร้างหลายชั้น WPI ได้เอทิลแอลกอฮอล์บางส่วนที่ O/W ใน-terface (สถานะหลอมเหลว globule) (สัน 1998) ทำให้โมเลกุลโปรตีนในน้ำ (บางส่วนเอทิลแอลกอฮอล์ระหว่างต้นทางการค้าที่ 50 oC) "ชั้นๆ" และแบบฟอร์มหลายชั้นผ่าน nonpolar, thiol และกลุ่มซัลไฟด์ กลุ่มเหล่านี้ถูกฝังอยู่ในโครงสร้างดั้งเดิมของ WPI ปกติ แต่ เมื่อสัมผัส อินเตอร์เฟซ ที่พวกเขาสามารถเพิ่มการโต้ตอบแบบ และชอบ intermolecular ซัลไฟด์พันธะของโมเลกุลโปรตีนผ่านปฏิกิริยาแลกเปลี่ยนซัลไฟด์ thiol หรือออกซิเดชัน รอ-ing ให้โปรตีนที่เชื่อมโยงในอินเตอร์เฟซ

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

พฤติกรรมการทำงานที่อินเตอร์เฟซ o / w ของ WPI, อดีตกดเป็นความคุ้มครองที่อนุภาคพื้นผิว (mg / m2) ได้รับการศึกษาเพื่ออธิบายผลกระทบที่มีต่อเสถียรภาพของระบบและการป้องกัน B-แคโรทีน ดังแสดงในรูปที่ 2 ครอบคลุมพื้นผิวที่เพิ่มขึ้นด้วยการเพิ่มความเข้มข้นของโปรตีน นี้ inplied ที่ WPI จะดูดซับความก้าวหน้าที่อินเตอร์เฟซ o / w ขึ้นรูปการจัดเรียงของโครงสร้างหลาย WPI เป็นบางส่วนเอทิลแอลกอฮอล์ที่โอ / W หอินเตอร์เฟส (รัฐหลอมเหลว-เม็ด) (ดิกคินสัน 1998) ช่วยให้โมเลกุลของโปรตีนในเฟสน้ำ (บางส่วนแปลงสภาพในระหว่างการผลิตที่ 50 องศาเซลเซียส) เพื่อ "แบ่งเป็นชั้น" และรูปแบบหลายชั้นผ่าน nonpolar กลุ่ม thiol และซัลไฟด์ กลุ่มคนเหล่านี้ถูกฝังอยู่ตามปกติในการตกแต่งภายในของโครงสร้างชนพื้นเมืองของ WPI แต่เมื่อสัมผัสที่อินเตอร์เฟซที่พวกเขาสามารถเพิ่มการโต้ตอบชอบน้ำและโปรดปรานพันธะซัลไฟด์โมเลกุลของโมเลกุลโปรตีนผ่านปฏิกิริยาแลกเปลี่ยนซัลไฟด์หรือ thiol ออกซิเดชันนำาไอเอ็นจี โปรตีนเชื่อมโยงข้ามที่อินเตอร์เฟซ

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

พฤติกรรมการทำงานที่ O / W ติดต่อ WPI Ex - กดที่ครอบคลุมพื้นผิวของอนุภาค ( mg / m2 ) ได้ศึกษาผลกระทบของกลไกในระบบความมั่นคงและการป้องกัน - . ดังแสดงในรูปที่ 2 , พื้นผิวที่ครอบคลุมเพิ่มขึ้นเมื่อเพิ่มความเข้มข้นของโปรตีน inplied ที่ WPI เป็นผู้ที่ถูกดูดซับที่ O / W อินเตอร์เฟซเป็นจัดเรียงของโครงสร้างหลายชั้น WPI ได้ใช้บางส่วนที่ O / W - terface ( เม็ดกลมเล็กสภาพหล่อ ) ( ดิค 1998 ) ช่วยให้โมเลกุลของโปรตีนในน้ำ ( ( ใช้ใน produc tion บางส่วน - 50 องศาเซลเซียส ) " แบ่งเป็นชั้นๆ " และรูปแบบหลายชั้นผ่าน nonpolar ขนาด , และกลุ่มได . กลุ่มเหล่านี้โดยปกติจะฝังอยู่ภายในของโครงสร้างดั้งเดิมของ WPI แต่เมื่อสัมผัส , อินเตอร์เฟซ , พวกเขาสามารถเพิ่มการโต้ตอบและพันธะของสารประกอบเชิงซ้อนไดช่วย ) โมเลกุลของโปรตีนผ่านขนาดไดตราปฏิกิริยาหรือออกซิเดชัน ตะกั่ว - ing โมเลกุลโปรตีนที่เชื่อม