IntroductionThe incorporation of nu

Introduction
The incorporation of nucleotides onto a nucleic
acid chain by polymerase enzymes is a complex
process requiring more than a simple phosphoryl
transfer reaction. Kinetic and thermodynamic studies
of polymerases from a wide range of species reveal a
common mechanism that is broadly composed of five
steps: initial NTP selection by binding in or near the
active site, a conformational change to position the
NTP for catalysis, closure of the active site for the
phosphodiester bond formation step, a re-opening of
the active site, and finally translocation of the nucleic
acid to reset the enzyme for the next catalytic cycle.
The latter two steps are often coupled both thermodynamically
and structurally, with pyrophosphate
release often being thought to be a trigger point for
the conformational changes that drive translocation
[1,2].
Among DNA-templated polymerases, these steps
are well illustrated by structures of the bacteriophage
T7 DNA-dependent RNA polymerase (T7 RNAP)
[1,3–5] and the Thermus aquaticus DNA-dependent
DNA polymerase (Taq) [6] that have been captured at
various stages of the catalytic cycle. These structures
show initial NTP binding in the pre-insertion site that is
followed by a 20° to 25° rotation of the fingers domain
B′-motif “O-helix” that serves to reposition the nucleotide
over the active-site RRM motif for catalysis [4]. In
the process, a conserved tyrosine residue from the
O-helix (Y639 in T7 RNAP and Y671 in Taq) becomes
stacked on the newly formed base pair. This direct
contact is then thought to mediate translocation via the
tyrosine pushing the nascent base pair out of the active
site when the O-helix reverses its movement and the
fingers domain returns to the open conformation after
catalysis.
Less is known about the structural transitions that
take place within RNA-templated polymerases
during the catalytic cycle. This group of polymerases
includes telomerases, reverse transcriptases,
and the viral RNA-dependent RNA (RdRP) family of
small single subunit polymerases. The RdRPs
retain the common polymerase catalytic mechanism
and active-site geometry, but sequence and
structure comparisons show that they utilize different
molecular movements for active-site closure
and translocation. Viral RdRP structures show
conservation of an encircled active-site topology
[7] where a direct contact between the fingers and
thumb domain precludes the swinging movement of
the fingers domain that is associated with activesite
closure in other polymerases. Consistent with
this, structures of the poliovirus polymerase elongation
complex (EC) trapped at various points
during the catalytic cycle show that the viral
RdRPs close their active sites via a unique
structural transition in the palm domain [8]. The
RdRPs also differ from other polymerases in that
they do not contain the B′-motif helix located above
the active site and are thus missing the conserved
tyrosine residue that mediates translocation in the
DNA-templated enzymes. Interestingly, the poliovirus
polymerase EC structures also showed that
the enzyme can re-open the active site after
catalysis without translocation [8], resulting in a
unique structural state that has not been captured in
other polymerases where these two events appear
to be tightly coupled. A comparison of several viral
RdRP structures have shown that a loop within the
B-motif exhibits significant structural variability, and
this may expose a novel target site for the
development of antiviral polymerase inhibitors [9].
Based on its flexibility and proximity to the template
RNA strand, this loop is also postulated to play an
important role in modulating polymerase activity,
perhaps through effects on translocation, but direct
evidence of this has not yet been obtained.
In the course of investigating low ionic strength
conditions for maintaining 3Dpol crystals grown
without RNA, we discovered electron density
evidence for an alternate conformation of this
short loop that connects the base of the middle
finger to the major α-helix of the B-motif in the palm
domain (Fig. 1A). Composed of residues 288–292,
the loop is in direct proximity to the active site of the
polymerase and lies immediately adjacent
to the templating RNA strand in the poliovirus
3Dpol–RNA EC. This loop is highly conserved as
part of the RdRP B-motif that differs structurally
from the B′-motif of the DNA-templated polymerases,
and we hypothesized that the loop movement
could play a role in mediating RNA translocation
following catalysis. To address this, we generated a
set of 12 mutations in the loop itself that would
modulate the interactions it was making with the
rest of the polymerase, and here we report the
structural and biochemical analyses of these
mutants. Our crystal structures indicate that the
loop can exist in two stable conformations, and
biochemical data show that restricting the interconversion
between these conformations affects RNA
binding and overall polymerase activity, with some
mutations resulting in translocation-deficient
polymerases.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

แนะนำจดทะเบียนของนิวคลีโอไทด์ไปเป็น nucleicโซ่กรด โดยเอนไซม์พอลิเมอเรสจะซับซ้อนกระบวนการต้องมากกว่า phosphoryl ง่ายโอนย้ายปฏิกิริยา การศึกษาเดิม ๆ และขอบของ polymerases จากหลากหลายชนิดเหมาะกับการกลไกทั่วไปทั่วไปประกอบด้วย 5ขั้นตอน: การเริ่มต้นเลือก NTP โดยรวมใน หรือใกล้ใช้ เปลี่ยนแปลง conformational ในตำแหน่งNTP สำหรับเร่งปฏิกิริยา ปิดของไซต์ใช้งานอยู่ขั้นก่อพันธะ phosphodiester ตัวใหม่เปิดการใช้ และสุดท้ายการสับเปลี่ยนของที่ nucleicกรดการรีเซ็ตเอนไซม์สำหรับรอบถัดไปตัวเร่งปฏิกิริยาขั้นตอนที่สองหลังมักควบคู่ทั้งสอง thermodynamicallyและ structurally, pyrophosphateปล่อยมักจะกำลังคิดว่า จะ เป็นจุดทริกเกอร์การสับเปลี่ยนไดรฟ์ที่เปลี่ยนที่ conformational[1, 2]ระหว่างดีเอ็นเอ templated polymerases ขั้นตอนเหล่านี้ดีดังรายละเอียดตามโครงสร้างของการแบคทีT7 ขึ้นอยู่กับดีเอ็นเออาร์เอ็นเอพอลิเมอเรส (T7 RNAP)[1,3-5] และ aquaticus Thermus ขึ้นอยู่กับดีเอ็นเอดีเอ็นเอพอลิเมอเรส (Taq) [6] ที่ได้ที่ขั้นตอนต่าง ๆ ของวงจรตัวเร่งปฏิกิริยา โครงสร้างเหล่านี้แสดงเริ่มต้นผูก NTP ในไซต์แทรกก่อนที่ตาม 20° 25 องศาหมุนของโดเมนที่นิ้วมือB′-แปลน "O-เกลียว" รองรับการจัดตำแหน่งนิวคลีโอไทด์กว่าแปลน RRM ใช้งานไซต์สำหรับเร่งปฏิกิริยา [4] ในกระบวนการ tyrosine นำตกค้างจากการO เกลียว (Y639 ใน T7 RNAP) และ Y671 ใน Taqซ้อนบนฐานคู่รูปแบบใหม่ ตรงนี้เป็นความคิดติดต่อบรรเทาการสับเปลี่ยนผ่านแล้วtyrosine ผลักดันคู่ฐานก่อจากการใช้งานไซต์เมื่อ O-เกลียวกลับการเคลื่อนย้ายและโดเมนนิ้วกลับไป conformation เปิดหลังเร่งปฏิกิริยาน้อยเป็นที่รู้จักกันเกี่ยวกับโครงสร้างการเปลี่ยนแปลงที่ทำภายในอาร์เอ็นเอ templated polymerasesในระหว่างวงจรการตัวเร่งปฏิกิริยา กลุ่มนี้ของ polymerasesรวม telomerases, transcriptases กลับและครอบครัวขึ้นอยู่กับอาร์เอ็นเออาร์เอ็นเอ (RdRP) ไวรัสของpolymerases เล็กย่อยเดียวกัน RdRPsรักษากลไกการตัวเร่งปฏิกิริยาพอลิเมอเรสที่ทั่วไปและใช้งานไซต์เรขาคณิต แต่ลำดับ และเปรียบเทียบโครงสร้างแสดงว่า พวกเขาใช้แตกต่างกันความเคลื่อนไหวของโมเลกุลการปิดการใช้งานเว็บไซต์และการสับเปลี่ยน ดูโครงสร้าง RdRP ไวรัสอนุรักษ์ของโทโพโลยีการใช้งานเว็บไซต์ encircled[7] ซึ่งติดต่อโดยตรงระหว่างมือ และนิ้วหัวแม่มือโดเมนไม่สามารถย้าย swingingโดเมนของนิ้วมือที่เกี่ยวข้องกับ activesiteปิดใน polymerases อื่น ๆ สอดคล้องกับนี้ โครงสร้างของ elongation พอลิเมอเรส poliovirusคอมเพล็กซ์ (EC) ติดอยู่ที่จุดต่าง ๆในระหว่างวงจรการตัวเร่งปฏิกิริยาแสดงว่าไวรัสRdRPs ปิดเว็บไซต์การใช้งานผ่านเฉพาะเปลี่ยนโครงสร้างในโดเมนปาล์ม [8] ที่RdRPs ยังแตกต่างจาก polymerases อื่น ๆ ในที่ไม่ประกอบด้วยเกลียว B′ แปลนเหนือใช้ และจึงขาดการนำสารตกค้าง tyrosine ที่ mediates การสับเปลี่ยนในการเอนไซม์ดีเอ็นเอ templated เป็นเรื่องน่าสนใจ poliovirusโครงสร้างพอลิเมอเรส EC ยังพบว่าเอนไซม์นี้สามารถเปิดใช้งานเว็บไซต์หลังจากอีกเร่งปฏิกิริยา โดยการสับเปลี่ยน [8], ในการรัฐโครงสร้างเฉพาะที่ไม่ได้รับการบันทึกในpolymerases อื่น ๆ ที่ปรากฏเหตุการณ์เหล่านี้สองให้ได้อย่างใกล้ชิดควบคู่กัน การเปรียบเทียบหลายชนิดไวรัสโครงสร้าง RdRP ได้แสดงที่วนอยู่ภายในความสำคัญโครงสร้างแปรผัน จัดแสดงแปลน B และนี้อาจทำให้ไซต์เป้าหมายนวนิยายสำหรับการการพัฒนายาต้านไวรัสพอลิเมอเรส inhibitors [9]ขึ้นอยู่กับความยืดหยุ่นและความใกล้ชิดกับต้นแบบของสแตรนด์อาร์เอ็นเอ วงนี้เป็น postulated ยังเล่นตัวบทบาทสำคัญในการเกี่ยวกิจกรรมพอลิเมอเรสบางทีผ่านผลการสับ เปลี่ยน แต่โดยตรงหลักฐานนี้ไม่ได้ได้รับการในหลักสูตรการตรวจสอบแรงต่ำ ionicเงื่อนไขสำหรับการรักษาผลึก 3Dpol โตโดยอาร์เอ็นเอ เราค้นพบความหนาแน่นของอิเล็กตรอนหลักฐานสำหรับ conformation ที่อื่นนี้วงสั้น ๆ ที่ฐานของกลางในการเชื่อมต่อนิ้วกับα-เกลียวหลักของแปลน B ในโดเมน (Fig. 1A) ประกอบตก 288-292ลูปเป็นในทางตรงไปใช้งานของการพอลิเมอเรสและอยู่ติดกันทันทีการ templating ใน อาร์เอ็นเอสแตรนใน poliovirus การEC. 3Dpol-อาร์เอ็นเอ วงนี้จะอยู่สูงเป็นส่วนของ RdRP B-สาระสำคัญที่แตกต่าง structurallyจากแปลน B′ ของ polymerases ดีเอ็นเอ templatedและเราตั้งสมมติฐานว่าที่เคลื่อนวนสามารถมีบทบาทในการเป็นสื่อกลางการสับเปลี่ยนอาร์เอ็นเอเร่งปฏิกิริยาต่อไปนี้ ที่อยู่นี้ เราสร้างความชุดของกลายพันธุ์ 12 ในวงตัวเองที่จะmodulate โต้ตอบมันถูกทำให้มีการวางตัวของพอลิเมอเรส และที่นี่เรารายงานการวิเคราะห์โครงสร้าง และชีวเคมีเหล่านี้สายพันธุ์ โครงสร้างผลึกของเราบ่งชี้ว่า การวนสามารถมีอยู่ในสอง conformations มั่นคง และข้อมูลชีวเคมีแสดงว่า interconversion ที่จำกัดระหว่าง conformations เหล่านี้มีผลต่ออาร์เอ็นเอผลผูกพัน และการรวมพอลิเมอเรส กับกิจกรรมบางอย่างในการสับเปลี่ยนไม่กลายพันธุ์polymerases

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

บทนำ
รวมตัวกันของนิวคลีโอนิวคลีอิกเข้าสู่
ห่วงโซ่กรดโดยเอนไซม์โพลิเมอร์มีความซับซ้อน
ของกระบวนการที่ต้องใช้มากกว่า phosphoryl ง่าย
ปฏิกิริยาการถ่ายโอน การศึกษาและการเคลื่อนไหวทางอุณหพลศาสตร์
ของ polymerases จากหลากหลายของสายพันธุ์ที่เผยให้เห็น
กลไกที่ประกอบด้วยวงกว้างห้า
ขั้นตอนการเลือก NTP เริ่มต้นโดยมีผลผูกพันในหรือใกล้
ใช้งานเว็บไซต์, การเปลี่ยนแปลงโครงสร้างในการวางตำแหน่ง
NTP สำหรับปฏิกิริยาทางเคมี, การปิดการใช้งาน เว็บไซต์สำหรับการ
phosphodiester พันธบัตรขั้นตอนการสร้างใหม่การเปิด
ใช้งานเว็บไซต์และในที่สุดก็โยกย้ายของนิวคลีอิก
กรดเพื่อตั้งค่าการทำงานของเอนไซม์สำหรับรอบตัวเร่งปฏิกิริยาต่อไป.
หลังขั้นตอนที่สองเป็นคู่มักจะทั้ง thermodynamically
และโครงสร้างที่มี pyrophosphate
ปล่อยมักจะ ถูกคิดว่าจะเป็นจุดสำหรับ
การเปลี่ยนแปลงโครงสร้างที่ผลักดันการโยกย้าย
[1,2].
ท่ามกลางดีเอ็นเอ templated polymerases ขั้นตอนเหล่านี้
จะแสดงเป็นอย่างดีโดยโครงสร้างของ bacteriophage
T7 ดีเอ็นเอขึ้นอยู่กับโพลีเมออาร์เอ็นเอ (T7 RNAP)
[1,3 -5] และ Thermus aquaticus ดีเอ็นเอขึ้นอยู่กับ
ดีเอ็นเอโพลิเมอร์ (Taq) [6] ที่ได้รับการบันทึกใน
ขั้นตอนต่างๆของวงจรการเร่งปฏิกิริยา โครงสร้างเหล่านี้
แสดง NTP เริ่มต้นมีผลผูกพันในเว็บไซต์ก่อนการแทรกที่
ตามมาด้วย 20 °ถึง 25 °การหมุนของโดเมนนิ้ว
B'-บรรทัดฐาน "O-เกลียว" ที่ทำหน้าที่ในการเปลี่ยนตำแหน่งเบื่อหน่าย
กว่าการใช้งานเว็บไซต์บรรทัดฐาน RRM สำหรับ ปฏิกิริยา [4] ใน
กระบวนการที่ตกค้างซายน์อนุรักษ์จาก
O-เกลียว (Y639 ใน T7 RNAP และ Y671 ใน Taq) กลายเป็น
ซ้อนกันบนฐานคู่เพิ่งตั้งขึ้นใหม่ นี้โดยตรง
ติดต่อเป็นความคิดแล้วจะไกล่เกลี่ยโยกย้ายผ่านทาง
ซายน์ผลักดันฐานคู่ที่พึ่งออกมาจากการใช้งาน
เว็บไซต์เมื่อ O-เกลียวกลับเคลื่อนไหวและ
ผลตอบแทนโดเมนนิ้วโครงสร้างเปิดหลังจาก
ปฏิกิริยา.
หักเป็นที่รู้จักกันเกี่ยวกับการเปลี่ยนโครงสร้างที่
เกิดขึ้นภายใน polymerases RNA-templated
ในระหว่างรอบตัวเร่งปฏิกิริยา กลุ่มของ polymerases นี้
รวมถึง telomerases ย้อนกลับ transcriptases,
และอาร์เอ็นเอไวรัส RNA ขึ้นอยู่กับ (RdRP) ครอบครัวของ
subunit เดียวขนาดเล็ก polymerases RdRPs
รักษาโพลิเมอร์ที่พบกลไกการเร่งปฏิกิริยา
และเรขาคณิตที่ใช้งานเว็บไซต์ แต่ลำดับและ
เปรียบเทียบโครงสร้างแสดงให้เห็นว่าพวกเขาใช้ที่แตกต่างกัน
การเคลื่อนไหวของโมเลกุลให้มีการปิดการใช้งานเว็บไซต์
และการโยกย้าย โครงสร้างไวรัส RdRP แสดง
การอนุรักษ์ล้อมรอบโครงสร้างที่ใช้งานเว็บไซต์
[7] ที่ติดต่อโดยตรงระหว่างนิ้วมือและ
นิ้วหัวแม่มือโดเมนติ๊เคลื่อนไหวแกว่งของ
โดเมนนิ้วมือที่เกี่ยวข้องกับ activesite
ปิดใน polymerases อื่น ๆ สอดคล้องกับ
นี้โครงสร้างของการยืดตัวโพลิเมอร์โปลิโอ
ที่ซับซ้อน (EU) ที่ติดอยู่ตามจุดต่าง ๆ
ในระหว่างรอบการเร่งปฏิกิริยาแสดงให้เห็นว่าไวรัส
RdRPs ปิดเว็บไซต์ที่ใช้งานของพวกเขาผ่านที่ไม่ซ้ำกัน
การเปลี่ยนแปลงโครงสร้างในโดเมนปาล์ม [8]
RdRPs ยังแตกต่างจาก polymerases อื่น ๆ ในการที่
พวกเขาไม่ได้มีส่วนที่เป็นเกลียว B'-บรรทัดฐานอยู่เหนือ
การใช้งานเว็บไซต์และจึงหายไปป่าสงวน
ตกค้างซายน์ที่ไกล่เกลี่ยโยกย้ายใน
เอนไซม์ดีเอ็นเอ templated ที่น่าสนใจโปลิโอ
โครงสร้างโพลิเมอร์อีซียังพบว่า
เอนไซม์สามารถ re-เปิดใช้งานเว็บไซต์หลังจาก
การเร่งปฏิกิริยาโดยไม่ต้องโยกย้าย [8] ผลใน
รัฐที่มีโครงสร้างที่เป็นเอกลักษณ์ที่ไม่ได้รับการบันทึกใน
polymerases อื่น ๆ ที่ทั้งสองเหตุการณ์ที่ปรากฏ
ที่จะคู่แน่น . เปรียบเทียบหลายไวรัส
โครงสร้าง RdRP แสดงให้เห็นว่าวงภายใน
B-บรรทัดฐานจัดแสดงนิทรรศการความแปรปรวนโครงสร้างอย่างมีนัยสำคัญและ
นี้อาจทำให้เว็บไซต์เป้าหมายใหม่สำหรับ
การพัฒนาของโพลิเมอร์สารยับยั้งไวรัส [9].
จากความยืดหยุ่นและความใกล้ชิดกับแม่แบบของมัน
สาระ RNA วงนี้คือการตั้งสมมติฐานยังเล่น
บทบาทสำคัญในการปรับกิจกรรมโพลิเมอร์,
บางทีอาจจะผ่านผลกระทบต่อการโยกย้าย แต่โดยตรง
หลักฐานของเรื่องนี้ยังไม่ได้รับที่ได้รับ.
ในหลักสูตรของการตรวจสอบความแข็งแรงของอิออนต่ำ
เงื่อนไขในการรักษาผลึก 3Dpol ที่ปลูก
โดยไม่ต้อง อาร์เอ็นเอที่เราค้นพบความหนาแน่นของอิเล็กตรอน
หลักฐานสำหรับโครงสร้างสลับนี้
วงสั้น ๆ ที่เชื่อมต่อกับฐานของกลาง
นิ้วเพื่อสำคัญα-เกลียวของ B-บรรทัดฐานในฝ่ามือ
โดเมน (รูป. 1A) ประกอบด้วยสารตกค้าง 288-292,
ห่วงอยู่ในบริเวณโดยตรงไปยังเว็บไซต์ที่ใช้งานของ
โพลิเมอร์และอยู่ติด
กับสาระ RNA templating ในโปลิโอ
3Dpol-RNA EC วงนี้เป็นป่าสงวนอย่างสูงในฐานะ
ส่วนหนึ่งของ RdRP B-บรรทัดฐานที่แตกต่างโครงสร้าง
จาก B'-บรรทัดฐานของ polymerases ดีเอ็นเอ templated,
และเราตั้งสมมติฐานว่าการเคลื่อนไหวของวงที่
จะมีบทบาทในการโยกย้าย RNA mediating
ปฏิกิริยาต่อไปนี้ เพื่อแก้ปัญหานี้เราสร้าง
ชุดของ 12 กลายพันธุ์ในวงของตัวเองที่จะ
ปรับปฏิสัมพันธ์มันก็ทำให้กับ
ส่วนที่เหลือของโพลิเมอร์และที่นี่เรารายงาน
การวิเคราะห์โครงสร้างและทางชีวเคมีของเหล่า
มนุษย์กลายพันธุ์ โครงสร้างผลึกของเราระบุว่า
ห่วงสามารถอยู่ในสอง conformations มั่นคงและ
ข้อมูลทางชีวเคมีแสดงให้เห็นว่าการ จำกัด interconversion
ระหว่าง conformations เหล่านี้ส่งผลกระทบต่อ RNA
ผูกพันและกิจกรรมโพลิเมอร์โดยรวมกับบาง
การกลายพันธุ์ที่เกิดขึ้นในการโยกย้ายขาด
polymerases

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

บทนำ
การนิวคลีโอไทด์บนสายโซ่กรดนิวคลีอิก
โดยวิธีเอนไซม์มีความซับซ้อนกระบวนการที่ต้องการมากกว่า

โอนง่ายฟ ฟอริลปฏิกิริยา พลังงานจลน์และอุณหพลศาสตร์ของการศึกษา
polymerases จากหลากหลายชนิดเปิดเผย
กลไกทั่วไปที่กว้างประกอบด้วยห้าขั้นตอน : การเลือกเริ่มต้นโดย NTP

ผูกพันหรือใกล้ไซต์งาน ,การเปลี่ยนแปลงในตำแหน่ง
NTP เพื่อเร่งปิดเว็บไซต์ของงาน
ฟ โฟไดเ เตอร์การสร้างพันธะขั้นตอนอีกครั้งเปิด
เว็บไซต์ ปราดเปรียว และสุดท้าย การเคลื่อนย้ายของกรดนิวคลีอิก
ตั้งค่าเอนไซม์สำหรับรอบต่อไป catalytic .
หลังสองก้าว มักจะควบคู่ทั้ง thermodynamically
โครงสร้างกับไพโร
ปล่อยมักถูกคิดว่าเป็นจุดทริกเกอร์สำหรับการเคลื่อนย้ายไดรฟ์หนึ่ง

[ 1 , 2 ] .
ของดีเอ็นเอ templated polymerases เหล่านี้ขั้นตอน
ดีภาพประกอบ โดยโครงสร้างของแบคเทอริโอเฟจดีเอ็นเออาร์เอ็นเอพอลิเมอเรส ( 2
* * 3 * * 3 rnap )
[ 1 , 3 และ 5 ] และ thermus พรายน้ำดีเอ็นเอ ( DNA polymerase
( แทค ) [ 6 ] ซึ่งได้รับการบันทึกในขั้นตอนต่างๆของวัฏจักร
เร่งปฏิกิริยาเหล่านี้โครงสร้าง
แสดงเริ่มต้น NTP ผูกพันในก่อนแทรกเว็บไซต์ที่
ตามด้วย 20 องศา 25 องศาการหมุนของนิ้วมือโดเมน
B School - โมทีฟ " o-helix " ที่ทำหน้าที่ในการตรวจสอบตำแหน่งนิวคลีโอไทด์
ผ่านแอคทีฟไซต์ RRM แม่ลายสำหรับการเร่งปฏิกิริยา [ 4 ] ใน
กระบวนการศึกษาแต่อย่างใด สารตกค้างจาก
o-helix ( y639 * * 3 และใน rnap y671 ในแท็ค ) กลายเป็น
ซ้อนกันในรูปแบบใหม่คู่เบสนี้โดยตรง
ติดต่อ คิดแล้วไกล่เกลี่ยโยกย้ายผ่าน
ซีนผลักตั้งไข่ฐานคู่ของเว็บไซต์ที่ใช้งาน o-helix
เมื่อย้อนกลับของการเคลื่อนไหวและ
นิ้วโดเมนส่งกลับไปยังโครงสร้างเปิด

หลังจากปฏิกิริยา น้อยเป็นที่รู้จักกันเกี่ยวกับการเปลี่ยนโครงสร้างนั้นเกิดขึ้นภายใน templated

ช่วง polymerases . วงจรเร่งปฏิกิริยา กลุ่มนี้ polymerases