2.8. Optimum pH and pH stability of

2.8. Optimum pH and pH stability of amylase
The effect of pH on the enzyme activity was determined by
incubating 0.5 ml of enzyme with 0.5 ml of 0.1% soluble starch at
pH ranging from 3.0 to 11.0 at the optimum temperature. Then,
the amylase enzyme activity was determined under standard assay
conditions. The appropriate pH was obtained using the following
buffer solutions: 100 mM sodium acetate buffer (pH 3.0–5.0),
100 mM phosphate buffer (pH 6.0–7.0), 100 mM Tris–HCl buffer
pH (7.0–9.0) and 100 mM carbonate (pH 10.0–11.0) (Nguyen,
Rezessy-Szabo, Claeyssens, Stals, & Hoschke, 2002). The pH stability
of the amylase was studied by pre-incubating 0.5 ml of enzyme
with 100 mM buffer at different pH values for 1 h at 70 C. Then,
0.5 ml of the reaction mixture (i.e. pre-incubated enzyme + buffer)
was added to 0.5 ml of 0.1% of soluble starch due to determination
of residual amylase activity under optimum conditions of pH and
temperature as described earlier. The activity of the enzyme before
incubation was regarded as 100% activity. The results were
expressed as averages (duplicates) with an estimated error of ±10%.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

2.8 ค่า pH เหมาะสมและความมั่นคงค่า pH ของ amylaseผลของเอนไซม์ที่ถูกกำหนดโดยincubating 0.5 ml ของเอนไซม์ ด้วย 0.5 ml ของแป้งละลาย 0.1% ที่pH ตั้งแต่ 3.0 11.0 อุณหภูมิเหมาะสม แล้วกิจกรรมเอนไซม์ amylase กำหนดภายใต้มาตรฐานวิเคราะห์เงื่อนไขการ PH ที่เหมาะสมได้รับใช้ต่อไปนี้บัฟเฟอร์โซลูชั่น: บัฟเฟอร์ acetate โซเดียม 100 มม. (ค่า pH 3.0 – 5.0),100 มม.ฟอสเฟตบัฟเฟอร์ (pH 6.0-7.0), บัฟเฟอร์ตรี – HCl 100 มม.pH (7.0 – 9.0) และ 100 มม. carbonate (pH 10.0-11.0) (เหงียนRezessy-Szabo, Claeyssens, Stals, & Hoschke, 2002) ความมั่นคงค่า pHของ amylase ถูกศึกษา โดยก่อน incubating 0.5 ml ของเอนไซม์กับ 100 มม.บัฟเฟอร์ที่ค่า pH แตกต่างกัน h 1 ที่ซี 70 แล้ว0.5 ml ของผสมปฏิกิริยา (เช่นเอนไซม์ incubated ล่วงหน้า + บัฟเฟอร์)ถูกเพิ่ม 0.5 ml ของ 0.1% ของแป้งที่ละลายน้ำเนื่องจากความมุ่งมั่นกิจกรรม amylase เหลือภายใต้เงื่อนไขที่เหมาะสมของค่า pH และอุณหภูมิตามที่อธิบายไว้ก่อนหน้านี้ กิจกรรมของเอนไซม์ก่อนคณะทันตแพทยศาสตร์ที่ถือเป็นกิจกรรม 100% ผลลัพธ์ได้แสดงเป็นหาค่าเฉลี่ย (ซ้ำ) กับข้อผิดพลาดประมาณ〜%

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

2.8 พีเอชที่เหมาะสมและมีเสถียรภาพค่า pH ของอะไมเลส
ผลของพีเอชในการทำงานของเอนไซม์ถูกกำหนดโดย
การบ่ม 0.5 มิลลิลิตรของเอนไซม์ 0.5 มิลลิลิตร 0.1% แป้งที่ละลายน้ำที่
มีค่า pH ตั้งแต่ 3.0-11.0 ระดับอุณหภูมิที่เหมาะสม จากนั้น
การทำงานของเอนไซม์อะไมเลสถูกกำหนดภายใต้การทดสอบมาตรฐาน
เงื่อนไข พีเอชที่เหมาะสมที่ได้รับใช้ต่อไปนี้
สารละลายบัฟเฟอร์: 100 มิลลิเมตรบัฟเฟอร์โซเดียมอะซิเตท (pH 3.0-5.0)
100 มิลลิเมตรฟอสเฟตบัฟเฟอร์ (pH 6.0-7.0) 100 มิลลิเมตร Tris-HCl บัฟเฟอร์
พีเอช (7.0-9.0) และ 100 มิลลิคาร์บอเนต (pH 10.0-11.0) (เหงียน
Rezessy-ปั, Claeyssens, Stals และ Hoschke, 2002) เสถียรภาพค่า pH
ของอะไมเลสได้รับการศึกษาโดยก่อนการบ่ม 0.5 มิลลิลิตรของเอนไซม์
100 มิลลิบัฟเฟอร์ที่ค่าพีเอชที่แตกต่างกันเป็นเวลา 1 ชั่วโมงที่อุณหภูมิ 70 องศาเซลเซียส จากนั้น
0.5 มิลลิลิตรผสมปฏิกิริยา (เช่นบัฟเฟอร์ก่อนบ่มเอนไซม์ +)
ถูกเพิ่มเข้ามา 0.5 มล 0.1% ของแป้งที่ละลายเนื่องจากความมุ่งมั่น
ของกิจกรรมอะไมเลสที่เหลืออยู่ภายใต้เงื่อนไขที่เหมาะสมของค่า pH และ
อุณหภูมิตามที่อธิบายไว้ก่อนหน้านี้ กิจกรรมของเอนไซม์ก่อนที่จะ
บ่มเพาะถูกมองว่าเป็นกิจกรรมที่ 100% ผลการวิจัย
แสดงเป็นค่าเฉลี่ย (ซ้ำ) กับข้อผิดพลาดประมาณ± 10%

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

2.8 . pH ที่เหมาะสมและเสถียรภาพ pH ของเอนไซม์อะไมเลส
ผลของ pH ต่อกิจกรรมของเอนไซม์ถูกกำหนดโดย
เพาะ 0.5 ml เอนไซม์ 0.5 มิลลิลิตร ละลายแป้งที่ 0.1%
pH ตั้งแต่ 3.0 11.0 ที่อุณหภูมิที่เหมาะสม แล้วกิจกรรมเอนไซม์อะไมเลส

กำหนดภายใต้เงื่อนไขการทดสอบมาตรฐาน พีเอชที่เหมาะสมได้รับการใช้ต่อไปนี้
บัฟเฟอร์ โซลูชั่น :100 มิลลิเมตรโซเดียมอะซิเตตบัฟเฟอร์ pH 3.0 และ 5.0 ) ,
ฟอสเฟตบัฟเฟอร์ 100 มม. ( pH 6.0 - 7.0 ) , 100 มม. หรือ HCl บัฟเฟอร์ pH ( 7.0 )
( 9.0 ) และ 100 มิลลิเมตร คาร์บอเนต ( พีเอช 10.0 – 11.0 ) ( Nguyen
rezessy ซาโบ claeyssens สตอลส์ , , , & hoschke , 2002 ) pH ของเอนไซม์อะไมเลส คือความมั่นคง
เรียน pre การแช่ 0.5 ml เอนไซม์
100 มม. ค่า pH บัฟเฟอร์ที่แตกต่างกันเป็นเวลา 1 ชั่วโมง ที่อุณหภูมิ 70  C แล้ว
05 มิลลิลิตรปฏิกิริยาผสม ( เช่นก่อนบ่มเอนไซม์บัฟเฟอร์ )
เพิ่ม 0.5 มิลลิลิตร ละลายแป้ง 0.1% เนื่องจากปริมาณของกิจกรรมเอนไซม์อะไมเลส
ตกค้างภายใต้สภาวะที่เหมาะสมของ pH และอุณหภูมิ
ตามที่อธิบายไว้ก่อนหน้านี้ กิจกรรมของเอนไซม์ก่อนที่
4 ถือเป็นกิจกรรม 100% ผลลัพธ์ที่ได้
แสดงเป็นค่าเฉลี่ย ( ซ้ํา ) มีประมาณข้อผิดพลาดของ± 10%