Differentiation of Entamoeba histol

Differentiation of Entamoeba histolytica: A possible role for enolase

Abstract

Entamoeba histolytica trophozoites respond to the presence of IL-8, moving by chemotaxis towards the source of the chemokine. IL-8 binds to the trophozoite membrane and triggers a response that activates signaling pathways that in turn regulate actin/myosin cytoskeleton organisation to initiate migration towards the chemokine, suggesting the presence of a receptor for IL-8 in the parasite. Antibodies directed to the human IL-8 receptor (CXCR1) specifically recognised a 29 kDa protein in trophozoite membrane fractions. The same protein was immunoprecipitated by this antibody from total amebic extracts. Peptide analysis of the immunoprecipitated protein revealed a sequence with high homology to a previously identified amebic outer membrane peroxiredoxin and a motif within the third loop of human CXCR1, which is an important site for IL-8 binding and activation of signaling processes. Immunodetection assays demonstrated that the anti-human CXCR1 antibody binds to the 29 kDa protein in a different but close site to where IL-8 binds to the trophozoite surface membrane, suggesting that human and amebic receptors for this chemokine share common epitopes. In the context of the human intestinal environment, a receptor for IL-8 could be a great advantage for E. histolytica trophozoite survival, as they could reach an inflammatory milieu containing abundant nutrients. In addition, it has been suggested that the high content of accessible thiol groups of the protein and its peroxidase activity could provide protection in the oxygen rich milieu of colonic lesions, allowing trophozoite invasion of other tissues and escape from the host immune response.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ความแตกต่างของ Entamoeba histolytica: บทบาทเป็นไปได้ของ enolaseบทคัดย่อEntamoeba histolytica trophozoites respond to the presence of IL-8, moving by chemotaxis towards the source of the chemokine. IL-8 binds to the trophozoite membrane and triggers a response that activates signaling pathways that in turn regulate actin/myosin cytoskeleton organisation to initiate migration towards the chemokine, suggesting the presence of a receptor for IL-8 in the parasite. Antibodies directed to the human IL-8 receptor (CXCR1) specifically recognised a 29 kDa protein in trophozoite membrane fractions. The same protein was immunoprecipitated by this antibody from total amebic extracts. Peptide analysis of the immunoprecipitated protein revealed a sequence with high homology to a previously identified amebic outer membrane peroxiredoxin and a motif within the third loop of human CXCR1, which is an important site for IL-8 binding and activation of signaling processes. Immunodetection assays demonstrated that the anti-human CXCR1 antibody binds to the 29 kDa protein in a different but close site to where IL-8 binds to the trophozoite surface membrane, suggesting that human and amebic receptors for this chemokine share common epitopes. In the context of the human intestinal environment, a receptor for IL-8 could be a great advantage for E. histolytica trophozoite survival, as they could reach an inflammatory milieu containing abundant nutrients. In addition, it has been suggested that the high content of accessible thiol groups of the protein and its peroxidase activity could provide protection in the oxygen rich milieu of colonic lesions, allowing trophozoite invasion of other tissues and escape from the host immune response.

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ความแตกต่างของ Entamoeba histolytica: บทบาทเป็นไปได้สำหรับ enolase บทคัดย่อEntamoeba histolytica trophozoites ตอบสนองต่อการปรากฏตัวของ IL-8, การเคลื่อนย้ายโดย chemotaxis ต่อแหล่งที่มาของ chemokine ที่ IL-8 ผูกกับเมมเบรน trophozoite และก่อให้เกิดการตอบสนองที่เปิดใช้งานการส่งสัญญาณทางเดินที่ในการเปิดควบคุมโปรตีน / myosin องค์กรโครงร่างที่จะเริ่มต้นการอพยพต่อ chemokine บอกสถานะของเครื่องรับสำหรับ IL-8 ในปรสิต แอนติบอดีผู้กำกับที่มนุษย์ IL-8 รับ (CXCR1) ได้รับการยอมรับโดยเฉพาะ 29 กิโลดาลตันโปรตีนในเยื่อเศษส่วน trophozoite โปรตีนเดียวกัน immunoprecipitated โดยแอนติบอดีนี้จากสารสกัดจาก amebic ทั้งหมด วิเคราะห์เพปไทด์ของโปรตีน immunoprecipitated เปิดเผยลำดับที่มีความคล้ายคลึงกันสูงไปก่อนหน้านี้ระบุ amebic peroxiredoxin เยื่อหุ้มชั้นนอกและแรงจูงใจภายในวงที่สามของมนุษย์ CXCR1 ซึ่งเป็นเว็บไซต์ที่สำคัญสำหรับ IL-8 ที่มีผลผูกพันและการทำงานของกระบวนการส่งสัญญาณ ตรวจภูมิคุ้มกันแสดงให้เห็นว่า CXCR1 แอนติบอดีต่อต้านมนุษย์ผูกกับ 29 กิโลดาลตันโปรตีนในสถานที่แตกต่างกัน แต่ใกล้เคียงกับที่ IL-8 ผูกกับเยื่อหุ้มเซลล์ผิว trophozoite บอกว่ามนุษย์และผู้รับ amebic สำหรับ chemokine หุ้น epitopes นี้ร่วมกัน ในบริบทของสภาพแวดล้อมในลำไส้ของมนุษย์รับสำหรับ IL-8 อาจจะเป็นประโยชน์มากสำหรับอี histolytica trophozoite อยู่รอดเช่นที่พวกเขาสามารถบรรลุข้ออักเสบสภาพแวดล้อมที่มีสารอาหารที่อุดมสมบูรณ์ นอกจากนี้ยังได้รับการแนะนำว่าเนื้อหาสูงของกลุ่ม thiol เข้าถึงของโปรตีนและกิจกรรม peroxidase ของ บริษัท อาจให้การป้องกันในสภาพแวดล้อมที่อุดมไปด้วยออกซิเจนของรอยโรคลำไส้ใหญ่ช่วยให้บุก trophozoite ของเนื้อเยื่ออื่น ๆ และหลบหนีจากการตอบสนองของภูมิคุ้มกัน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

การปรับอากาศ : บทบาทที่เป็นไปได้สำหรับอีนอเลสบทคัดย่อปรับอากาศ trophozoites ตอบสนองต่อพระพักตร์นี้ ย้าย โดยข้อตกลงที่มีต่อแหล่งที่มาของเคโมไคน์ . นี้ผูกกับทรอพโฟซ้อยต์เยื่อและเรียกการตอบสนองที่ใช้สัญญาณเซลล์ที่ในการเปิดควบคุม / myosin actin ขาดตอนองค์กรเริ่มอพยพไปสู่เคโมไคน์ แสดงสถานะของตัวรับที่ 8 ในปรสิต แอนติบอดีเข้าสู่ตัวรับ 8 คน ( cxcr1 ) โดยเฉพาะจำพวก 29 kDa โปรตีนในเยื่อทรอพโฟซ้อยต์ เศษส่วน โปรตีนเป็น immunoprecipitated โดยแอนติบอดีนี้ทั้งหมดเกี่ยวกับตัวอะมีบาจากสารสกัด การวิเคราะห์โปรตีนเปปไทด์ของ immunoprecipitated เปิดเผยลำดับสูงที่มีระบุก่อนหน้านี้เกี่ยวกับตัวอะมีบาเยื่อหุ้มชั้นนอก peroxiredoxin และแรงจูงใจภายใน 3 ห่วงของ cxcr1 มนุษย์ซึ่งเป็นเว็บไซต์ที่สำคัญสำหรับการส่งสัญญาณนี้และเปิดใช้งานของกระบวนการ immunodetection ) พบว่าแอนติบอดีต่อต้าน cxcr1 มนุษย์ที่ผูกกับ 29 กิโลดาลตันในเว็บไซต์ที่แตกต่างกัน แต่ปิดนี้ผูกกับพื้นผิวเมมเบรนทรอพโฟซ้อยต์ , ชี้ให้เห็นว่ามนุษย์และเกี่ยวกับตัวอะมีบาตัวรับนี้เคโมไคน์ใช้ทั้งสองชนิดร่วมกัน ในบริบทของสภาพแวดล้อมในลำไส้มนุษย์ ตัวรับสำหรับ 8 อาจเป็นข้อดีสำหรับ E ทั้งหมด 12 ตัวอย่างทรอพโฟซ้อยต์การอยู่รอดเช่นที่พวกเขาสามารถไปถึงการอักเสบสภาพแวดล้อมทางสังคมที่มีสารอาหารมากมาย นอกจากนี้ จะได้รับพบว่าเนื้อหาสูงของกลุ่มไทออลสามารถเข้าถึงได้ของโปรตีนและกิจกรรมของเอนไซม์สามารถให้ความคุ้มครองในออกซิเจนที่อุดมไปด้วยสภาพแวดล้อมของรอยโรคที่สมองสามารถบุกเนื้อเยื่ออื่นๆทรอพโฟซ้อยต์ และหนีจากโฮสต์ของการตอบสนอง