death worldwide every year. In addi

death worldwide every year. In addition, the treatment is becoming
more and more difficult because of emergence of drug-resistant
malaria. Artemisinin combination therapy (ACT) has been useful
over past decades [1], but the recent emergence of ACT resistance
[2] provides strong motivation to discover new potential antimalarial
drugs. Parasite growth and ability to maintains stress is linked
to the down-stream signaling and ribosome biogenesis [3]. RIO like
kinase, RIO-1 (PFL1490w) and RIO-2 kinase (PFD0975w) are present
in the malaria kinome with uncharacterized function (www.
plasmodb.org). Structural characterization of PFD0975w, the RIO-
2 kinase of Plasmodium Falciparum (PfRIO-2 kinase) indicates Nterminal
DNA binding winged helix domain (1e84), a linker region
(85e147) and C-terminal kinase domain (148e275). It has a well
defined ATP binding pocket and is significantly different than the
human RIO-2 kinase [4]. Further, the absence of activation loop and
distinguished structural features of PfRIO-2 kinase provides an
opportunity to explore it as a new drug target [4]. Recently, naturally
occurring bioactive molecules and selected heterocycles were
screened against PfRIO-2 kinase, which allow us to delineate
pharmacological points required for inhibitor development against
PfRIO-2 kinase [5,6].

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ตายทั่วโลกทุกปี นอกจากนี้ เป็นการรักษายากมากเนื่องจากเกิดขึ้นของยาโรคมาลาเรีย รักษาชุด Artemisinin (กระทำ) ได้รับประโยชน์กว่าทศวรรษ [1], แต่เกิดขึ้นต้านการกระทำ[2] ให้แรงจูงใจที่แข็งแกร่งได้มาลาเรียศักยภาพใหม่ยาเสพติด ปรสิตเจริญเติบโตและความสามารถในการรักษาความเครียดเชื่อมโยงการสตรีมลงตามปกติและไรโบโซม biogenesis [3] ริโอเช่นkinase ริโอ-1 (PFL1490w) และริโอ 2 kinase (PFD0975w) มีอยู่ใน kinome มาลาเรียด้วยฟังก์ชัน uncharacterized (wwwplasmodb.org) จำแนกโครงสร้างของ PFD0975w ริโอ -kinase 2 ของ Falciparum พลาสโมเดียม (PfRIO-2 kinase) บ่งชี้ Nterminalดีเอ็นเอผูกเกลียวปีกโด (1e84), ตัวเชื่อมโยงเขตภูมิภาค(85e147) และโดเมน kinase C-เทอร์มินัล (148e275) มีดีกำหนด ATP รวมกระเป๋า และแตกต่างอย่างมีนัยสำคัญkinase ริโอ 2 คน [4] เพิ่มเติม การขาดงานของลูปเปิด และแสดงลักษณะโครงสร้างแตกต่างของ PfRIO 2 kinase เป็นโอกาสที่จะได้เป็นเป้าหมายของยาใหม่ [4] ล่าสุด ตามธรรมชาติกรรมการกโมเลกุลเกิดขึ้นและเลือก heterocyclesฉายกับ PfRIO 2 kinase ซึ่งทำให้ไปpharmacological จุดที่จำเป็นสำหรับพัฒนาผลกับPfRIO 2 kinase [5,6]

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

เสียชีวิตทั่วโลกทุกปี นอกจากนี้การรักษาจะกลายเป็น
เรื่องที่ยากมากเพราะการเกิดขึ้นของการดื้อยา
มาลาเรีย การรักษาด้วยการรวมกัน artemisinin (ACT) ได้รับประโยชน์
กว่าทศวรรษที่ผ่านมา [1] แต่เกิดขึ้นเมื่อเร็ว ๆ นี้ของความต้านทาน ACT
[2] มีแรงจูงใจที่แข็งแกร่งในการค้นพบใหม่ที่มีศักยภาพต้านมาลาเรีย
ยาเสพติด การเจริญเติบโตของปรสิตและความสามารถในการรักษาความเครียดมีการเชื่อมโยง
กับการส่งสัญญาณลงกระแสและ biogenesis ไรโบโซม [3] RIO เหมือน
ไคเนส, RIO-1 (PFL1490w) และ RIO-2 ไคเนส (PFD0975w) ที่มีอยู่
ใน kinome โรคมาลาเรียที่มีฟังก์ชั่น uncharacterized (www.
plasmodb.org) ลักษณะโครงสร้างของ PFD0975w, RIO-
2 ไคเนสของ Plasmodium falciparum (PfRIO-2 ไคเนส) ระบุ Nterminal
โดเมนเกลียวปีกผูกพันดีเอ็นเอ (1e84) ภูมิภาคลิงเกอร์
(85e147) และโดเมนของไคเนส C ขั้ว (148e275) มันมีดี
ที่กำหนดไว้ในกระเป๋ามีผลผูกพันเอทีพีและมีความหมายที่แตกต่างกันกว่า
RIO-2 ไคเนสของมนุษย์ [4] นอกจากนี้กรณีที่ไม่มีห่วงยืนยันการใช้งานและ
คุณสมบัติที่มีโครงสร้างที่แตกต่างของไคเนส PfRIO-2 มี
โอกาสที่จะสำรวจว่ามันเป็นเป้าหมายของยาใหม่ [4] เมื่อเร็ว ๆ นี้เป็นธรรมชาติ
ที่เกิดขึ้นโมเลกุลออกฤทธิ์ทางชีวภาพและ heterocycles เลือกถูก
คัดเลือกกับไคเนส PfRIO-2 ซึ่งช่วยให้เราสามารถวิเคราะห์
จุดเภสัชวิทยาจำเป็นสำหรับการพัฒนายับยั้งกับ
ไคเนส PfRIO-2 [5,6]

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

death worldwide every year. In addition, the treatment is becoming
more and more difficult because of emergence of drug-resistant
malaria. Artemisinin combination therapy (ACT) has been useful
over past decades [1], but the recent emergence of ACT resistance
[2] provides strong motivation to discover new potential antimalarial
drugs. Parasite growth and ability to maintains stress is linked
to the down-stream signaling and ribosome biogenesis [3]. RIO like
kinase, RIO-1 (PFL1490w) and RIO-2 kinase (PFD0975w) are present
in the malaria kinome with uncharacterized function (www.
plasmodb.org). Structural characterization of PFD0975w, the RIO-
2 kinase of Plasmodium Falciparum (PfRIO-2 kinase) indicates Nterminal
DNA binding winged helix domain (1e84), a linker region
(85e147) and C-terminal kinase domain (148e275). It has a well
defined ATP binding pocket and is significantly different than the
human RIO-2 kinase [4]. Further, the absence of activation loop and
distinguished structural features of PfRIO-2 kinase provides an
opportunity to explore it as a new drug target [4]. Recently, naturally
occurring bioactive molecules and selected heterocycles were
ร่มกับ pfrio-2 kinase ซึ่งช่วยให้เราสามารถวาดรูป
จุดทางเภสัชวิทยาที่จำเป็นสำหรับการพัฒนาตัวยับยั้งต่อ
pfrio-2 ไคเนส [ 5 , 6 ]