ABSTRACT: Rice proteins were extrac

ABSTRACT: Rice proteins were extracted from defatted rice flour. Turbidity measurement of supernatants revealed
isoelectric points of albumin (pH 4.1), globulin (pH 4.3 and pH 7.9), and glutelin (pH 4.8), at which they were
precipitated with 82.3 to 93.2% recovery efficiency. Prolamin did not aggregate and precipitate upon pH adjustment,
but was precipitated by acetone. Denaturation temperatures (73.3, 78.9, and 82.2 C)
as well as enthalpy
values (2.88, 3.14, and 3.79 J/g), of albumin, globulin, and glutelin were different. Prolamin did not show any
thermographic denaturation peak. Heat-denaturation of globulin and glutelin resulted in progressive increases in
their surface hydrophobicities. Measurement of surface hydrophobicity would be an effective parameter to evaluate
rice protein denaturation.
Key words: rice proteins, extraction, denaturation, and hydrophobicity

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

บทคัดย่อ: ข้าวโปรตีนที่สกัดจากแป้งข้าวสกัดไขมันทาง วัดความขุ่นของ supernatants เปิดเผยจุด isoelectric albumin (pH 4.1), กลอบูลิน (pH 4.3 และค่า pH 7.9), และ glutelin (pH 4.8), ที่ซึ่งพวกเขาได้ตะกอน มีประสิทธิภาพการกู้คืนการ 82.3 93.2% Prolamin ได้รวม และ precipitate เมื่อปรับปรุงค่า pHแต่ถูกตกตะกอน ด้วยอะซิโตน Denaturation อุณหภูมิ (73.3, 78.9 และ 82.2 C)และความร้อนแฝงค่า (2.88, 3.14 และ 3.79 J/g), albumin กลอบูลิน และ glutelin แตกต่างกันได้ Prolamin ไม่ไม่แสดงใด ๆthermographic denaturation ค ความร้อน-denaturation กลอบูลินและ glutelin ให้เพิ่มขึ้นแบบก้าวหน้าhydrophobicities ที่ผิวของพวกเขา วัด hydrophobicity ผิวจะเป็นพารามิเตอร์มีผลการประเมินข้าวโปรตีน denaturationคำสำคัญ: ข้าวโปรตีน สกัด denaturation, hydrophobicity

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

บทคัดย่อ: โปรตีนข้าวสกัดจากแป้งข้าวสกัด การวัดความขุ่นของ supernatants เปิดเผย
จุด Isoelectric ของโปรตีนชนิดหนึ่ง (pH 4.1), โกลบูลิ (pH 4.3 และค่า pH 7.9) และ glutelin (pH 4.8) ที่พวกเขาได้รับการ
ตกตะกอนกับ 82.3-93.2% ประสิทธิภาพการกู้คืน Prolamin ไม่ได้รวมและตกตะกอนอยู่กับการปรับค่า pH,
แต่ถูกตกตะกอนโดยอะซิโตน อุณหภูมิ denaturation (73.3, 78.9 และ 82.2 C)
เช่นเดียวกับเอนทัล
ค่า (2.88, 3.14 และ 3.79 J / g) ของอัลบูมิ, globulin และ glutelin ที่แตกต่างกัน Prolamin ไม่ได้แสดงใด ๆ
สูงสุด denaturation thermographic ความร้อนสูญเสียสภาพธรรมชาติของโกลบูลิ glutelin และมีผลในการเพิ่มขึ้นของความก้าวหน้าใน
พื้นผิว hydrophobicities ของพวกเขา วัด hydrophobicity พื้นผิวจะเป็นพารามิเตอร์ที่มีประสิทธิภาพในการประเมินการ
สูญเสียสภาพธรรมชาติของโปรตีนข้าว.
คำสำคัญ: โปรตีนข้าวสกัดการสูญเสียสภาพธรรมชาติและไฮโดร

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

บทคัดย่อ : โปรตีนสกัดจากข้าว ซึ่งข้าวแป้ง การวัดความขุ่นของ supernatants เปิดเผยจุดไอโซอิเล็กทริกของอัลบูมิน
( พีเอช 4.1 ) , โกลบูลิน ( pH 4.3 และ pH 7.9 ) และกลูเทลิน ( pH 4.8 ) , ที่ซึ่งพวกเขาถูก
ตกตะกอนกับ 82.3 ให้ต่ำ % กู้มีประสิทธิภาพ โพรลามินไม่รวมและตกตะกอน เมื่อปรับ pH ,
แต่ตกตะกอนด้วยอะซิโตน( ( ( 29 เป็น 82.2% , และ C )

ค่า รวมทั้งเอน ( 2.88 , 3.14 และ 3.79 J / g ) , อัลบูมิน โกลบูลิน และกลูเทลิน แตกต่างกัน โพรลามินไม่แสดงใด ๆสูงสุด (
thermographic . ( ความร้อน ) และโกลกลูเทลินก้าวหน้าเพิ่ม
hydrophobicities พื้นผิวของพวกเขาการวัดความไม่ชอบพื้นผิวจะเป็นพารามิเตอร์ที่มีประสิทธิภาพเพื่อประเมิน ( โปรตีนจากข้าว
.
คำสำคัญ : ข้าวโปรตีน , การสกัด , การหยุดชั่วคราว และบรรจุภัณฑ์