Hydrogen peroxide inactivate all pe

Hydrogen peroxide inactivate all peroxidases after
several cycles of catalysis as a consequence of the competition
between productive and unproductive electron
sources (including enzyme components) in a process
described as a suicide inactivation (Valderrama et al.,
2002). Different attempts aimed to improve hydrogen
peroxide stability of ligninolytic peroxidases have been
performed, mainly removing easily oxidizable and conformationally
unstable amino acid residues located at
the peroxide-binding side of haem with very promising
results (Miyazaki and Takahashi, 2001; Miyazaki-
Imamura et al., 2003). Recently, a novel peroxidase from
Raphanus sativus has been identified and characterized
as the only known case of a haemperoxidase intrinsically
resistant to hydrogen peroxide (Gil-Rodríguez et al.,
2008). In-depth analysis of its structure will give the first
structural evidences of peroxide stability to be used to
increase the peroxide stability of ligninolytic and other
peroxidases.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ peroxidases ทั้งหมดหลังจากการปิดการทำงานวงจรต่าง ๆ การเร่งปฏิกิริยาเป็นลำดับการแข่งขันระหว่างอิเล็กตรอนที่มีประสิทธิผล และก่อแหล่งที่มา (รวมถึงส่วนประกอบของเอนไซม์) ในกระบวนการอธิบายว่า ยกเลิกการเรียกฆ่าตัวตาย (วาลเดอร์รามา et al.,2002) มุ่งความพยายามต่าง ๆ เพื่อปรับปรุงไฮโดรเจนเพอร์ออกไซด์เสถียรภาพของ peroxidases ได้ ligninolyticดำเนินการ ส่วนใหญ่เอาง่าย ๆ oxidizable และ conformationallyกรดอะมิโนไม่เสถียรตกอยู่ด้านรวมเพอร์ออกไซด์ของ haem กับสัญญามากผลลัพธ์ (มิยาซากิและทะกะฮะชิ 2001 มิยาซากิ-อิมะมุระและ al., 2003) ล่าสุด peroxidase นวนิยายจากระบุ และลักษณะ Raphanus sativusเป็นเฉพาะทราบกรณีของ haemperoxidase ทำทนต่อไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ (Gil Rodríguez et al.,ปี 2008) วิเคราะห์ในเชิงลึกของโครงสร้างจะให้โครงสร้างหลักฐานของความมั่นคงของเปอร์ออกไซด์จะใช้เพิ่มความเสถียรเปอร์ออกไซด์ ligninolytic และอื่น ๆperoxidases

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ยับยั้ง peroxidases ทั้งหมดหลังจากหลายรอบของการเร่งปฏิกิริยาที่เป็นผลมาจากการแข่งขันระหว่างอิเล็กตรอนการผลิตและไม่ก่อผลแหล่งที่มา(รวมทั้งส่วนประกอบของเอนไซม์) ในกระบวนการที่อธิบายว่าเป็นพลังการฆ่าตัวตาย(Valderrama et al., 2002) ความพยายามที่แตกต่างกันมีวัตถุประสงค์เพื่อปรับปรุงไฮโดรเจนเสถียรภาพของเปอร์ออกไซด์ peroxidases ligninolytic ได้รับการดำเนินการส่วนใหญ่ได้อย่างง่ายดายลบออกซิไดซ์และConformationally เสถียรกรดอะมิโนที่ตั้งอยู่ที่ด้านเปอร์ออกไซด์ที่มีผลผูกพันของฮีมที่มีแนวโน้มมากผล(มิยาซากิทากาฮาชิและ 2001; Miyazaki- Imamura et al, ., 2003) เมื่อเร็ว ๆ นี้จากนวนิยาย peroxidase Raphanus sativus ได้รับการระบุและโดดเด่นเป็นที่รู้จักกันเท่านั้นกรณีของhaemperoxidase ภายในทนต่อไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์(Gil-Rodríguez et al., 2008) การวิเคราะห์ในเชิงลึกของโครงสร้างของมันจะทำให้เป็นครั้งแรกหลักฐานโครงสร้างของความมั่นคงเปอร์ออกไซด์ที่จะนำมาใช้เพื่อเพิ่มความมั่นคงของเปอร์ออกไซด์ligninolytic และอื่น ๆ ที่peroxidases

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ยับยั้งทั้งหมดเพอร์ กซิเดสหลังจาก
หลายรอบของปฏิกิริยาที่เป็นผลมาจากการแข่งขัน
ระหว่างการผลิตและแหล่งอิเล็กตรอน
( ไม่รวมส่วนประกอบเอนไซม์ในกระบวนการ
อธิบายเป็นการฆ่าตัวตายเมื่อ (
Valderrama et al . , 2002 ) ที่แตกต่างกันความพยายามครั้งนี้ มีวัตถุประสงค์เพื่อปรับปรุงเสถียรภาพของค่าเปอร์ออกไซด์ไฮโดรเจน

เพอร์ กซิเดสได้โดยส่วนใหญ่เอา oxidizable ได้อย่างง่ายดายและ conformationally
เสถียรกรดอะมิโนตกค้างอยู่ที่
เปอร์ออกไซด์ผูกข้างแฮมกับผลมีแนวโน้ม
มาก ( มิยาซากิและทาคาฮาชิ , 2001 ; มิยาซากิ -
อิมามุระ et al . , 2003 ) เมื่อเร็วๆ นี้ มีนวนิยายจาก
ผักกาดหัวถูกระบุ และลักษณะที่รู้จักกันเท่านั้น

haemperoxidase ภายในกรณีของทนต่อไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ ( กิลมาร์ตินลุยส์โรดรีเกซ et al . ,
2008 ) ในการวิเคราะห์ความลึกของโครงสร้างของมันจะให้ก่อน
โครงสร้างหลักฐานความมั่นคงเปอร์ออกไซด์เพื่อใช้

เพิ่มเสถียรภาพของค่าเปอร์ออกไซด์ และ เพอร์ กซิเดสอื่นๆ