Incontrast, the venom of V. russell

In
contrast, the venom of V. russelli, a well-known factor X
activator, induced clotting in these conditions. Thus, the
coagulant activity of B. asper venom is due to prothrombin
activators and thrombin-like components.
When four MCD of venom were incubated with varying
concentrations of batimastat, a dose-dependent inhibition of
this effect on plasma was evident (Fig. 4); 20 mM batimastat
completely abrogated this effect, since no clotting of plasma
was observed even after 15 min of incubation. The MCD of
venom incubated with 100 mM batimastat was then
determined on plasma; MCD in these conditions was
50 mg (Fig. 5A), which corresponds to 100 times the
MCD of venom alone (0.5 mg). In order to determine the
role of serine proteinases in the coagulant activity of B. asper
venom, inhibition by PMSF was studied. As shown in
Fig. 5B, PMSF has little inhibitory effect on the clotting
activity of the venom. However, 4 mM PMSF completely
inhibited the clotting activity of B. asper venom on
fibrinogen (results not shown), since this activity depends
on thrombin-like serine proteinases. When both batimastat
and PMSF were incubated with the venom, coagulant
activity on plasma was completely abrogated, even when
using a venom dose of 50 mg, i.e. 100 times the MCD.
Batimastat, but not PMSF, completely inhibited the
prothrombin activating activity in B. asper venom (results
not shown

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ในความคมชัด พิษ V. russelli รู้จักปัจจัย Xกระตุ้น เกิดการแข็งตัวในเงื่อนไขเหล่านี้ ดังนั้น การกิจกรรมการตกตะกอนของพิษ B. asper มีเนื่องจาก prothrombinกระตุ้นและส่วนประกอบเหมือน thrombinเมื่อ MCD สี่ของพิษได้รับการกกต่าง ๆความเข้มข้นของ batimastat ยับยั้งการขึ้นอยู่กับปริมาณของผลกระทบนี้ในพลาสม่าได้ชัด (4 รูป) ; batimastat 20 มม.ยกเลิกผลกระทบนี้ สมบูรณ์ตั้งแต่ไม่แข็งตัวของพลาสม่าพบว่า หลังจากบ่ม 15 นาที MCD ของพิษรับการกกกับ 100 mM batimastat ได้แล้วตัดสินในพลาสม่า แก้ไข MCD ในเงื่อนไขเหล่านี้50 มก. (รูป 5A), ซึ่งสอดคล้องกับ 100 ครั้งMCD พิษเพียงอย่างเดียว (0.5 mg) เพื่อตรวจสอบการบทบาทของ proteinases รอบเส้นใยประสาทในกิจกรรมการตกตะกอนของ B. asperพิษ การยับยั้ง โดย PMSF เป็นศึกษา ดังแสดงในรูป 5B, PMSF มีน้อยผลยับยั้งการแข็งตัวกิจกรรมของพิษ อย่างไรก็ตาม 4 มม. PMSF สมบูรณ์ยับยั้งกิจกรรมการแข็งตัวของ B. asper พิษบนfibrinogen (ผลลัพธ์ไม่แสดง), เนื่องจากกิจกรรมนี้ขึ้นบน proteinases thrombin เหมือนรอบเส้นใยประสาท เมื่อทั้งสอง batimastatและ PMSF ได้รับการกก มีพิษ การตกตะกอนกิจกรรมบนพลาสม่าถูกยกเลิกอย่างสมบูรณ์ แม้เมื่อใช้ยาพิษ 50 มก. เช่น 100 ครั้ง MCDBatimastat แต่ไม่ PMSF ยับยั้งอย่างสมบูรณ์เปิดใช้งานกิจกรรมในพิษ B. asper (ผลลัพธ์ prothrombinไม่แสดง

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ใน
ทางตรงกันข้ามพิษของโวลต์ russelli เป็นที่รู้จักกันดีปัจจัยเอ็กซ์
กระตุ้นเหนี่ยวนำให้เกิดการแข็งตัวในเงื่อนไขเหล่านี้ ดังนั้น
กิจกรรมการตกตะกอนของ B. asper พิษเกิดจากการ prothrombin
activators และส่วนประกอบ thrombin เหมือน.
เมื่อสี่ MCD พิษถูกบ่มที่แตกต่างกับ
ความเข้มข้นของ batimastat, ยับยั้งปริมาณขึ้นอยู่กับ
ผลกระทบนี้พลาสม่าได้ชัด (รูปที่ 4. ); 20 มิลลิเมตร batimastat
ยกเลิกสมบูรณ์ผลกระทบนี้เนื่องจากการแข็งตัวของพลาสม่าไม่
พบว่าแม้หลังจาก 15 นาทีของการบ่ม MCD ของ
พิษบ่มกับ 100 มิลลิเมตร batimastat จากนั้นก็
กำหนดในพลาสม่า; MCD ในเงื่อนไขเหล่านี้คือ
50 มก. (รูป. 5A) ซึ่งสอดคล้องกับ 100 ครั้ง
MCD พิษเพียงอย่างเดียว (0.5 มก.) เพื่อที่จะตรวจสอบ
บทบาทของเอนไซม์ซีรีนในกิจกรรมการตกตะกอนของ B. asper
พิษยับยั้งโดย PMSF การศึกษา ดังแสดงใน
รูปที่ 5B, PMSF มีผลยับยั้งเล็ก ๆ น้อย ๆ ในการแข็งตัวของ
กิจกรรมของพิษ อย่างไรก็ตาม 4 มิ PMSF สมบูรณ์
ยับยั้งกิจกรรมการแข็งตัวของ B. asper พิษใน
fibrinogen (ผลไม่แสดง) เนื่องจากกิจกรรมนี้ขึ้นอยู่
บน thrombin เหมือนเอนไซม์ซีรีน เมื่อทั้งสอง batimastat
และ PMSF ถูกบ่มกับพิษ, การตกตะกอน
กิจกรรมพลาสม่าถูกยกเลิกอย่างสมบูรณ์แม้เมื่อ
ใช้ยาพิษ 50 มิลลิกรัมคือ 100 ครั้ง MCD.
Batimastat แต่ไม่ PMSF สมบูรณ์ยับยั้งการ
prothrombin เปิดใช้งานในกิจกรรมบี ไผ่ตงพิษ (ผล
ไม่แสดง

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ในความคมชัด , พิษของ V russelli , ปัจจัย X ที่รู้จักกันดีกระตุ้น ชักนำแข็งตัวในเงื่อนไขเหล่านี้ ดังนั้นกิจกรรมของ โดยใช้สารพิษเนื่องจากโปรธรอมบินและสารธรอมบินเป็นส่วนประกอบเมื่อสี่ MCD ของพิษถูกบ่มแตกต่างกันความเข้มข้นของ batimastat , เขละขละการยับยั้งนี้มีผลในพลาสมาได้ชัดเจน ( รูปที่ 4 ) batimastat 20 มม.สมบูรณ์ abrogated ลักษณะนี้ เนื่องจากไม่แข็งตัวของพลาสมาพบว่าแม้หลังจาก 15 นาทีของการบ่ม โดย MCD ของพิษบ่มด้วย batimastat 100 มิลลิเมตร แล้วมุ่งมั่นใน MCD ในเงื่อนไขเหล่านี้เป็นพลาสมา50 มิลลิกรัม ( รูปที่ 43 ) ซึ่งตรงกับ 100 ครั้งMCD ของพิษคนเดียว ( 0.5 mg ) เพื่อกำหนดบทบาทของเอนไซม์ในการย่อย proteinases พ. โดยใช้กิจกรรมพิษ ยับยั้ง PMSF โดยศึกษา ตามที่แสดงในมะเดื่อ 5B มีผลยับยั้ง PMSF , เล็ก ๆน้อย ๆในการแข็งตัวของเลือดกิจกรรมของพิษ แต่ 4 mm PMSF อย่างสมบูรณ์ยับยั้งการแข็งตัวของบี โดยใช้พิษในกิจกรรมไฟบริโนเจน ( ผลลัพธ์ไม่แสดง ) , เนื่องจากกิจกรรมนี้ขึ้นในทรอมบินเหมือนเซรีน proteinases . เมื่อทั้งสอง batimastatและที่ถูกบ่มกับ PMSF สารพิษกิจกรรมของ abrogated อย่างสมบูรณ์ แม้เมื่อใช้พิษปริมาณ 50 มิลลิกรัม คือ 100 เท่าของจํานวน .batimastat แต่ไม่ยับยั้ง PMSF สมบูรณ์วิธีเปิดใช้งานโดยใช้พิษ ( ผลกิจกรรมพ.ไม่แสดง