Thermal instability is manifested b

Thermal instability is manifested by the formation of large coagulums of heat-denatured
protein or peptide molecules, and the light scattering
effect of these coagulums can be observed optically
as turbidity. The turbidity values reflect the varying
rates of protein aggregation combined with the
aggregate size distribution. Thermal stability of the
BPC and BPHs was characterized by determining
turbidity (A400) of the protein solution with varied
NaCl concentrations, after heating at 80o
C for 30 min.
Turbidity observations for the BPC and the BPHs are
shown in Figure 1B. At a fixed NaCl concentration,
the BPHs had dramatically lower turbidities than
the BPC, and the trend was decreasing with DH
(p< 0.05). This indicates that the BPHs are more
tolerant to thermal treatment than the BPC in the
presence of NaCl, regardless of its concentration.
The turbidities of the BPC and the BPHs increased
with NaCl concentrations from 0 to 25 mM. The
NaCl promotes heat induced aggregation of proteins,
such as whey protein (Majhi et al., 2006). The effects
of low ionic strength on the thermal aggregation of
Bambara groundnut protein may explained by effects
on the protein structure that expose hydrophobic
groups. Similarly, Xiong (1992) showed that, at
pH 6.0, addition of up to 20 mM NaCl accelerated
whey protein isolate aggregation when heated
from 60 to 90o
C. In our case, the protein solution
turbidity seemed to decrease beyond 50 mM NaCl
concentration. A high ionic strength might impact
the charge distribution in the side chains, reducing
charge repulsion that prevents thermal aggregation
of the protein. Von Hippel and Schleich, (1969)
suggest that the ability of electrolytes to influence the
conformation and stability of proteins depends on the
concentration and/or ionic strength of the salt.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ความไม่แน่นอนความร้อนเป็นที่ประจักษ์ โดยการก่อตัวของ coagulums ใหญ่ของ denatured ความร้อนโมเลกุลของโปรตีนหรือเพปไทด์ และ scattering แสงผลของ coagulums เหล่านี้สามารถสังเกต opticallyเป็นความขุ่น แสดงค่าความขุ่นของน้ำแตกต่างกันไปรวมราคาของโปรตีนรวมกับการการกระจายขนาดรวมงาน ความมั่นคงความร้อนของการBPC และ BPHs ถูกลักษณะ โดยกำหนดความขุ่น (A400) ของโปรตีนที่มีแตกต่างกันความเข้มข้น NaCl หลังจากความร้อนที่ 80oC สำหรับ 30 นาทีสังเกตความขุ่น BPC และ BPHs มีแสดงในรูปที่ 1B ที่เข้มข้น NaCl ถาวรBPHs ที่มี turbidities อย่างมากต่ำกว่าการ BPC และแนวโน้มลดลงกับ DH(p < 0.05) บ่งชี้ว่า BPHs ที่เป็นความอดทนรักษาความร้อนกว่า BPC ในการสถานะของ NaCl ว่าความเข้มข้นของTurbidities BPC และ BPHs เพิ่มขึ้นมีความเข้มข้น NaCl จาก 0 ถึง 25 มม. ที่NaCl ส่งเสริมรวมความร้อนที่เกิดจากโปรตีนเช่นเวย์โปรตีน (Majhi และ al., 2006) ผลของความแข็งแรง ionic ต่ำในความร้อนรวมโปรตีนเกษตรถั่วลิสงอาจอธิบาย โดยลักษณะพิเศษโครงสร้างโปรตีนที่แสดงถึง hydrophobicกลุ่ม ในทำนองเดียวกัน หยง (1992) พบว่า ที่เร่งเพิ่มขึ้น 20 มม. NaCl pH 6.0เวย์โปรตีนรวมเมื่อผ่านความร้อนจาก 60 ถึง 90oC. ในกรณี โซลูชันโปรตีนความขุ่นของน้ำดูเหมือนจะ ลดเกิน 50 มม. NaClความเข้มข้น ความแรงของ ionic สูงอาจส่งผลกระทบต่อการกระจายค่าธรรมเนียมในห่วงโซ่ด้าน การลดค่าธรรมเนียม repulsion ที่ป้องกันความร้อนรวมของโปรตีน Hippel ฟอนและ Schleich, (1969)แนะนำที่ความสามารถของไลต์จะมีอิทธิพลต่อการconformation และเสถียรภาพของโปรตีนขึ้นอยู่กับการความเข้มข้นหรือความแรงของ ionic ของเกลือ

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ความไม่แน่นอนความร้อนเป็นที่ประจักษ์โดยการก่อตัวของ coagulums
ใหญ่ของความร้อนเอทิลแอลกอฮอล์โปรตีนหรือโมเลกุลเปปไทด์และกระเจิงแสงผลของ
coagulums
เหล่านี้จะสามารถสังเกตเห็นแสงเป็นความขุ่น ค่าความขุ่นที่แตกต่างกันสะท้อนให้เห็นถึงอัตราของการรวมโปรตีนรวมกับการกระจายขนาดรวม เสถียรภาพทางความร้อนของBPC BPHs และโดดเด่นด้วยการกำหนดความขุ่น(A400) ของการแก้ปัญหาที่มีโปรตีนที่แตกต่างกันความเข้มข้นของโซเดียมคลอไรด์หลังจากที่ความร้อนที่80o เซลเซียสเป็นเวลา 30 นาที. สังเกตความขุ่นสำหรับ BPC และ BPHs จะแสดงในรูปที่1B โซเดียมคลอไรด์ที่ความเข้มข้นคงที่BPHs มีความขุ่นที่ลดลงกว่าBPC และแนวโน้มลดลงด้วย DH (p <0.05) นี้บ่งชี้ว่า BPHs มีใจกว้างกับการรักษาความร้อนกว่าBPC ในการปรากฏตัวของโซเดียมคลอไรด์โดยไม่คำนึงถึงความเข้มข้น. ความขุ่นของ BPC และ BPHs เพิ่มขึ้นกับความเข้มข้นของโซเดียมคลอไรด์0-25 มิลลิ โซเดียมคลอไรด์ส่งเสริมการรวมตัวเหนี่ยวนำความร้อนของโปรตีนเช่นเวย์โปรตีน (Majhi et al., 2006) ผลกระทบของความแข็งแรงไอออนิกต่ำในการรวมความร้อนของโปรตีนถั่วลิสงBambara อาจอธิบายได้ด้วยผลกระทบต่อโครงสร้างของโปรตีนที่เปิดเผยไม่ชอบน้ำกลุ่ม ในทำนองเดียวกัน Xiong (1992) แสดงให้เห็นว่าที่พีเอช6.0 นอกจากนี้ถึง 20 มิลลิโซเดียมคลอไรด์เร่งการรวมโปรตีนเวย์เมื่อถูกความร้อนจาก60 ถึง 90o ซี ในกรณีของเราแก้ปัญหาโปรตีนขุ่นดูเหมือนจะลดลงเกิน 50 มิลลิโซเดียมคลอไรด์ความเข้มข้น อิออนแรงสูงอาจส่งผลกระทบการกระจายค่าใช้จ่ายในด้านเครือข่ายลดเขม่นค่าใช้จ่ายที่ป้องกันไม่ให้ความร้อนรวมของโปรตีน วอนฮิพเพลและ Schleich (1969) ชี้ให้เห็นว่าความสามารถของอิเล็กโทรไลที่มีอิทธิพลต่อโครงสร้างและความมั่นคงของโปรตีนขึ้นอยู่กับความเข้มข้นและ/ หรือความแรงของไอออนของเกลือ

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ความร้อนเสถียรภาพเป็นที่ประจักษ์โดยการก่อตัวของขนาดใหญ่ coagulums ความร้อนโปรตีนหรือเปปไทด์เกิด
โมเลกุลและการกระจายแสงผลของ coagulums เหล่านี้สามารถพบ optically
เป็นความขุ่น ค่าความขุ่น สะท้อนให้เห็นถึงอัตราการเปลี่ยนแปลงของโปรตีน

รวมกับการกระจายขนาดรวม . เสถียรภาพทางความร้อนของ
BPC bphs และศึกษาโดยกำหนด
ความขุ่น ( a400 ) ของสารละลายที่มีความเข้มข้นเกลือโซเดียมคลอไรด์โปรตีนแตกต่างกัน

หลังจากความร้อนที่ 80o เป็นเวลา 30 นาที
ความขุ่นสังเกตสำหรับ BPC และ bphs เป็น
แสดงในรูปที่ 1 บี ความเข้มข้นของเกลือที่คงที่ , bphs ได้

turbidities ลดลงอย่างรวดเร็วกว่า BPC และแนวโน้มที่ลดลงกับ DH
( P < 0.05 ) นี้บ่งชี้ว่า bphs
เพิ่มเติมใจกว้างกับการใช้ความร้อนกว่า BPC ใน
ตนของโซเดียมคลอไรด์ ไม่ว่าความเข้มข้นของ .
turbidities ของ BPC และ bphs เพิ่มขึ้น
เติมความเข้มข้น 0 ถึง 25 มม.
เกลือส่งเสริมให้เกิดความร้อนรวมของโปรตีน
เช่นเวย์โปรตีน ( majhi et al . , 2006 ) ผลของความแรงไอออนต่ำ

กลุ่มความร้อนของถั่วหรั่งโปรตีนอาจอธิบายได้โดยผล
บนโครงสร้างโปรตีนที่แสดงกลุ่ม )

ในทำนองเดียวกัน สง ( 2535 ) พบว่า ที่
pH 6.0 ถึงขนาด 20 มม. และเร่ง
เวย์โปรตีนเมื่ออุ่น

จาก 60 ถึง 90 องศาเซลเซียส ในกรณีที่เราแยกรวมโปรตีนโซลูชั่น
ความขุ่นดูเหมือนจะลดความเข้มข้นเกลือโซเดียมคลอไรด์
เกิน 50 มิลลิเมตร ระดับความแรงของไอออนอาจส่งผลกระทบ
ค่าการกระจายในโซ่ข้างลดค่าธรรมเนียมการขับไล่ที่ป้องกันไม่ให้

การความร้อนของโปรตีน จาก hippel และ Schleich ( 1969 )
แนะนำความสามารถของไลท์ที่มีอิทธิพลต่อ
โครงสร้างและเสถียรภาพของโปรตีนขึ้นอยู่กับ
ความเข้มข้นและ / หรือความแรงของไอออนของเกลือ