Protein mass spectrometry refers to

Protein mass spectrometry refers to the application of mass spectrometry to the study of proteins. Mass spectrometry is an important emerging method for the characterization of proteins. The two primary methods for ionization of whole proteins are electrospray ionization (ESI) and matrix-assisted laser desorption/ionization (MALDI). In keeping with the performance and mass range of available mass spectrometers, two approaches are used for characterizing proteins. In the first, intact proteins are ionized by either of the two techniques described above, and then introduced to a mass analyzer. This approach is referred to as "top-down" strategy of protein analysis. In the second, proteins are enzymatically digested into smaller peptides using a protease such as trypsin. Subsequently these peptides are introduced into the mass spectrometer and identified by peptide mass fingerprinting or tandem mass spectrometry. Hence, this latter approach (also called "bottom-up" proteomics) uses identification at the peptide level to infer the existence of proteins.

Whole protein mass analysis is primarily conducted using either time-of-flight (TOF) MS, or Fourier transform ion cyclotron resonance (FT-ICR). These two types of instrument are preferable here because of their wide mass range, and in the case of FT-ICR, its high mass accuracy. Mass analysis of proteolytic peptides is a much more popular method of protein characterization, as cheaper instrument designs can be used for characterization. Additionally, sample preparation is easier once whole proteins have been digested into smaller peptide fragments. The most widely used instrument for peptide mass analysis are the MALDI time-of-flight instruments as they permit the acquisition of peptide mass fingerprints (PMFs) at high pace (1 PMF can be analyzed in approx. 10 sec). Multiple stage quadrupole-time-of-flight and the quadrupole ion trap also find use in this application.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

โปรตีนรเมทหมายถึงโปรแกรมของรเมทในการศึกษาโปรตีน รเมทเป็นวิธีใหม่ ๆ สำคัญสำหรับการจำแนกลักษณะของโปรตีน สองวิธีหลักสำหรับไอออไนซ์ของโปรตีนทั้งหมดไอออไนซ์มิกส์ (ESI) และเลเซอร์ที่เมทริกซ์ช่วยคายออก/ไอออไนซ์ (MALDI) รักษาประสิทธิภาพและหลากหลายอันมีมวลมวล สองวิธีจะใช้ศึกษาโปรตีน ในครั้งแรก โปรตีนเหมือนเดิมจะแตกตัวเป็นไอออน โดยสองเทคนิคอธิบายไว้ข้างต้น และจากนั้น นำไปวิเคราะห์เป็นมวล วิธีการนี้เรียกว่า "บนลงล่าง" กลยุทธ์การวิเคราะห์โปรตีน ในครั้งที่สอง โปรตีน enzymatically ย่อยเป็นเปปไทด์ที่มีขนาดเล็กโดยใช้น้ำย่อยเช่นทริปซิน ต่อมาเปปไทด์เหล่านี้จะนำเข้าไปในสเปกโตรมิเตอร์มวล และระบุ โดยเปปไทด์มวลลายพิมพ์ หรือคู่รเมท ดังนั้น วิธีการหลังนี้ (เรียกว่าโปรตีโอมิกส์ "ล่างขึ้น) ใช้รหัสระดับเปปไทด์จะเข้าใจการดำรงอยู่ของโปรตีนโปรตีนทั้งหมดมวลเป็นหลักวิเคราะห์ใช้ MS เวลาของเที่ยวบิน (TOF) อย่างใดอย่างหนึ่ง หรือแปลงฟูเรียร์ไอออน cyclotron เรโซแนนซ์ (ICR ฟุต) เครื่องดนตรีทั้งสองชนิดอยู่ดีกว่าที่นี่ช่วงกว้างมวล และใน กรณีที่ FT ICR มวลความแม่น วิเคราะห์มวลของเปปไทด์ย่อยโปรตีนเป็นนิยมมากวิธีการจำแนกลักษณะของโปรตีน ออกแบบเครื่องมือราคาถูกกว่าสามารถใช้สำหรับการจำแนกลักษณะ นอกจากนี้ การเตรียมตัวอย่างได้ง่ายขึ้นเมื่อมีการย่อยสลายโปรตีนทั้งเป็นชิ้น ๆ เปปไทด์ขนาดเล็ก เครื่องมือที่ใช้กันอย่างแพร่หลายสำหรับวิเคราะห์มวลเปปไทด์มีเครื่อง MALDI เวลาของเที่ยวบินพวกเขาอนุญาตให้ซื้อเปปไทด์ลายนิ้วมือมวล (PMFs) ที่สูง (1 PMF สามารถวิเคราะห์ในประมาณ 10 วินาที) หลายเวที quadrupole-ครั้งของบินและกับดักไอออน quadrupole ยังพบใช้ในโปรแกรมประยุกต์นี้

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

โปรตีนมวลสารหมายถึงการประยุกต์ใช้มวลสารเพื่อการศึกษาของโปรตีน มวลสารเป็นวิธีการที่เกิดขึ้นใหม่ที่สำคัญสำหรับลักษณะของโปรตีน ทั้งสองวิธีหลักในการไอออไนซ์ของโปรตีนทั้งมี electrospray ไอออนไนซ์ (ESI) และเมทริกซ์ช่วยเลเซอร์ desorption / ไอออนไนซ์ (MALDI) ในการรักษาด้วยประสิทธิภาพการทำงานและมวลช่วงของสเปกโทรมิเตอร์มวลที่มีอยู่สองวิธีที่จะใช้สำหรับการพัฒนาการโปรตีน ในครั้งแรกที่โปรตีนเหมือนเดิมจะมีการแตกตัวเป็นไอออนโดยทั้งสองเทคนิคการอธิบายไว้ข้างต้นแล้วนำไปวิเคราะห์มวล วิธีการนี้จะเรียกว่า "บนลงล่าง" กลยุทธ์ของการวิเคราะห์โปรตีน ในครั้งที่สองจะถูกย่อยสลายโปรตีนเอนไซม์เปปไทด์ที่มีขนาดเล็กลงในการใช้น้ำย่อยเช่น trypsin ต่อมาเปปไทด์เหล่านี้จะถูกนำเข้าสู่สเปกโตรมิเตอร์มวลและพิมพ์ลายนิ้วมือระบุมวลเปปไทด์หรือตีคู่มวลสาร ดังนั้นวิธีนี้หลัง (หรือที่เรียกว่า "ล่างขึ้นบน" โปรตีน) ใช้บัตรประจำตัวที่ระดับเปปไทด์เพื่อสรุปการดำรงอยู่ของโปรตีน.

วิเคราะห์ทั้งโปรตีนมวลจะดำเนินการส่วนใหญ่ใช้เวลาของเที่ยวบิน (TOF) MS หรือฟูเรียร์ ไอออน cyclotron กำทอน (FT-ICR) ทั้งสองประเภทของตราสารที่เป็นที่นิยมของที่นี่เพราะช่วงมวลกว้างและในกรณีของ FT-ICR ความถูกต้องมวลของมันสูง การวิเคราะห์มวลของเปปไทด์โปรตีนเป็นวิธีที่นิยมมากขึ้นลักษณะโปรตีนกับการออกแบบเครื่องมือที่ถูกกว่าสามารถใช้สำหรับตัวละคร นอกจากนี้การเตรียมสารตัวอย่างได้ง่ายขึ้นครั้งเดียวโปรตีนทั้งได้รับการย่อยเป็นขนาดเล็กเศษเปปไทด์ เครื่องมือที่ใช้กันอย่างแพร่หลายสำหรับการวิเคราะห์มวลเปปไทด์เป็น MALDI เวลาของเที่ยวบินของเครื่องมือที่พวกเขาอนุญาตให้มีการเข้าซื้อกิจการของลายนิ้วมือมวลเปปไทด์ (PMFs) ที่ก้าวสูง (1 PMF สามารถวิเคราะห์ได้ในประมาณ. 10 วินาที) หลายขั้นตอน quadrupole เวลาของเที่ยวบินและกับดัก quadrupole ไอออนยังพบการใช้งานในโปรแกรมนี้