TheCrystal StructureofDecamericBslA

TheCrystal StructureofDecamericBslA RevealsTwoDistinct Structural Forms. From the data presented thus far, we suggest that the cap region of monomeric BslA is a random coil in aqueous solution with the hydrophobic side chains buried; at an interface the cap restructurestoformaβ-sheet,andself-assemblesintoa2Dlattice. Further supporting data for this model comes from the X-ray crystal structure (10): analysis reveals two substantially different capconfigurationsinthe decamericrepeatunit(Fig. 4A). Eight of thetensubunitsarepositionedwiththeircapsincloseproximityin a micelle-like arrangement. In these proteins, the cap regions are in a β-sheet configuration with the hydrophobic residues oriented
outward (Fig. 4B), creating the oily core of the micelle. The remaining two subunits (chains I and J) are farther away from the center of the decamer and the cap regions are in a random coil configuration with many of the hydrophobic side chains oriented away from the solvent (Fig. 4B). Taken together, our findings are consistent with chains A–H representing the interfacially bound form, and chains I and J the structure adopted in aqueous solution. This difference highlights the structural plasticity of the cap region, which undergoes substantial rearrangement in different solvent environments. The crystal structure of BslA indicates that the majority of the protein adopts a β-sheet structure; however, the region encompassing amino acids94–111forms a partially structured loop.We cannot rule out the possibility that this region also restructures at an interface, contributing to the increase in β-sheet content observedby CD, however systematicmutagenesisreveals that mutations in this region have no in vivo phenotypic consequences (T94A; K95M; D96N; T97A; L98A; N99A; A102M; L103A; R104M; L109A; N110S; N111S) (SI Appendix, Fig. S7). Thus, if this region restructures, it has no functional consequence with respect to hydrophobicity or self-assembly of BslA, processes that underpin successful biofilm assembly.

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

TheCrystal StructureofDecamericBslA RevealsTwoDistinct รูปแบบโครงสร้าง จากข้อมูลที่นำเสนอป่านนี้เราขอแนะนำให้ภูมิภาคหมวก BslA monomeric เป็นขดลวดแบบสุ่มในสารละลายที่มีโซ่ด้านน้ำฝังไว้ที่นั่น อินเตอร์เฟซที่ฝาrestructurestoformaβแผ่น andself-assemblesintoa2Dlattice ข้อมูลเพิ่มเติมการสนับสนุนสำหรับรุ่นนี้มาจากโครงสร้างผลึกเอ็กซ์เรย์ (10): การวิเคราะห์แสดงให้เห็นสอง decamericrepeatunit ที่แตกต่างกันอย่างมีนัยสำคัญ capconfigurationsinthe (รูป 4A.) แปด thetensubunitsarepositionedwiththeircapsincloseproximityin จัดไมเซลล์เหมือน โปรตีนเหล่านี้ในภูมิภาคที่มีฝาปิดในการกำหนดค่าβแผ่นที่มีสารตกค้างไม่ชอบน้ำที่มุ่งเน้นการ
ออกไปด้านนอก (รูป. 4B), การสร้างแกนของมันไมเซลล์ ที่เหลืออีกสองหน่วยย่อย (กลุ่ม I และ J) จะห่างออกไปจากศูนย์กลางของ decamer และภูมิภาคที่มีฝาปิดในการกำหนดค่าขดลวดแบบสุ่มกับหลายเครือข่ายที่มุ่งเน้นด้านน้ำออกจากตัวทำละลาย (รูป. 4B) ที่ร่วมกันค้นพบของเรามีความสอดคล้องกับโซ่-H เป็นตัวแทนของรูปแบบที่ถูกผูกไว้ interfacially และโซ่ I และ J โครงสร้างที่ใช้ในการแก้ปัญหาน้ำ ความแตกต่างนี้ไฮไลท์ปั้นโครงสร้างของภูมิภาคหมวกซึ่งได้รับการปรับปรุงใหม่ที่สำคัญในสภาพแวดล้อมที่แตกต่างกันเป็นตัวทำละลาย โครงสร้างผลึกของ BslA แสดงให้เห็นว่าส่วนใหญ่ของโปรตีน adopts โครงสร้างβแผ่น; แต่ภูมิภาคครอบคลุมอะมิโน acids94-111forms loop.We โครงสร้างบางส่วนไม่สามารถออกกฎความเป็นไปได้ว่าภูมิภาคนี้ยังมีอินเตอร์เฟซที่ปรับโครงสร้างที่เอื้อต่อการเพิ่มขึ้นของเนื้อหาβแผ่นซีดี observedby แต่ systematicmutagenesisreveals ว่าการกลายพันธุ์ในภูมิภาคนี้ไม่มี ผลที่ตามมาในร่างกายฟีโนไทป์ (T94A; K95M; D96N; T97A; L98A; N99A; A102M; L103A; R104M; L109A; N110S; N111S) (. SI ภาคผนวกรูป S7) ดังนั้นหาก restructures ภูมิภาคนี้ก็ไม่มีผลการทำงานที่เกี่ยวกับไฮโดรตนเองหรือการชุมนุมของ BslA กระบวนการที่หนุนการชุมนุมไบโอฟิล์มที่ประสบความสำเร็จ

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

thecrystal structureofdecamericbsla revealstwodistinct โครงสร้างรูปแบบ จากข้อมูลที่นำเสนอ ดังนั้นไกล เราแนะนำว่า หมวกของภูมิภาค bsla เกิดเป็นแบบขดลวด ในสารละลายที่มีไฮโดรโฟบิกโซ่ข้างฝัง ; อินเตอร์เฟซหมวก restructurestoforma บีตา - แผ่น andself-assemblesintoa2dlattice .เพิ่มเติมข้อมูลสนับสนุนสำหรับรูปแบบนี้มาจากเรย์โครงสร้างผลึก ( 10 ) : การวิเคราะห์พบสอง decamericrepeatunit capconfigurationsinthe แตกต่างกันมาก ( รูปที่ 4 ) แปดของ thetensubunitsarepositionedwiththeircapsincloseproximityin เป็นไมเซลล์ เช่น การจัดวาง โปรตีนเหล่านี้หมวกภูมิภาคอยู่ในแผ่นบีตา - แต่งด้วยเศษ
ภายนอก ( รูป ) ที่มุ่งเน้น4B ) , สร้างแกนผิวของไมเซลล์ . เหลืออีก 2 หน่วยย่อย ( กลุ่มผมและ J ) อยู่ห่างจากศูนย์กลางของ decamer และหมวกภูมิภาคอยู่ในการแรนดอมคอยล์กับหลายของโซ่ข้าง ) วางห่างจากตัวทำละลาย ( ภาพ 4B ) ถ่ายด้วยกันค้นพบของเราสอดคล้องกับโซ่– H แทน interfacially จำกัดรูปแบบและโซ่และ J โครงสร้างประกาศใช้ในสารละลาย . ความแตกต่างนี้ไฮไลท์พลาสติกโครงสร้างของหัวหน้าเขตซึ่งผ่านการปรับปรุงอย่างมากในสภาพแวดล้อมที่ตัวทำละลายที่แตกต่างกัน โครงสร้างผลึกของ bsla พบว่า ส่วนใหญ่ของโปรตีน adopts โครงสร้างแผ่นบีตา - อย่างไรก็ตาม ภูมิภาค ครอบคลุม acids94 –กรดอะมิโน 111forms โครงสร้างบางส่วน ลูปเราไม่สามารถออกกฎความเป็นไปได้ที่ภูมิภาคนี้ยังองที่อินเตอร์เฟซที่เอื้อต่อการเพิ่มขึ้นในบีตา - แผ่น CD observedby เนื้อหา แต่ systematicmutagenesisreveals ที่กลายพันธุ์ในภูมิภาคนี้ไม่มีฤทธิ์ในลักษณะปรากฏผล ( t94a k95m d96n t97a ; ; ; ; l98a n99a a102m l103a ; ; ; ; r104m l109a n110s n111s ; ; ; ) ( ศรีไส้ติ่ง , มะเดื่อ S7 ) ดังนั้นหากองภูมิภาคนี้ ,มันไม่มีผลเกี่ยวกับการทำงานต่างๆของ bsla ไม่ชอบหรือกระบวนการที่หนุนประกอบ
ฟิล์มประสบความสำเร็จ