1986). Solids in goat milk can rang

1986). Solids in goat milk can range from 12 to
18%, while in sheep the range is from 15 to 20%.
Proteins within the solids are between 3 and 4.5% in
goat milk and between 5 and 6% in sheep milk
(Haeniein, 1992; Haeniein, 1993). There are many
significant differences in the amino acids of goat and
sheep milk proteins (Table 2) (Tamime and Deem
1980), and also in the relative proportions of the
various milk proteins and their genetic poiymorphism
(Jenness, 1980; Bouianger et al., 1984; Addeo
et al., 1988; Ambrosoii et al., 1988). Sheep milk
casein differs markedly from that of goat milk
(Richardson and Creamer, 1976). K-casein has been
isolated and characterized from goat milk (Zittie and
Custer, 1966; Richardson et al., 1973) and sheep
milk (Aisis and Jolies, 19671, and both were similar
to cow K-casein in many respects. Sheep K-casein
giycopeptide has poiysaccharide fractions which
closely resemble those of cow K-casein giycopeptides
(Joiies and Fiat, 1979). The casein in goat milk
appears to lack an eiectrophoretic component with
the mobility of bovine ols-1-casein. The OLs- 2-fraction
of goat casein represents a much smaller proportion
of the total casein than the CYs- l -moiety of
bovine casein, making the p-caseins quantitatively
the major proteins of goat milk (Jenness, 1980). The
very low content or absence of as-1-casein in goat
milk makes it possible to detect adulteration of goat
milk with cow milk. It has been reported that as little
as 1% of cow milk may be detected in goat milk by
gel eiectrophoresis (Aschaffenburg and Dance, 1968).
P-iactogiobuiin (p-Lg) has been purified and
characterized in milk from goats and sheep (Bell and
McKenzie, 1964; Bell and McKenzie, 1967). The
existence of two genetic variants in sheep milk, p-Lg
A and p-Lg B, was reported by Bell and McKenzie
(1964), Bell and McKenzie (1967) and Maubois et
al. (1965). Several workers have reported the amino
acid composition of the sheep p-Lg variants (Mc-
Kenzie, 197 11 and the goat p-Lg variants (Ambrosino
et al., 1969) (Table 3). Amino acid analysis
of sheep p-Lg A and p-Lg B indicates that p-Lg A
has one His less and one Tyr more than p-Lg B (Bell
et al., 1968; McKenzie, 1971). Further studies carried
out on the p-Lg of goat and sheep milk confirmed
that these proteins are generally formed of
two identical poiypeptide chains with a molecular
weight of 18 000 + 500 daitons (Maubois et al., 1965;

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

1986) . ของแข็งในนมแพะมีตั้งแต่ 12 ถึง18% ในช่วงแกะมาจาก 15 เป็น 20%โปรตีนภายในของแข็งอยู่ระหว่าง 3 และ 4.5% ในนมแพะและ ระหว่าง 5 และ 6% ในน้ำนมแกะ(Haeniein, 1992 Haeniein, 1993) มีเป็นจำนวนมากความแตกต่างอย่างมีนัยสำคัญในกรดอะมิโนของแพะ และแกะนมโปรตีน (ตารางที่ 2) (Tamime และ Deem1980), และ ในสัดส่วนสัมพันธ์ของการโปรตีนนมต่าง ๆ และ poiymorphism ทางพันธุกรรมของพวกเขา(Jenness, 1980 Bouianger et al., 1984 Addeoร้อยเอ็ด al., 1988 Ambrosoii et al., 1988) นมแกะเคซีนอย่างเด่นชัดแตกต่างจากน้ำนมแพะ(ริชาร์ดสันและครีมเทียม 1976) K-เคซีนได้แยกต่างหาก และลักษณะจากน้ำนมแพะ (Zittie และคัสเตอร์ 1966 ริชาร์ดสันและ al., 1973) และแกะนม (Aisis และ Jolies, 19671 และทั้งสองก็คล้ายกันการวัว K-เคซีนในหลายประการ แกะ K-เคซีนgiycopeptide มีเศษ poiysaccharide ซึ่งอย่างใกล้ชิดมีลักษณะของวัว giycopeptides K-เคซีน(Joiies และเฟียต 1979) เคซีนในน้ำนมแพะดูเหมือนจะ ขาดคอมโพเนนต์ eiectrophoretic ด้วยเคลื่อนไหวของวัว ols-1-เคซีน OLs-2-เศษของแพะ เคซีนแสดงเป็นมากสัดส่วนเล็กลงของเคซีนรวมกว่า CYs l-moiety ของรายย่อยเคซีน ทำ p caseins quantitativelyโปรตีนที่สำคัญของนมแพะ (Jenness, 1980) ที่เนื้อหาน้อยมากหรือขาดงานเป็น-1-เคซีนในแพะนมทำให้ตรวจพบ adulteration ของแพะนมกับนมวัว มีการรายงานที่เป็นน้อยเป็น 1% ของน้ำนมวัวอาจตรวจพบในน้ำนมแพะโดยเจ eiectrophoresis (Aschaffenburg และเต้น 1968)P-iactogiobuiin (p-Lg) มีการบริสุทธิ์ และลักษณะนมจากแพะและแกะ (เบลล์ และMcKenzie, 1964 เบลล์และ McKenzie, 1967) ที่ดำรงอยู่ของตัวแปรทางพันธุกรรมสองนมแกะ แอลพีจีA และ p-Lg B รายงาน โดยเบลล์และ McKenzie(1964), ระฆัง และ McKenzie (1967) และ Maubois etal. (1965) หลายคนได้รายงานอะมิโนองค์ประกอบกรดย่อย p Lg แกะ (Mc-Kenzie, 197 11 และตัวแปร p-Lg แพะ (Ambrosinoร้อยเอ็ด al., 1969) (ตาราง 3) การวิเคราะห์กรดอะมิโนแกะ p-แอลจี p Lg B และระบุว่า Lg p Aมีน้อยของเขาและหนึ่งมากกว่า p Lg B (เบลล์ Tyrร้อยเอ็ด al., 1968 McKenzie, 1971) เพิ่มเติมเพื่อการศึกษาดำเนินการออกบน Lg p ของนมแพะและแกะที่ได้รับการยืนยันว่า โปรตีนเหล่านี้จะเกิดขึ้นโดยทั่วไปของpoiypeptide เหมือนห่วงโซ่ที่สองกับที่โมเลกุลน้ำหนัก 18 000 + daitons 500 (Maubois et al., 1965

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

1986) ของแข็งในนมแพะได้ตั้งแต่ 12 ถึง
18% ในขณะที่ในช่วงแกะเป็น 15-20%.
โปรตีนภายในของแข็งที่อยู่ระหว่าง 3 และ 4.5% ใน
นมแพะและระหว่างวันที่ 5 และ 6% ในนมแกะ
(Haeniein 1992 ; Haeniein, 1993) มีหลาย
ความแตกต่างอย่างมีนัยสำคัญในกรดอะมิโนของแพะและ
โปรตีนนมแกะ (ตารางที่ 2) (Tamime และ Deem
1980) และยังอยู่ในสัดส่วนที่สัมพันธ์กันของ
โปรตีนนมต่างๆและ poiymorphism พันธุกรรมของพวกเขา
(Jenness 1980; Bouianger และคณะ 1984; Addeo
et al, 1988;.. Ambrosoii, et al, 1988) นมแกะ
เคซีนมีความแตกต่างอย่างเห็นได้ชัดจากนมแพะ
(ริชาร์ดและครีมเทียม, 1976) K-เคซีนที่ได้รับการ
คัดแยกและโดดเด่นจากนมแพะ (Zittie และ
คัสเตอร์ 1966;. ริชาร์ดและคณะ, 1973) และแกะ
นม (Aisis และ Jolies, 19671 และทั้งสองมีความคล้ายคลึงกัน
เพื่อวัว K-เคซีนในหลายประการแกะ K. -casein
giycopeptide มีเศษส่วน poiysaccharide ซึ่ง
คล้ายกับบรรดาของวัว giycopeptides K-เคซีน
(Joiies และเฟีย, 1979). เคซีนในนมแพะ
ยังขาดองค์ประกอบ eiectrophoretic กับ
การเคลื่อนไหวของวัว OLS-1-เคซีน. OLs- 2 -fraction
ของเคซีนแพะมีสัดส่วนขนาดเล็กมาก
ของเคซีนรวมกว่า CYs- ลิตร -moiety ของ
เคซีนวัวทำให้ P-caseins ปริมาณ
โปรตีนที่สำคัญของนมแพะ (Jenness, 1980).
เนื้อหาที่ต่ำมากหรือไม่มี เป็น-1-เคซีนในแพะ
นมที่ทำให้มันเป็นไปได้ที่จะตรวจสอบการปลอมปนของแพะ
นมที่มีวัวนม. มันได้รับรายงานว่าเป็นเพียง
เป็น 1% ของนมวัวอาจจะตรวจพบในนมแพะโดย
เจ eiectrophoresis (อาสและการเต้นรำ, 1968) .
P-iactogiobuiin (P-LG) ได้รับการทำให้บริสุทธิ์และ
โดดเด่นในนมจากแพะและแกะ (เบลล์และ
แม็คเคนซี, 1964; เบลล์และแม็คเคนซี, 1967)
การดำรงอยู่ของสองสายพันธุ์ทางพันธุกรรมในนมแกะ, P-Lg
และ P-B แอลจีได้รับการรายงานจากเบลล์และแม็คเคนซี
(1964), เบลล์และแม็คเคนซี (1967) และ Maubois และ
อัล (1965) คนงานหลายคนได้รายงานอะมิโน
กรดของแกะพันธุ์พีแอลจี (MC-
Kenzie, 197 11 และแพะสายพันธุ์พีแอลจี (Ambrosino
et al., 1969) (ตารางที่ 3). อะมิโนกรดวิเคราะห์
แกะพีแอลจี และ P-B แอลจีระบุว่าพีแอลจี
มีหนึ่งของเขาน้อยลงและหนึ่งเทอร์มากกว่าพีแอลจีบี (เบลล์
และคณะ, 1968;. McKenzie, 1971). การศึกษาต่อไปดำเนิน
การในพีจีของแพะและ นมแกะได้รับการยืนยัน
ว่าโปรตีนเหล่านี้จะเกิดขึ้นโดยทั่วไปของ
สองโซ่ poiypeptide เหมือนกันกับโมเลกุล
น้ำหนักของ 18 000 + 500 daitons (Maubois et al, 1965.

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

1986 ) ของแข็งในนมแพะสามารถช่วงจาก 12

18 % ในขณะที่แกะช่วง 15 - 20 %
โปรตีนภายในของแข็งอยู่ระหว่าง 3 และ 4.5% ใน
นมแพะ และระหว่าง 5 และร้อยละ 6 ใน
นมแกะ ( haeniein , 1992 ; haeniein , 1993 ) มีความแตกต่างกันมากมาย
ในกรดอะมิโนของโปรตีนนมแกะและแพะ
( ตารางที่ 2 ) ( tamime และถือ
1980 ) และยังอยู่ในสัดส่วนสัมพัทธ์ของ
โปรตีนนมต่าง ๆ และพันธุกรรม poiymorphism
( เจนนิส , 1980 ; bouianger et al . , 1984 ; addeo
et al . , 1988 ; ambrosoii et al . , 1988 ) เคซีนแตกต่างอย่างเด่นชัดจากนมแกะที่

นมแพะ ( ริชาร์ดสันและครีมเทียม , 1976 ) k-casein ได้รับ
แยกลักษณะ จากนมแพะ ( zittie และ
คัสเตอร์ 1966 ; Richardson et al . , 1973 ) และแกะนม
( aisis jolies 19671 และ , ,และทั้งสองคล้ายกัน
วัว k-casein ในหลายประการ แกะ k-casein
giycopeptide ได้ poiysaccharide เศษส่วนซึ่ง
อย่างใกล้ชิดคล้ายของวัว k-casein giycopeptides
( joiies และเฟียต , 1979 ) เคซีนในนมแพะ ที่ดูเหมือนจะขาด

ส่วน eiectrophoretic กับการเคลื่อนไหวของ ols-1-casein โค น้อยที่สุด - 2-fraction
ของเคซีนแพะแทน
สัดส่วนขนาดเล็กมากของโปรตีนทั้งหมดกว่าภาวะ - L - กึ่งหนึ่งของ
, วัว , การใช้ p-caseins
โปรตีนหลักของนมแพะ ( เจนนิส , 1980 )
เนื้อหาน้อยมากหรือขาด as-1-casein ในนมแพะ
ทำให้มันเป็นไปได้ที่จะตรวจสอบการปลอมปนของแพะ
นมกับนม มันได้รับรายงานว่าเป็นเพียง
1 % ของนมวัวอาจถูกตรวจพบในนมแพะด้วย
เจล eiectrophoresis ( Aschaffenburg และเต้นรำ , 1968 )
p-iactogiobuiin ( p-lg ) ถูกทำให้บริสุทธิ์และ
ลักษณะน้ำนมจากแพะและแกะ ( เบลล์และ
McKenzie , 1964 ; เบลล์และ McKenzie , 1967 )
มีอยู่สองสายพันธุ์ทางพันธุกรรมในนมแกะ p-lg
และ p-lg B ถูกรายงานโดยเบลล์และ McKenzie
( 1964 ) , เบลล์และ McKenzie ( 1967 ) และ maubois et
อัล ( 1965 ) มีรายงานว่า คนงานหลายอะมิโน
องค์ประกอบของกรดแกะ p-lg สายพันธุ์ ( MC -
เคนซี่ , 197 11 และแพะ p-lg สายพันธุ์ ( ambrosino
et al . , 1969 ) ( ตารางที่ 3 ) กรดอะมิโนการวิเคราะห์
ของ p-lg แกะและ p-lg B แสดงว่า p-lg เป็น
มีหนึ่งของเขาน้อยลงและหนึ่ง tyr มากกว่า p-lg B ( เบลล์
et al . , 1968 ; McKenzie , 1971 ) จากการศึกษาดำเนินการ
บน p-lg ของแพะและแกะนมยืนยัน
ที่โปรตีนเหล่านี้โดยทั่วไปมีรูปแบบของ
สองที่เหมือนกัน poiypeptide โซ่ มีน้ำหนักโมเลกุล
18 000 500 daitons ( maubois et al . , 1965 ;