Proteases from papaya peels were ex

Proteases from papaya peels were extracted with water followed by precipitation
with ethanol and 57.6% yield was obtained. Their maximum hydrolysis of casein comparing
to proteases from latex were similar in temperature but different in pH. Both of papaya
proteases were fully activated by 5 mM cysteine, the peel enzymes were activated 1.6 times
higher than latex enzymes. The peel proteases are also more stable in pH ≥ 8 and at 80oC than
the latex proteases. Cathodic polyacrylamide gel electrophoresis and in situ proteolysis verified
that papaya peel proteases are composed of papain as a major component, chymopapain,
and possible two proteases which are absent in crude papain. Separation by anodic
polyacrylamide gel electrophoresis and in situ proteolysis illustrated that proteases from papaya
peels contained a protease with pI less than 8.3. Anion-exchange chromatography indicated
that papaya peel proteases consisted of a number of proteins and proteases different from
those found in papaya proteases.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

Proteases จากมะละกอ peels ถูกสกัด ด้วยน้ำตาม ด้วยฝนผลตอบแทนได้รับกับเอทานอลและ 57.6% ไฮโตรไลซ์ของพวกเขาสูงสุดของเคซีนเปรียบเทียบการ proteases จากยางมีอุณหภูมิคล้าย แต่แตกต่างในค่า pH ทั้งมะละกอproteases ถูกใช้งานอย่างสมบูรณ์ โดย cysteine 5 มม. เอนไซม์เปลือกถูกเรียกใช้ 1.6 ครั้งสูงกว่ายางเอนไซม์ Proteases เปลือกจะยังมั่นคง ในค่า pH ≥ 8 และ 80oC กว่าproteases ยาง เจ polyacrylamide cathodic electrophoresis และใน situ proteolysis ตรวจสอบว่า proteases เปลือกมะละกอประกอบด้วยเอนไซม์ปาเปนเป็นส่วนประกอบหลัก chymopapainและ proteases สองได้ที่ขาดงานในพาเพอินดิบ แยกตาม anodicเจ polyacrylamide electrophoresis และใน situ proteolysis แสดงว่า proteases จากมะละกอpeels อยู่รติเอสกับพี่น้อยกว่า 8.3 Anion exchange chromatography ระบุว่า proteases เปลือกมะละกอประกอบด้วยโปรตีนและ proteases แตกต่างจากที่พบในมะละกอ proteases

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

โปรตีเอสจากเปลือกมะละกอถูกสกัดด้วยน้ำตามด้วยฝน
ที่มีเอทานอลและผลผลิต 57.6% ที่ได้รับ การย่อยสลายสูงสุดของพวกเขาเคซีนเปรียบเทียบ
การโปรตีเอสจากน้ำยางมีความคล้ายคลึงกันในอุณหภูมิที่แตกต่างกัน แต่ในความเป็นกรดด่าง ทั้งสองของมะละกอ
โปรตีเอสได้รับการเปิดใช้งานอย่างเต็มที่โดย cysteine ​​5 มิลลิ, เอนไซม์เปลือกถูกเปิดใช้งาน 1.6 เท่า
สูงกว่าเอนไซม์น้ำยาง โปรตีเอสเปลือกนอกจากนี้ยังมีเสถียรภาพมากขึ้นในค่า pH ≥ 8 และที่ 80 ° C กว่า
น้ำยางโปรตีเอส ใช้ polyacrylamide gel electrophoresis Cathodic และ proteolysis แหล่งกำเนิดการยืนยัน
ว่าโปรตีเอสเปลือกมะละกอจะประกอบด้วยปาเปนเป็นองค์ประกอบที่สำคัญ chymopapain,
และเป็นไปได้สองโปรตีเอสที่มีอยู่ในปาเปนดิบ แยกโดยขั้วบวก
polyacrylamide ข่าวคราวและ proteolysis แหล่งกำเนิดแสดงให้เห็นว่าโปรตีเอสจากมะละกอ
เปลือกมีโปรติเอสพีที่มีน้อยกว่า 8.3 โค Anion แลกเปลี่ยนที่ระบุ
ว่าโปรตีเอสเปลือกมะละกอประกอบด้วยจำนวนของโปรตีนและโปรตีเอสแตกต่างจาก
ที่พบในมะละกอโปรตีเอส

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

คุณค่าทางอาหารจากเปลือกมะละกอถูกสกัดด้วยน้ำ ตามด้วยการตกตะกอน
กับเอทานอลและเพียร์สันผลทดสอบได้ สูงสุดของเคซีน ไฮโดรเปรียบเทียบ
กับ proteases จากน้ำยางมีลักษณะคล้ายคลึงกันแต่แตกต่างกันในอุณหภูมิ pH ทั้งทางมะละกอ
ถูก ทำงานเต็มที่ โดยกรดอะมิโน 5 มิลลิเมตร เปลือกเอนไซม์กระตุ้น 1.6 ครั้ง
สูงกว่าเอนไซม์น้ำยางเปลือกเพื่อจะยังมั่นคงพีเอช≥ 8 และที่ 80oc กว่า
ยางคุณค่าทางอาหาร แคโทด polyacrylamide gel electrophoresis และวิธีโปรตีโ ลซิสยืนยัน
ที่ทางเปลือกมะละกอ ประกอบด้วยเอนไซม์ปาเปนเป็นส่วนประกอบหลักและไคโมปาเปน , , เป็นไปได้ 2 ทาง
ซึ่งขาดน้ำมันดิบนโยบาย การแยกโดยการ
polyacrylamide gel electrophoresis และวิธีโปรตีโ ลซิสพบว่าน้ำหนักโมเลกุลจากเปลือกมะละกอ
มีโปรกับปี่กว่า 8.3 โครมาโตกราฟีแลกเปลี่ยนแอนไอออนพบว่าน้ำหนักโมเลกุล
เปลือกมะละกอ ประกอบด้วยจำนวนของโปรตีนและคุณค่าทางอาหารที่แตกต่างกันจากทาง
ที่พบในมะละกอ