Cellulose, the most abundant struct

Cellulose, the most abundant structural component of plant
cell walls, is insoluble and extremely difficult to digest.
However, anaerobic microbes formed a large extracellular
enzyme complex called the cellulosome, which consists of a
scaffolding protein and many bound cellulases (Doi and
Kosugi 2004). In rumen, cellulolytic bacteria (R. flavefaciens,
R. albus, and F. succinogenes) predominately perform
the biodegradation of cellulose (Stevenson and Weimer
2007). Recently, new cellulose degrading species
Cellulosilyticum ruminicola has been reported from Yak
rumen (Cai et al. 2010). In anaerobic rumen fungi
Orpinomyces sp. strain PC-2, the enzymes that degrade
cellulose and hemicelluloses are also found associated with
cellulosomal and polycellulosomal complexes, where
enzymes are attached through fungal dockerins to scaffolding
proteins (Ljungdahl 2008). Piromyces sp. strain E2 has
also been reported to produce similar cellulosomes like
complexes (Steenbakkers et al. 2008). Recently, Joblin et
al. (2010) also suggested presence of cellulosomes in
Neocallimastix and Caecomyces.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

เซลลูโลส ส่วนประกอบโครงสร้างมากที่สุดของพืชผนังเซลล์ มีขึ้น และยากมากที่ย่อยอย่างไรก็ตาม จุลินทรีย์ไม่ใช้เกิดขนาดใหญ่ extracellularเอนไซม์ที่ซับซ้อนเรียกว่า cellulosome ซึ่งประกอบด้วยการนั่งร้านโปรตีนและ cellulases หลายผูก (ดอย และKosugi 2004) ในต่อ แบคทีเรีย cellulolytic (R. flavefaciensไหลนาอาร์ และ F. succinogenes) ทำการ predominatelybiodegradation ของเซลลูโลส (สตีเวนสันและ Weimer2007) การล่า เซลลูโลสใหม่ลดสปีชีส์มีรายงานจากยาค Cellulosilyticum ruminicolaต่อ (ไก et al. 2010) ในเชื้อราไม่ใช้ต่อOrpinomyces sp.ต้องใช้ PC-2 เอนไซม์ที่ย่อยสลายเซลลูโลสและ hemicelluloses จะพบเกี่ยวข้องกับcellulosomal และ polycellulosomal สิ่งอำนวยความสะดวก ที่เอนไซม์แนบผ่าน dockerins เชื้อรากับนั่งร้านโปรตีน (Ljungdahl 2008) ต้องใช้ sp. Piromyces E2 ได้นอกจากนี้ รายงานการผลิต cellulosomes ที่คล้ายกันเช่นสิ่งอำนวยความสะดวก (Steenbakkers et al. 2008) ล่าสุด Joblin ร้อยเอ็ดal. (2010) ยังแนะนำของ cellulosomes ในNeocallimastix และ Caecomyces

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

เซลลูโลสเป็นส่วนประกอบของโครงสร้างที่มีมากที่สุดของพืช
ผนังเซลล์เป็นที่ไม่ละลายน้ำและยากมากที่จะแยกแยะ.
อย่างไรก็ตามจุลินทรีย์ที่ไม่ใช้ออกซิเจนที่เกิดขึ้นนอกขนาดใหญ่
ที่มีความซับซ้อนของเอนไซม์ที่เรียกว่า cellulosome ซึ่งประกอบด้วย
โปรตีนนั่งร้านและเซลลูผูกพันมาก (ดอยและ
Kosugi 2004) . ในกระเพาะรูเมนแบคทีเรียเซลลูโลส (อาร์ flavefaciens,
อาร์อัลบัสและเอฟ succinogenes) เป็นส่วนใหญ่ดำเนินการ
ย่อยสลายเซลลูโลส (สตีเวนสันและ Weimer
2007) เมื่อเร็ว ๆ นี้เซลลูโลสใหม่สายพันธุ์ย่อยสลาย
Cellulosilyticum ruminicola ได้รับรายงานจากจามรี
กระเพาะรูเมน (Cai et al. 2010) เชื้อราในกระเพาะรูเมนแบบไม่ใช้ออกซิเจน
Orpinomyces SP PC-2 สายพันธุ์เอนไซม์ที่ย่อยสลาย
เซลลูโลสเฮมิเซลลูโลสและยังพบว่ามีความเกี่ยวข้องกับ
cellulosomal และซับซ้อน polycellulosomal ที่
เอนไซม์ที่แนบมาผ่าน dockerins เชื้อราจะนั่งร้าน
โปรตีน (Ljungdahl 2008) Piromyces SP ความเครียด E2 ได้
รับรายงานการผลิต cellulosomes ที่คล้ายกันเช่น
คอมเพล็กซ์ (Steenbakkers et al. 2008) เมื่อเร็ว ๆ นี้ Joblin และ
อัล (2010) นอกจากนี้ยังชี้ให้เห็นการปรากฏตัวของ cellulosomes ใน
Neocallimastix และ Caecomyces

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

เซลลูโลส , ส่วนประกอบโครงสร้างชุกชุมมากที่สุดของผนัง
เซลล์ของพืชจะไม่ละลายและยากมากที่จะแยกแยะ .
แต่ใช้จุลินทรีย์รูปแบบที่มีขนาดใหญ่และ
เอนไซม์เชิงซ้อนเรียกว่า cellulosome ซึ่งประกอบด้วยโปรตีนนั่งร้านและหลายผูกพันได้
( ดอยและ
โคสึกิ 2004 ) ในกระบวนการย่อยสลายเซลลูโลสแบคทีเรีย , flavefaciens
R ( R . , อัลบัส และ Fsuccinogenes ) เป็นส่วนใหญ่แสดง
การย่อยสลายเซลลูโลส ( สตีเวนสันและ ไวเมอร์
2007 ) เมื่อเร็วๆ นี้ ชนิด ย่อยสลายเซลลูโลสใหม่
cellulosilyticum ruminicola ได้รับรายงานจากยักษ์
Rumen ( CAI et al . 2010 ) ถังอาหารเชื้อรา
orpinomyces sp . สายพันธุ์ pc-2 , เอนไซม์ที่ย่อยสลายเซลลูโลส และยังพบ hemicelluloses

ร่วมด้วยและ cellulosomal polycellulosomal เชิงซ้อนที่
เอนไซม์แนบผ่านรา dockerins โปรตีนนั่งร้าน
( ljungdahl 2008 ) piromyces sp . สายพันธุ์ E ได้
ยังมีรายงานการผลิต cellulosomes คล้าย
เชิงซ้อน ( steenbakkers et al . 2008 ) เมื่อเร็ว ๆนี้ จ็ ลิน et
อัล ( 2010 ) ยังพบอยู่ในและ cellulosomes
neocallimastix caecomyces .