Soy proteins are the most important

Soy proteins are the most important representative of legume proteins due to their high protein level and well-balanced amino-acid composition, showing great potential in the substitution of meat and dairy proteins (Van Vliet, Martin, & Bos, 2002). They are applied in a wide range of food products especially because of their ability to form gels with good water holding capacity (WHC) on heating. The functional properties of soy protein isolates (SPIs) reflect the composition and structure of their globulins, which correspond to 50–90% of the total proteins (Utsumi, Damodaran, & Kinsella, 1984). The soy protein fractions can be classified by their sedimentation constants, showing approximate Svedberg coefficients of 2S, 7S, 11S and 15S. The two major globulins in soybeans are β-conglycinin and glycinin, also called 7S and 11S, respectively. The glycinin subunits consist of two polypeptide components linked via disulfide bonds (AB), one with acidic (A) and the other with basic (B) isoelectric points ( Staswick, Hermodson, & Nielsen, 1984). At ambient temperature and pH 7.6, glycinin forms hexameric complexes (11S) with two rings each containing three hydrophobically associated subunits. At pH 3.8 this protein is mainly present in the form of trimeric complexes (7S-form), while at pH 3.0 glycinin may be dissociated into the 3S form (1AB) ( Wolf, Rackis, Smith, Sasame, & Babcock, 1958). β-conglycinin is a trimeric glycoprotein consisting of at least six combinations of three subunits: α, α′ and β ( Thanh & Shibasaki, 1977).

The formation of protein networks is considered to be a result of the balance between protein–protein and protein–water interactions and of the attraction and repulsion forces occurring between adjacent polypeptide chains (Cheftel, Cuq, & Lorient, 1996). The molecular forces involved in the formation of heat-induced soy protein gels are probably hydrogen bonds and hydrophobic interactions, whereas in gel maintenance the possible forces are disulfide and hydrogen bonds (Utsumi & Kinsella, 1985). The gel formation process and network structure could be affected by the addition of salts (increasing ionic strength) and changes in pH (Lakemond, de Jongh, Hessing, Gruppen, & Voragen, 2000). Generally, the pH of food products ranges from pH 3 to 7 and the ionic strength varies from 0.02 to 0.2 M.

Sodium chloride (NaCl) is widely employed in food products, but the ingestion of great amounts of this salt can increase the risk of hypertension (Abernethy, 1979) and urinary calcium loss (Bell, Eldrid, & Watson, 1992). To avoid this, the NaCl could be partially substituted by KCl, although this change could have an effect on protein stability and, consequently, on the product texture and WHC. The effect of partial or complete replacement of NaCl with KCl on protein and gel properties has been investigated for dairy systems (Katsiari, Voutsinas, Alichanidis, & Roussis, 1997) and for different proteins from seed flour (Arogundade, Akinfenwa & Salawu, 2004; Ogungbenle, Oshodi,

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

โปรตีนถั่วเหลืองเป็นตัวแทนที่สำคัญที่สุดของโปรตีนถั่วเนื่องจากระดับโปรตีนสูงและองค์ประกอบของกรดอะมิโนที่มีความสมดุลแสดงศักยภาพที่ดีในการทดแทนของเนื้อสัตว์และโปรตีนนม (Van Vliet, มาร์ตินและบอส, 2002) พวกเขาจะนำมาใช้ในความหลากหลายของผลิตภัณฑ์อาหารโดยเฉพาะอย่างยิ่งเพราะความสามารถในรูปแบบเจลที่จะมีความจุน้ำที่ดีโฮลดิ้ง (WHC) ในการทำความร้อน คุณสมบัติการทำงานของโปรตีนถั่วเหลืองไอโซเลท (Spis) สะท้อนให้เห็นถึงองค์ประกอบและโครงสร้างของ globulins ของพวกเขาซึ่งสอดคล้องกับ 50-90% ของโปรตีนรวม (Utsumi, Damodaran และคินเซลลา, 1984) เศษโปรตีนจากถั่วเหลืองสามารถจำแนกตามค่าคงที่การตกตะกอนของพวกเขาแสดงให้เห็นถึงค่าสัมประสิทธิ์ประมาณ Svedberg ของ 2S, 7S, 11S และ 15S ทั้งสอง globulins สำคัญในถั่วเหลืองมีβ-conglycinin และ glycinin เรียกว่า 7S และ 11S ตามลำดับ หน่วยย่อย glycinin ประกอบด้วยสองส่วน polypeptide เชื่อมโยงผ่านพันธบัตรซัลไฟด์ (AB), หนึ่งที่มีความเป็นกรด (A) และอื่น ๆ ที่มีพื้นฐาน (B) จุด Isoelectric (Staswick, Hermodson และนีลเซ่น, 1984) ที่อุณหภูมิห้องและค่า pH 7.6 glycinin รูปแบบคอมเพล็กซ์ hexameric (11S) กับสองวงแต่ละที่มีสามหน่วยย่อยที่เกี่ยวข้อง hydrophobically ที่ pH 3.8 โปรตีนนี้เป็นส่วนใหญ่อยู่ในรูปแบบของคอมเพล็กซ์ trimeric นี้ (7S รูปแบบ) ในขณะที่ pH 3.0 glycinin อาจจะแยกตัวลงในแบบฟอร์ม 3S (1AB) (หมาป่า Rackis สมิ ธ , Sasame และแบ็บ 1958) β-conglycinin เป็นไกลโคโปรตีน trimeric ประกอบด้วยอย่างน้อยหกการรวมกันของสามหน่วยย่อย:. α, αและβ (Thanh และ Shibasaki, 1977) การก่อตัวของเครือข่ายโปรตีนจะถือเป็นผลมาจากความสมดุลระหว่างโปรตีนและ โปรตีนและน้ำของสถานที่และกองกำลังที่เกิดขึ้นระหว่างการขับไล่ polypeptide โซ่ที่อยู่ติดกัน (Cheftel, Cuq และลอเรียง, 1996) กองกำลังโมเลกุลที่เกี่ยวข้องในการก่อตัวของโปรตีนถั่วเหลืองเจลร้อนที่เกิดขึ้นอาจจะเป็นพันธะไฮโดรเจนและการมีปฏิสัมพันธ์กับน้ำในขณะที่ในการบำรุงรักษาเจลกองกำลังที่เป็นไปได้ที่มีซัลไฟด์และพันธะไฮโดรเจน (Utsumi และคินเซลลา, 1985) เจลกระบวนการสร้างและโครงสร้างเครือข่ายที่อาจจะได้รับผลกระทบโดยการเติมเกลือ (การเพิ่มความแข็งแรงอิออน) และการเปลี่ยนแปลงในค่า pH (Lakemond เดอ Jongh, Hessing, Gruppen และ Voragen, 2000) โดยทั่วไปค่า pH ของผลิตภัณฑ์อาหารจากช่วง pH 3-7 และความแรงของอิออนแตกต่างกันไป 0.02-0.2 เมตรโซเดียมคลอไรด์(NaCl) เป็นลูกจ้างกันอย่างแพร่หลายในผลิตภัณฑ์อาหาร แต่การบริโภคของจำนวนมากของเกลือนี้สามารถเพิ่มความเสี่ยงของ ความดันโลหิตสูง (Abernethy, 1979) และการสูญเสียแคลเซียมในปัสสาวะ (เบลล์ Eldrid และวัตสัน, 1992) เพื่อหลีกเลี่ยงนี้โซเดียมคลอไรด์สามารถทดแทนบางส่วนโดย KCl แม้ว่าการเปลี่ยนแปลงนี้อาจมีผลต่อเสถียรภาพของโปรตีนและดังนั้นบนพื้นผิวผลิตภัณฑ์และ WHC ผลของการทดแทนบางส่วนหรือทั้งหมดของโซเดียมคลอไรด์ที่มีโพแทสเซียมคลอไรด์โปรตีนและคุณสมบัติเจลได้รับการตรวจสอบสำหรับระบบนม (Katsiari, Voutsinas, Alichanidis และ Roussis, 1997) และโปรตีนที่แตกต่างจากแป้งเมล็ดพันธุ์ (Arogundade, Akinfenwa และ Salawu 2004; Ogungbenle, Oshodi,

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

โปรตีนถั่วเหลืองมีตัวแทนที่สำคัญที่สุดของถั่วโปรตีนเนื่องจากระดับของโปรตีนและกรดอะมิโนที่สมดุลสูงองค์ประกอบที่แสดงศักยภาพที่ดีในการทดแทนเนื้อสัตว์และโปรตีนจากนม ( วัน วลิต มาร์ติน &บอส , 2002 ) พวกเขาจะใช้ในช่วงกว้างของผลิตภัณฑ์อาหารโดยเฉพาะ เนื่องจากความสามารถในการฟอร์มเจลกับน้ำความจุถือ ( SPM ) ความร้อนคุณสมบัติเชิงหน้าที่ของโปรตีนถั่วเหลืองไอโซเลต ( spis ) สะท้อนให้เห็นถึงองค์ประกอบและโครงสร้างของโกลบูลิน ซึ่งสอดคล้องกับ 50 - 90% ของโปรตีนรวม ( ยูซึมิ damodaran & , คินเซลลา , 1984 ) โปรตีนถั่วเหลืองสามารถจำแนกตามค่าเศษส่วนการตกตะกอนของตน แสดง svedberg ประมาณค่าสัมประสิทธิ์ของ 2s 7s , , และ 11s 15s .สองหลักโกลบูลินในถั่วเหลืองจะออกฤทธิ์และบีตา - conglycinin ที่เรียกว่า 11s และ 7 ตามลำดับ ที่ประกอบด้วยสองหน่วยย่อยพอลิเปปไทด์ออกฤทธิ์ส่วนประกอบการเชื่อมโยงผ่านพันธะไดซัลไฟด์ ( AB ) , มีกรด ( ) และอื่น ๆที่มีพื้นฐาน ( B ) จุดไอโซอิเล็กทริก ( staswick hermodson & , , ( 1984 ) ที่อุณหภูมิและ pH 7.6 ,ออกฤทธิ์ในรูปแบบ hexameric เชิงซ้อน ( 11s ) กับสองแหวนแต่ละที่มีสาม hydrophobically เกี่ยวข้องหน่วย . ที่ pH 3.8 โปรตีนนี้ส่วนใหญ่อยู่ในรูปของสารประกอบเชิงซ้อน trimeric ( 7 รูป ) ในขณะที่ pH 3.0 ออกฤทธิ์สามารถทางใจในรูปแบบ 3S ( 1ab ) ( หมาป่า rackis สมิธ sasame & Babcock , 1958 )บีตา - conglycinin เป็นไกลโคโปรตีน trimeric ประกอบด้วยอย่างน้อยหกชุดของหน่วยย่อยที่ 3 : αα′บีตา ( Thanh , และ&ชิบาซากิ , 1977 ) .

การก่อตัวของเครือข่ายโปรตีนจะถือเป็นผลของความสมดุลระหว่างโปรตีนและโปรตีนและโปรตีน–น้ำปฏิสัมพันธ์และสถานที่น่าสนใจและการขับไล่กองกำลังที่เกิดขึ้นระหว่าง ติดโพลีเปปไทด์ ( cheftel cuq & Lorient , , ,1996 ) โมเลกุลที่เกี่ยวข้องในการสร้างความร้อนแรงจากโปรตีนถั่วเหลืองเจลอาจจะพันธบัตรไฮโดรเจนและปฏิกิริยาไฮโดรโฟบิก ในขณะที่ในการบํารุงรักษาเจลกองกำลังที่เป็นไปได้และไฮโดรเจนซัลไฟด์พันธบัตร ( ซึมิ&คินเซลลา , 1985 )เจลรูปแบบกระบวนการและโครงสร้างเครือข่ายอาจได้รับผลกระทบโดยการเพิ่มของเกลือ ( เพิ่มความแรงของไอออน ) และการเปลี่ยนแปลงของ pH ( lakemond เดอ jongh เฮสซิ่ง& GRUPPEN , , , voragen , 2000 ) โดยทั่วไปความเป็นกรดของผลิตภัณฑ์อาหารในช่วง pH 3 ถึง 7 และความแรงของไอออนที่แตกต่างกันจาก 0.02 0.2 M .

โซเดียมคลอไรด์ ( NaCl ) เป็นอย่างกว้างขวางใช้ในผลิตภัณฑ์อาหารแต่การรับประทานของจำนวนมากของเกลือนี้สามารถเพิ่มความเสี่ยงของความดันโลหิตสูง ( อะเบอร์เนธี , 1979 ) และการสูญเสียแคลเซียมในปัสสาวะ ( เบลล์ eldrid & , วัตสัน , 1992 ) เพื่อหลีกเลี่ยงนี้ เกลือสามารถทดแทนปริมาณ ถึงแม้ว่าการเปลี่ยนแปลงนี้อาจมีผลกระทบต่อเสถียรภาพของโปรตีน ดังนั้นในผลิตภัณฑ์เนื้อและกล้ามเนื้อ .ผลของบางส่วนหรือสมบูรณ์แทนที่ของ NaCl KCl ต่อด้วยโปรตีนและคุณสมบัติเจลถูกสอบสวนสำหรับระบบนม ( katsiari voutsinas alichanidis & , , , roussis , 1997 ) และโปรตีนที่แตกต่างจากแป้งเมล็ด ( arogundade akinfenwa & salawu , 2004 ; ogungbenle oshodi , ,