centrifugation of the diluted solut

centrifugation of the diluted solution were separated by
SDS-PAGE (Figure 3).
The LDL apo-protein bands disappeared, and the
intensity of the HDL apo-protein bands in the extracted
solutions decreased gradually as the heating temperature
increased to 80C or higher regardless NaCl or (NH4) 2SO4
treatment. Thermal treatment at 70C, however, had no
effect on denaturing the granular proteins. This result
agreed with previous studies suggesting that granular
proteins, except for phosvitin and -HDL, in the disrupted
granule solution containing 0.5 M NaCl, were denatured by
thermal treatments over 72 and 76C (Le Denmat et al.,
1999; Anton et al., 2000). However, in this study, the
intensity of -HDL bands decreased following thermal
treatment at 80C with (NH4)2SO4, and these bands shrunk
remarkably when disrupted granule solutions were
subjected to thermal treatment at 90C with NaCl and 85C
with (NH4)2SO4. Particularly, 90C thermal treatment of
samples extracted with (NH4)2SO4 precipitated all -HDL
from the samples.
The phosvitin composition among proteins in the
extracted solution was expressed as the relative intensity of
phosvitin bands in relation to the sum of all band intensity
in each lane (Figure 4). The 85C thermal treatment with
(NH4)2SO4 or the 90C treatment with both NaCl and
(NH4)2SO4 significantly increased the proportion of
phosvitin among proteins in the extracted solution due to
denaturation and precipitation of all other granular proteins
(p

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

หมุนเหวี่ยงของโซลูชันการเจือจางถูกคั่นด้วยหน้า SDS (3 รูป)วงดนตรีอะโปโปรตีน LDL หายไป และความเข้มของวงดนตรีอะโปโปรตีน HDL ในการแยกโซลูชั่นลดลงค่อย ๆ เป็นอุณหภูมิความร้อนเพิ่มขึ้นเป็น 80C หรือ NaCl ก็สูง หรือ (NH4) 2SO4การรักษา รักษาความร้อนที่ 70C อย่างไรก็ตาม มีไม่มีผลใน denaturing โปรตีนเม็ด ผลการค้นหานี้เห็นด้วยกับการศึกษาก่อนหน้านี้ที่บอกว่า เม็ดโปรตีน ยกเว้น phosvitin และ-HDL ในการหยุดชะงักวิธีการแก้ไขปัญหาที่ประกอบด้วย 0.5 M NaCl เม็ดถูกเอทิลแอลกอฮอล์โดยรักษาความร้อนกว่า 72 และ 76C (Le Denmat et al.,1999 แอนตัน et al. 2000) อย่างไรก็ตาม ในการศึกษานี้ การความเข้มของแถบ-HDL ลดลงต่อความร้อนลด 80C ด้วย (NH4) 2SO4 และวงดนตรีเหล่านี้อย่างน่าทึ่งเมื่อโซลูชันเม็ดหยุดชะงักได้ภายใต้การรักษาความร้อนที่ 90C กับ NaCl และ 85Cด้วย (NH4) 2SO4 โดยเฉพาะอย่างยิ่ง 90C รักษาความร้อนของตัวอย่างที่สกัด ด้วย (NH4) 2SO4 ตกตะกอนทั้งหมด-HDLจากตัวอย่างองค์ประกอบ phosvitin ในหมู่โปรตีนในการโซลูชันที่สกัดได้แสดงออกเป็นความเข้มสัมพัทธ์ของวง phosvitin สัมพันธ์กับผลรวมของความเข้มของวงทั้งหมดในแต่ละเลน (รูป 4) รักษาความร้อน 85C ด้วย(NH4) 2SO4 หรือรักษา 90C ด้วย NaCl ทั้งสอง และ(NH4) 2SO4 เพิ่มสัดส่วนของphosvitin ระหว่างโปรตีนในการแก้ปัญหาแยกเนื่องจากการแปรสภาพและตกตะกอนของโปรตีนเม็ดอื่น ๆ ทั้งหมด(p < 0.05) Phosvitin ประพันธ์สูงที่สุดในตัวอย่างสกัด ด้วย (NH4) 2SO4 และรับการรักษาที่ 90C จากนั้น เมื่อเมื่อเทียบกับการรักษาความร้อนต่ำหรือสารสกัดจาก NaCl(p < 0.05) NaCl หรือ (NH4) 2SO4 เข้มข้นจำเป็นการทำลายสะพาน phosphocalcic ระหว่าง phosvitin และ

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

การหมุนเหวี่ยงของการแก้ปัญหาปรับลดถูกแยกออกจาก
ระบบ SDS-PAGE (รูปที่ 3).
LDL ที่วงดนตรี APO โปรตีนหายไปและ
ความเข้มของ HDL วงดนตรี APO-โปรตีนในสกัด
โซลูชั่นค่อยๆลดลงเมื่ออุณหภูมิความร้อน
เพิ่มขึ้นถึง80Cหรือ ที่สูงขึ้นโดยไม่คำนึงถึงหรือโซเดียมคลอไรด์ (NH4) 2SO4
รักษา การรักษาความร้อนที่70C แต่ไม่มี
ผลกระทบต่อ denaturing โปรตีนเม็ด ผลที่ได้นี้
เห็นด้วยกับการศึกษาก่อนหน้านี้ชี้ให้เห็นว่าเม็ด
โปรตีนยกเว้น phosvitin และ-HDL ในการหยุดชะงัก
การแก้ปัญหาที่มีเม็ด 0.5 M NaCl ถูกเอทิลแอลกอฮอล์โดย
การรักษาความร้อนมากกว่า 72 และ76C (Le Denmat, et al.,
1999; แอนตัน et al., 2000) อย่างไรก็ตามในการศึกษาครั้งนี้
ความรุนแรงของวงดนตรีที่-HDL ลดลงต่อไปนี้ความร้อน
บำบัดที่80Cกับ (NH4) 2SO4 และวงดนตรีที่เหล่านี้หด
อย่างน่าทึ่งเมื่อการแก้ปัญหาเม็ดกระจัดกระจายถูก
ภายใต้การรักษาความร้อนที่90Cกับโซเดียมคลอไรด์และ85 C
กับ (NH4) 2SO4 โดยเฉพาะอย่างยิ่ง90Cการรักษาความร้อนของ
ตัวอย่างที่สกัดด้วย (NH4) 2SO4 ตกตะกอนทั้งหมด-HDL
จากกลุ่มตัวอย่าง.
องค์ประกอบ phosvitin หมู่โปรตีนใน
สารสกัดถูกแสดงออกมาเป็นความเข้มของญาติของ
วงดนตรีที่ phosvitin ในความสัมพันธ์กับผลรวมของทุกวง ความเข้ม
ในแต่ละเลน (รูปที่ 4) การรักษาความร้อน85Cกับ
(NH4) 2SO4 หรือรักษา90Cกับทั้งโซเดียมคลอไรด์และ
(NH4) 2SO4 เพิ่มขึ้นอย่างมีนัยสำคัญสัดส่วนของ
phosvitin หมู่โปรตีนในสารละลายที่สกัดเนื่องจากการ
สูญเสียสภาพธรรมชาติและการตกตะกอนของโปรตีนเม็ดอื่น ๆ ทั้งหมด
(p < 0.05) องค์ประกอบ Phosvitin เป็นที่สูงที่สุดในกลุ่มตัวอย่างที่
สกัดด้วย (NH4) 2SO4 และรับการรักษาแล้ว90Cเมื่อ
เทียบกับการรักษาที่ต่ำกว่าความร้อนหรือสารสกัดจากโซเดียมคลอไรด์
(p <0.05) โซเดียมคลอไรด์หรือ (NH4) 2SO4 ความเข้มข้นที่จำเป็น
ที่จะทำลายสะพาน phosphocalcic ระหว่าง phosvitin และ

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ทำการสังเคราะห์ซึ่งแยกได้จาก โซลูชั่นการศึกษา ( รูปที่ 3 )กับอาโป แถบโปรตีนหายไปและความเข้มของ HDL แถบโปรตีนในน้ำสกัดอาโปโซลูชั่นลดลงตามอุณหภูมิความร้อนเพิ่มขึ้นเป็น 80  C หรือสูงกว่าเกลือ ( NH4 ) 2so4 ไม่ว่าหรือการรักษา การใช้ความร้อนที่ 70  C , อย่างไรก็ตาม , ไม่มีารี่โปรตีนเม็ด ผลที่ได้นี้เห็นด้วยกับการศึกษาก่อนหน้านี้ระบุว่าเป็นเม็ดตัวอ่อนของสัตว์ที่มีกระดูกสันหลัง และโปรตีน ยกเว้น - HDL ในกระจัดกระจายเม็ดสารละลายที่มี 0.5 M NaCl , ถูกใช้โดยรักษาความร้อนกว่า 72 และ 76  C ( เลอ denmat et al . ,2542 ; แอนทอน et al . , 2000 ) อย่างไรก็ตาม ในการศึกษานี้ความเข้มของ HDL ลดลงตามความร้อน - วงการรักษาที่ 80  C กับ ( NH4 ) 2so4 และวงเหล่านี้หดอย่างน่าทึ่งเมื่อหยุดชะงักเม็ดโซลูชั่นภายใต้การใช้ความร้อนที่ 90  C กับเกลือและ 85  cกับ ( NH4 ) 2so4 . โดยเฉพาะอย่างยิ่ง , 90  C ความร้อนบำบัดตัวอย่างสกัดกับ ( NH4 ) 2so4 ตกตะกอนทั้งหมด - ต่อไปจากตัวอย่างพวกตัวอ่อนของสัตว์ที่มีกระดูกสันหลังองค์ประกอบของโปรตีนในสารสกัดที่ได้ตามความเข้มของญาติตัวอ่อนของสัตว์ที่มีกระดูกสันหลังวงสัมพันธ์กับผลรวมของทุกวงความในแต่ละช่อง ( รูปที่ 4 ) 85  C การใช้ความร้อนกับ( NH4 ) 2so4 หรือ 90  C รักษาด้วยเกลือและ( NH4 ) 2so4 เพิ่มขึ้น สัดส่วนของตัวอ่อนของสัตว์ที่มีกระดูกสันหลังของโปรตีนในสารละลายที่สกัดได้ เนื่องจากและการตกตะกอนของโปรตีน ( เม็ดอื่น ๆอย่างมีนัยสำคัญทางสถิติ ( P < 0.05 ) องค์ประกอบของตัวอ่อนของสัตว์ที่มีกระดูกสันหลังได้สูงสุดในตัวอย่างแยกกับ ( NH4 ) 2so4 แล้วถือว่า 90  C เมื่อเมื่อเทียบกับการลดความร้อน หรือเติมสารสกัดอย่างมีนัยสำคัญทางสถิติ ( P < 0.05 ) ส่วน ( NH4 ) 2so4 NaCl ความเข้มข้นที่จำเป็นหรือทำลายสะพาน phosphocalcic ระหว่างตัวอ่อนของสัตว์ที่มีกระดูกสันหลังและ