N. Iijima, S. Tanaka, Y. OtaPurific

N. Iijima, S. Tanaka, Y. Ota
Purification and characterization of bile salt-activated lipase from the hepatopancreas of red sea bream, Pagrus major
Fish Physiol. Biochem., 18 (1998), pp. 59–69
Abstract
A lipase was purified from the extract of the delipidated powder of red sea bream hepatopancreas to near homogeneity by fractional precipitation with ammonium sulfate and sequential chromatography on first anion-exchange-, hydrophobic- and second anion-exchange columns followed by gel filtration and anion-exchange HPLC. The final enzyme preparation showed a single band with an apparent molecular mass of approx. 64 kDa by sodium dodecyl sulfate-polyacrylamid e gel electrophoresis. The purified enzyme had a pH optimum in the range of pH 7.0-9.0. Using ρ-nitrophenyl myristate or triolein as a substrate, the enzyme required the presence of sodium taurocholate or sodium cholate for its activity. No activity was observed in the presence of sodium deoxycholate. The enzyme preferentially hydrolyzed ethyl esters of polyunsaturated fatty acid, such as arachidonic acid and eicosapentaenoic acid which were resistant to porcine pancreatic lipase. These results strongly suggest that the enzyme purified from the hepatopancreas of red sea bream is homologous to mammalian bile salt-activated lipase.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

n Iijima, s ทานากะ, y ota
บริสุทธิ์และลักษณะของเอนไซม์ไลเปสที่เปิดใช้งานเกลือน้ำดีจากตับของหูแดงทะเลสีแดง pagrus สำคัญ
ปลา physiol Biochem., 18 (1998), pp 59-69

นามธรรมไลเปสบริสุทธิ์จากสารสกัดจากผง delipidated ทะเลสีแดงหูแดงตับที่สม่ำเสมอโดยใกล้ฝนเศษส่วนด้วยแอมโมเนียมซัลเฟตและโคลำดับในการแลกเปลี่ยนไอออน, คอลัมน์น้ำและครั้งที่สองแอนไอออนแลกเปลี่ยนครั้งแรกตามด้วยการกรองเจลและแอนไอออนที่ แลกเปลี่ยน hplcเตรียมเอนไซม์สุดท้ายแสดงให้เห็นว่าวงเดียวที่มีมวลโมเลกุลชัดเจนประมาณ 64 kda โดยโซเดียมโดเดซิลซัลเฟต polyacrylamid อีเจลอิเล็กโทร เอนไซม์มี ph เหมาะสมในช่วง ph 7.0-9.0 ใช้ myristate ρ-Nitrophenyl หรือ triolein เป็นสารตั้งต้นเอนไซม์ที่จำเป็นที่มีโซเดียม taurocholate หรือโซเดียม cholate กิจกรรมของไม่มีกิจกรรมใด ๆ ที่ถูกตั้งข้อสังเกตในที่ที่มีโซเดียม deoxycholate เอนไซม์ไฮโดรไลซ์พิเศษเอสเทอเอทิลของกรดไขมันไม่อิ่มตัวเช่นกรดและกรด eicosapentaenoic ซึ่งทนต่อเอนไซม์ไลเปสตับอ่อนหมูผลลัพธ์เหล่านี้ขอแนะนำให้เอนไซม์บริสุทธิ์จากตับของทะเลสีแดงหูแดงเป็นคล้ายคลึงกันกับเลี้ยงลูกด้วยนมน้ำดีเกลือเปิดใช้งานเอนไซม์ไลเปส

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

N. Iijima, S. ทานากะ โอ ตะ Y.
ทำให้บริสุทธิ์และคุณสมบัติของเกลือน้ำดีใช้เอนไซม์ไลเปสจาก hepatopancreas ของทะเลแดง bream, Pagrus หลัก
ปลา Physiol. Biochem. 18 (1998), นำ 59–69
นามธรรม
เอนไซม์ไลเปสมีบริสุทธิ์จากสารสกัดผง delipidated ของ hepatopancreas ทรายแดงทะเลแดงที่ใกล้ homogeneity โดยฝนเศษกับแอมโมเนียซัลเฟตและ chromatography ลำดับบนแรก anion -แลกเปลี่ยน-, hydrophobic- และสองคอลัมน์ anion exchange ตาม ด้วยเจลอาบน้ำและแลกเปลี่ยน anion HPLC การเตรียมเอนไซม์ขั้นสุดท้ายพบกับมวลโมเลกุลชัดเจนของประมาณ 64 kDa โดยโซเดียม dodecyl ซัลเฟต polyacrylamid อีเจ electrophoresis วงเดียว เอนไซม์บริสุทธิ์มีความเหมาะสมของค่า pH ในช่วงค่า pH 7.0-9.0 เอนไซม์ใช้ρ nitrophenyl myristate หรือ triolein กับพื้นผิว ต้องการของโซเดียม taurocholate หรือโซเดียม cholate สำหรับกิจกรรมของการ กิจกรรมไม่ถูกสังเกตในต่อหน้าของโซเดียม deoxycholate เอนไซม์นี้โน้ต hydrolyzed เอทิล esters ของกรดไขมันไม่อิ่มตัว กรด arachidonic และกรด eicosapentaenoic ซึ่งทนต่อเอนไซม์ไลเปสช่วงที่ตับอ่อน ผลลัพธ์เหล่านี้ขอแนะนำว่า เอนไซม์บริสุทธิ์จาก hepatopancreas ของทรายแดงทะเลแดง homologous กับเอนไซม์ไลเปสเรียกเกลือน้ำดี mammalian

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

N . Y . iijima S . tanaka OTA แสดงลักษณะและ
ซึ่งจะช่วยในการกรองน้ำของ lipase เกลือ - เปิดใช้งานดีจาก hepatopancreas ของชิ้นปลา Bream ทะเลสีแดง pagrus physiol
ปลาสำคัญ. biochem. 18 ( 1998 ), pp 59-69

ตามมาตรฐานเป็นนามธรรมที่กรองแล้วเป็น lipase จากที่แยกของที่ delipidated ผงของทะเลแดงชิ้นปลา Bream hepatopancreas ใกล้ซึ่งประกอบขึ้นด้วยส่วนที่เหมือนกันโดยเป็นขั้นๆตกตะกอนด้วย its ammonium จุนสีและแบบต่อเนื่องเป็นลำดับ chromatography ธาตุในครั้งแรกที่มีอัตราแลกเปลี่ยน - ,ถูกขับ - และสองธาตุ - แลกเปลี่ยนคอลัมน์ตามด้วยเจลและการกรองธาตุ - แลกเปลี่ยน hplc.การเตรียมการเอนไซม์ครั้งสุดท้ายที่แสดงให้เห็นความถี่เดียวที่มีจำนวนมากขึ้นอย่างชัดเจนโมเลกุลของ electrophoresis ประมาณ 64 kda โดยโซเดียม dodecyl จุนสี - polyacrylamid อีเจล เอนไซม์บริสุทธิ์ที่มีค่า pH ที่เหมาะสมที่สุดในช่วงของค่า pH 7.0-9.0 การใช้ triolein หรือ myristate ρ - nitrophenyl เป็นสารที่เอนไซม์ที่ต้องใช้การมีอยู่ของ cholate หรือโซเดียม taurocholate โซเดียมสำหรับกิจกรรมไม่มีการดำเนินการพบว่าในการมีอยู่ของ deoxycholate โซเดียม เอนไซม์ที่ระบุกันไว้ก่อนสำหรับต้มด้วยกรดเกลือจากนั้นจะถูกทำ esters เอทิลของกรดไขมันอิ่มตัวเชิงซ้อนเช่นกรด arachidonic และกรด eicosapentaenoic ซึ่งอยู่ในการต้านทาน porcine lipase pancreaticผลการทดสอบนี้ขอแนะนำให้เอนไซม์ที่บริสุทธิ์จาก hepatopancreas ของชิ้นปลา Bream ทะเลสีแดงซึ่งมีตำแหน่งอย่างเดียวกันกับดีเกี่ยวกับสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม lipase เกลือ - เปิดใช้งาน