The structural properties of amyloi

The structural properties of amyloid fibrils combined with their highly functional surface chemistry make them an attractive new food ingredient, for example as highly effective gelling agents. However, the toxic role of amyloid fibrils in disease may cause some concern about their food safety because it has not been established unequivocally if consumption of food fibrils poses a health risk to consumers. Here we present a study of amyloid-like fibrils from whey, kidney bean, soy bean, and egg white to partially address this concern. Fibrils showed varied resistance to proteolytic digestion in vitro by either Proteinase K, pepsin or pancreatin. The toxicity of mature fibrils was measured in vitro and compared to native protein, early-stage-fibrillar protein, and sonicated fibrils in two immortalised human cancer cell lines, Caco-2 and Hec-1a. There was no reduction in the viability of either Caco-2 or Hec-1a cells after treatment with a fibril concentration of up to 0.25 mg/mL.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

คุณสมบัติโครงสร้างของประสาทอะไมลอยด์ fibrils รวมกับเคมีพื้นผิวการทำงานสูงทำให้พวกเขาน่าสนใจส่วนผสมอาหารใหม่ ตัวอย่างเช่นเป็นประเทศที่มีประสิทธิภาพสูง อย่างไรก็ตาม บทบาทของประสาทอะไมลอยด์ fibrils ในโรคพิษอาจทำให้ความกังวลเกี่ยวกับความปลอดภัยของอาหารของพวกเขา เพราะมันไม่ได้จัดตั้ง unequivocally ถ้าบริโภคอาหาร fibrils poses ความเสี่ยงสุขภาพผู้บริโภค ที่นี่เรานำเสนอการศึกษาเหมือน amyloid fibrils จากหางนม ถั่ว ถั่ว ไข่ขาวบางส่วนเกี่ยวกับนี้ Fibrils ที่แสดงให้เห็นว่าความต้านทานแตกต่างกันในการย่อยอาหารที่ย่อยโปรตีนในหลอดทดลอง โดย Proteinase K ธาตุเพพซิน หรือ pancreatin ความเป็นพิษของผู้ใหญ่ fibrils ซึ่งวัดได้ในหลอดทดลอง และเมื่อเปรียบเทียบกับเจ้าโปรตีน โปรตีนต้นเวที-fibrillar และ sonicated fibrils ในบรรทัดเซลล์มะเร็ง immortalised สอง Hec 1a และ Caco-2 ก็ไม่ลดในเชิงของ Caco-2 หรือ Hec 1a เซลล์หลังการรักษาด้วย fibril เข้มข้น 0.25 mg/mL

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

คุณสมบัติของโครงสร้างของ amyloid ซ่านรวมกับสารเคมีที่พื้นผิวของพวกเขาทำงานอย่างทำให้พวกเขาน่าสนใจส่วนผสมอาหารใหม่เช่นเป็นสารก่อเจลที่มีประสิทธิภาพสูง อย่างไรก็ตามบทบาทของการเป็นพิษซ่าน amyloid ในการเกิดโรคอาจทำให้เกิดความกังวลเกี่ยวกับความปลอดภัยของอาหารของพวกเขาเพราะมันยังไม่ได้รับการจัดตั้งขึ้นอย่างแจ่มแจ้งถ้าบริโภคอาหารซ่าน poses ความเสี่ยงต่อสุขภาพให้กับผู้บริโภค ที่นี่เรานำเสนอการศึกษาของ amyloid ซ่านเหมือนจากเวย์, ถั่วถั่วเหลืองและไข่สีขาวบางส่วนที่อยู่ในความกังวลนี้ ซ่านแสดงความต้านทานที่แตกต่างกันในการย่อยอาหารโปรตีนในหลอดทดลองโดยทั้ง Proteinase K, น้ำย่อยหรือ Pancreatin ความเป็นพิษของซ่านผู้ใหญ่วัดในหลอดทดลองและเมื่อเทียบกับโปรตีนพื้นเมืองโปรตีนขั้นต้น-fibrillar และซ่าน sonicated ในสอง immortalized มนุษย์เซลล์มะเร็ง, Caco-2 และ Hec-1a มีการลดลงในการมีชีวิตของทั้ง Caco-2 หรือ Hec-1a เซลล์หลังการรักษาด้วยความเข้มข้นของหนังศีรษะได้ถึง 0.25 มิลลิกรัม / มิลลิลิตร

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

สมบัติเชิงโครงสร้างของแอมีลอยด์ไฟบริลรวมกับหน้าที่สูงพื้นผิวเคมีให้ส่วนผสมอาหารใหม่ ที่น่าสนใจ ตัวอย่าง เช่น ประสิทธิภาพสูง gelling ตัวแทน อย่างไรก็ตาม บทบาทของพิษแอลกอฮอล์ไฟบริลในโรคอาจก่อให้เกิดความกังวลเกี่ยวกับความปลอดภัยของอาหาร เพราะมันไม่ได้รับการจัดตั้งขึ้นอย่างแจ่มแจ้ง ถ้าบริโภคอาหาร fibrils poses ความเสี่ยงด้านสุขภาพเพื่อผู้บริโภค ที่นี่เรานำเสนอการศึกษาแบบไฟบริลจากเวย์โปรตีนแอมีลอยด์ถั่วแดง ถั่วเหลือง และไข่ขาวบางส่วนที่อยู่กังวลนี้ พบความต้านทานที่แตกต่างกันกับความสามารถในการย่อยอาหาร fibrils ในหลอดทดลองโดยให้โปรตีนเค เปปซิน หรือ Pancreatin . ความเป็นพิษของผู้ใหญ่ไฟบริลได้ในหลอดทดลองและเปรียบเทียบกับชาวพื้นเมืองโปรตีน โปรตีนภายใต้ระยะเริ่มต้น และ sonicated ไฟบริล 2 immortalised เซลล์มะเร็งในมนุษย์ และ caco-2 hec-1a ไม่มีการลดในชีวิตของทั้ง caco-2 หรือ hec-1a เซลล์หลังการรักษาด้วยเส้นใยความเข้มข้นถึง 0.25 มิลลิกรัมต่อมิลลิลิตร