In its oxidized form, glutathione e

In its oxidized form, glutathione exists as a dimer of two molecules linked by a disulfide group, and is abbreviated 'GSSG'.

A new disulfide in a protein forms via a 'disulfide exchange' reaction with GSSH, a process that can be described as a combination of two SN2-like attacks. The end result is that a new cysteine-cysteine disulfide forms at the expense of the disulfide in GSSG.

image154.png

In its reduced (thiol) state, glutathione can reduce disulfides bridges in proteins through the reverse of the above reaction.

Disulfide bridges exist for the most part only in proteins that are located outside the cell. Inside the cell, cysteines are kept in their reduced (free thiol) state by a high intracellular concentration of GSH, which in turn is kept in a reduced state (ie. GSH rather than GSSG) by a flavin-dependent enzyme called glutathione reductase.

Disulfide bridges in proteins can also be directly reduced by another flavin-dependent enzyme called 'thioredoxin'. In both cases, NADPH is the ultimate electron donor, reducing FAD back to FADH2 in each catalytic cycle.

In the biochemistry lab, proteins are often maintained in their reduced (free thiol) state by incubation in buffer containing an excess concentration of b-mercaptoethanol (BME) or dithiothreitol (DTT). These reducing agents function in a manner similar to that of GSH, except that DTT, because it has two thiol groups, forms an intramolecular disulfide in its oxidized form.

image158.png

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ในรูปออกซิไดซ์ กลูตาไธโอนอยู่เป็น dimer ของสองโมเลกุลเชื่อมโยง โดยกลุ่มซัลไฟด์ และย่อว่า 'GSSG' ซัลไฟด์ใหม่ในรูปแบบโปรตีนที่ผ่านปฏิกิริยา 'แลกเปลี่ยนซัลไฟด์' กับ GSSH กระบวนการที่สามารถอธิบายเป็นการรวมกันของสองรายการ SN2 เหมือนโจมตี ผลลัพธ์สุดท้ายคือ ว่า ซัลไฟด์ cysteine cysteine ใหม่ในรูปแบบค่าใช้จ่ายของซัลไฟด์ใน GSSGimage154.pngในสถานะลด (thiol) กลูตาไธโอนสามารถลด disulfides สะพานในโปรตีนผ่านย้อนกลับของปฏิกิริยาข้างต้นสะพานซัลไฟด์อยู่ส่วนใหญ่เฉพาะในโปรตีนที่อยู่นอกเซลล์ ภายในเซลล์ cysteines จะถูกเก็บไว้ในสภาวะที่ลดลง (ฟรี thiol) โดยความเข้มข้นภายในเซลล์สูง GSH ซึ่งจะถูกเก็บอยู่ในสถานะลดลง (ie GSH มากกว่า GSSG) โดยเอนไซม์ flavin ขึ้นเรียกว่ากลูตาไธโอนไซด์ในโปรตีนสะพานซัลไฟด์สามารถก็จะลดลง โดยเอนไซม์ flavin ขึ้นอีกที่เรียกว่า 'thioredoxin' โดยตรง ในทั้งสองกรณี NADPH เป็นผู้บริจาคอิเล็กตรอนที่ดีที่สุด ลดแฟชั่น FADH2 ไปในแต่ละรอบตัวเร่งปฏิกิริยาในห้องปฏิบัติการชีวเคมี โปรตีนมักจะโดยจะคงในสถานะของตนเองลดลง (ฟรี thiol) ในบัฟเฟอร์ที่ประกอบด้วยความเข้มข้นส่วนเกินของบี-mercaptoethanol (BME) หรือ dithiothreitol (DTT) ฟังก์ชันเหล่านี้ตัวแทนการลดในลักษณะที่คล้ายกับของ GSH ยกเว้นว่า DTT เนื่องจากมีกลุ่ม thiol ที่สอง รูปซัลไฟด์เป็น intramolecular ในรูปออกซิไดซ์image158.png

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ในรูปแบบออกซิไดซ์ของกลูตาไธโอนมีอยู่เป็น dimer ของสองโมเลกุลเชื่อมโยงโดยกลุ่มซัลไฟด์และย่อ 'GSSG'. ซัลไฟด์ใหม่ในรูปแบบโปรตีนผ่านปฏิกิริยา 'ซัลไฟด์แลกเปลี่ยนกับ GSSH กระบวนการที่สามารถอธิบายว่าเป็น การรวมกันของสอง SN2 เหมือนการโจมตี ผลลัพธ์ที่ได้คือว่า cysteine-cysteine ​​ใหม่รูปแบบซัลไฟด์ที่ค่าใช้จ่ายของซัลไฟด์ใน GSSG. ที่image154.png ในการลด (thiol) รัฐกลูตาไธโอนสามารถลดสะพาน disulfides โปรตีนผ่านย้อนกลับของการเกิดปฏิกิริยาดังกล่าวข้างต้น. ของสะพานซัลไฟด์ที่มีอยู่ ส่วนใหญ่เฉพาะในโปรตีนที่อยู่นอกเซลล์ ภายในเซลล์ cysteines ถูกเก็บไว้ในที่ลดลง (thiol ฟรี) รัฐของพวกเขาโดยมีความเข้มข้นสูงของเซลล์ GSH ซึ่งจะถูกเก็บไว้ในสภาพที่ลดลง (เช่น. GSH มากกว่า GSSG) โดยเอนไซม์ Flavin ขึ้นอยู่กับที่เรียกว่ากลูตาไธโอน reductase สะพานซัลไฟด์ในโปรตีนนอกจากนี้ยังสามารถลดลงได้โดยตรงโดย Flavin ขึ้นอยู่กับเอนไซม์อื่นที่เรียกว่า 'Thioredoxin' ในทั้งสองกรณี NADPH เป็นอิเลคตรอนที่ดีที่สุดลด FAD กลับไป FADH2 ในแต่ละรอบการเร่งปฏิกิริยา. ในห้องปฏิบัติการชีวเคมีโปรตีนมักจะถูกเก็บรักษาไว้ในที่ลดลง (thiol ฟรี) รัฐของพวกเขาโดยการบ่มในบัฟเฟอร์ที่มีความเข้มข้นเกินกว่า B-mercaptoethanol (BME) หรือ dithiothreitol (DTT) ตัวแทนเหล่านี้ลดการทำงานในลักษณะที่คล้ายคลึงกับที่ของ GSH ยกเว้น DTT ว่าเพราะมันมีสองกลุ่ม thiol, รูปแบบซัลไฟด์ในรูปแบบภายในโมเลกุลของออกซิเจน. image158.png

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ในรูปแบบของการออกซิไดซ์กลูตาไธโอน มีอยู่เป็น dimer สองโมเลกุลเชื่อมโยงโดยกลุ่มไดซัลไฟด์ และ gssg ย่อ " "โปรตีนซัลไฟด์ในรูปแบบใหม่ผ่านทาง " " ปฏิกิริยากับซัลไฟด์ตรา gssh , กระบวนการที่สามารถอธิบายได้ว่าการรวมกันของทั้งสอง sn2 เช่นการโจมตี ผลลัพธ์ที่ได้คือว่ากรดอะมิโนซีสเตอีนไดรูปแบบใหม่ที่ค่าใช้จ่ายของซัลไฟด์ใน gssg .image154.pngการลดลง ( ขนาด ) ของรัฐ กลูต้าไธโอน สามารถลดไดซัลไฟต์สะพานในโปรตีนผ่านการย้อนกลับของปฏิกิริยาข้างต้นไดซัลไฟด์สะพานที่มีอยู่ส่วนใหญ่ในโปรตีนที่อยู่นอกเซลล์ ภายในเซลล์ cysteines จะเก็บไว้ในที่ลดลง ( ขนาดฟรี ) รัฐโดยความเข้มข้นของ GSH ในเซลล์สูง ซึ่งจะถูกเก็บไว้ในรัฐ ( เช่น GSH ลดลงมากกว่า gssg ) โดย ฟลาวินขึ้นอยู่กับเอนไซม์เรียกว่า กลูต้าไธโอนรีดักเตส .ไดซัลไฟด์สะพานในโปรตีนยังสามารถโดยตรงลดลงอีก ฟลาวินขึ้นอยู่กับเอนไซม์ที่เรียกว่า " thioredoxin " ในทั้งสองกรณี nadph เป็นผู้บริจาคอิเล็กตรอนสูงสุด ลดการ fadh2 fad กลับไปในแต่ละรอบในชีวเคมีแล็บโปรตีนมักจะรักษาในที่ลดลง ( ขนาดฟรี ) รัฐโดยบ่มในบัฟเฟอร์ที่มีความเข้มข้นเกิน b-mercaptoethanol ( ด้าน ) หรือบัตรแข็ง ( DTT ) ตัวแทนเหล่านี้ลดฟังก์ชั่นในลักษณะที่คล้ายกับที่ของ GSH , ยกเว้นว่า DTT , เพราะมันมี 2 ขนาด คือ รูปแบบการได intramolecular ในจากแบบฟอร์มimage158.png