When heated, proteinmolecule internal hydrogen bond broke,which result การแปล - When heated, proteinmolecule internal hydrogen bond broke,which result ไทย วิธีการพูด

When heated, proteinmolecule intern

When heated, proteinmolecule internal hydrogen bond broke,
which resulted to protein molecule expanding further. The
expanding process needed to absord quantities of heat
enthalpy; on the other side, protein agglutination and dewatering
reaction needed to release heat, producing exothermic
enthalpy. The sum of heat enthalpy and exothermic enthalpy
was relative enthalpy change. Denaturation temperature was
phase change peak value temperature. Peak area that DSC
curve formedwas the heat that protein denaturation absorbed.
Consequently estimating protein well-organized structure
denatured could investigate protein enthalpy change by DSC.
DSC results of three groups EWP were in Table 3. Protein in
three groups denaturation temperature ranged from 53 to
71 C, similar to fresh egg (65–70 C). Sulfydryl groups had a
great change in three groups, but DSC results had no significant
change. The result was in accord with the viewpoint of
Chuan-He Tang [24].The thermal denaturation of these proteins
was unrelated to their free SH contents [24]. Protein
properties had no significant changes, but relative enthalpy
change of spray drying optimized EWP was 1.06 J/g, which
was higher than the others. It illustrated that the optimized
EWP quality of spray drying was better.
0/5000
จาก: -
เป็น: -
ผลลัพธ์ (ไทย) 1: [สำเนา]
คัดลอก!
เมื่อผ่านความร้อน พันธะไฮโดรเจนภายใน proteinmolecule ยากจนซึ่งเป็นผลให้โมเลกุลโปรตีนที่ขยายเพิ่มเติม ที่ขยายกระบวนการที่จำเป็นในการปริมาณความร้อน absordความร้อนแฝง อีกด้านหนึ่ง agglutination โปรตีนและการแยกน้ำปฏิกิริยาที่จำเป็นในการนำความร้อน ผลิต exothermicความร้อนแฝง ผลรวมของความร้อนความร้อนแฝงและความร้อนแฝง exothermicความร้อนแฝงที่สัมพันธ์กับการเปลี่ยนแปลงได้ Denaturation อุณหภูมิขั้นตอนการเปลี่ยนแปลงสูงสุดค่าอุณหภูมิ Peak ตั้ง DSC ที่เส้นโค้ง formedwas ความร้อน denaturation โปรตีนที่ดูดซึมดังนั้น ประมาณโปรตีนโครงสร้างดีจัดdenatured สามารถตรวจสอบการเปลี่ยนแปลงความร้อนแฝงโปรตีน โดย DSCDSC ผลลัพธ์ของกลุ่มสาม EWP อยู่ในตาราง 3 โปรตีนในกลุ่มสาม denaturation อุณหภูมิอยู่ในช่วงจาก 53 ไป71 C คล้ายกับไข่สด (65-70 C) กลุ่ม Sulfydryl มีการเปลี่ยนแปลงมากในกลุ่มที่สาม แต่ DSC ผลลัพธ์ก็ไม่สำคัญเปลี่ยนแปลง ผลลัพธ์อยู่ในสอดคล้องกับมุมมองของชวนเขาแทง [24] Denaturation ร้อนของโปรตีนเหล่านี้ไม่เกี่ยวข้องกับเนื้อหาดีฟรี [24] โปรตีนมีคุณสมบัติไม่เปลี่ยนแปลงอย่างมีนัยสำคัญ แต่ความร้อนแฝงที่เกี่ยวข้องเปลี่ยนแปลงของสเปรย์แห้งเหมาะ EWP 1.06 J/g ซึ่งไม่สูงกว่าอื่น ภาพประกอบที่การเพิ่มประสิทธิภาพคุณภาพ EWP สเปรย์แห้งดีกว่า
การแปล กรุณารอสักครู่..
ผลลัพธ์ (ไทย) 2:[สำเนา]
คัดลอก!
เมื่อร้อนพันธะไฮโดรเจนภายใน proteinmolecule
ยากจนซึ่งส่งผลให้การขยายตัวของโมเลกุลโปรตีนต่อไป
กระบวนการที่จำเป็นในการขยายปริมาณของความร้อน absord
เอนทัล; ในด้านอื่น ๆ , การเกาะติดกันโปรตีนและ dewatering
ปฏิกิริยาที่จำเป็นในการปล่อยความร้อน,
การผลิตคายความร้อนเอนทัล
ผลรวมของความร้อนและเอนทัลเอนทัลคายความร้อนการเปลี่ยนแปลงเอนทัลปีญาติ อุณหภูมิ denaturation
เป็นขั้นตอนการเปลี่ยนแปลงของอุณหภูมิค่าสูงสุด พื้นที่ที่ยอด DSC
โค้ง formedwas ความร้อนที่สูญเสียสภาพธรรมชาติของโปรตีนดูดซึม.
ดังนั้นการประเมินโครงสร้างโปรตีนที่ดีจัดเอทิลแอลกอฮอล์สามารถตรวจสอบการเปลี่ยนแปลงเอนทัลโปรตีนด้วย DSC. ผล DSC สามกลุ่ม EWP อยู่ในตารางที่ 3 โปรตีนในสามกลุ่มdenaturation อุณหภูมิตั้งแต่ 53 71 องศาเซลเซียสคล้ายกับไข่สด (65-70 องศาเซลเซียส) กลุ่ม Sulfydryl มีการเปลี่ยนแปลงที่ดีในสามกลุ่มแต่ผล DSC ไม่มีนัยสำคัญการเปลี่ยนแปลง ผลที่ได้สอดคล้องกับมุมมองของชวนเขาตั้ง [24] ได้โดยเริ่มต้น denaturation ความร้อนของโปรตีนเหล่านี้เป็นที่ไม่เกี่ยวข้องกับเนื้อหาSH ว่างของพวกเขา [24] โปรตีนคุณสมบัติไม่มีการเปลี่ยนแปลงอย่างมีนัยสำคัญแต่เอนทัลปีญาติการเปลี่ยนแปลงของการอบแห้งสเปรย์ที่ดีที่สุดEWP เป็น 1.06 J / g ซึ่งสูงกว่าคนอื่นๆ มันแสดงให้เห็นว่าเพิ่มประสิทธิภาพคุณภาพ EWP ของสเปรย์แห้งดี











การแปล กรุณารอสักครู่..
ผลลัพธ์ (ไทย) 3:[สำเนา]
คัดลอก!
เมื่ออุ่นพันธะไฮโดรเจนภายใน proteinmolecule แตก
ซึ่งส่งผลให้โมเลกุลโปรตีนที่ขยายเพิ่มเติม
ขยายกระบวนการต้อง absord ปริมาณความร้อนความร้อน
; ด้านอื่น ๆของโปรตีน และรีด
ปฏิกิริยาการจับกลุ่มต้องการปลดปล่อยความร้อน การผลิตพลังงานที่คาย
. ผลรวมของพลังงานความร้อนและคายความร้อน enthalpy
เปลี่ยนพลังงานสัมพัทธ์อุณหภูมิการเปลี่ยนเฟส ( คือ
ยอดค่าอุณหภูมิ พื้นที่สูงสุดที่ DSC
โค้ง formedwas ความร้อนโปรตีน ( ดูดซึม โปรตีนโครงสร้างง่า

ดังนั้นการใช้สามารถตรวจสอบโปรตีนเอนเปลี่ยนโดยน้ำหนัก จากผลของ ewp
3 กลุ่มคือ ตารางที่ 3 โปรตีนใน
3

( อุณหภูมิอยู่ระหว่าง 53 71  Cคล้ายคลึงกับไข่สด ( 65 - 70  C ) กลุ่ม sulfydryl มี
เปลี่ยนมากใน 3 กลุ่ม แต่ผลที่ได้ไม่แตกต่างกัน จาก
เปลี่ยน ผลที่ได้สอดคล้องกับมุมมองของ
ชวนเขาตัง [ 24 ] . ( ความร้อนของโปรตีนเหล่านี้
ไม่เกี่ยวกับเนื้อหาภาษาอังกฤษฟรี [ 24 ] คุณสมบัติของโปรตีน
ไม่มีการเปลี่ยนแปลงอย่างมีนัยสำคัญ แต่การเปลี่ยนแปลงเอนทัลปี
สัมพัทธ์ของสเปรย์เหมาะ ewp คือ 1 .6 J / g ซึ่ง
สูงกว่าคนอื่น ๆ มันแสดงให้เห็นว่าเหมาะสม
ewp คุณภาพสเปรย์ดีกว่า
การแปล กรุณารอสักครู่..
 
ภาษาอื่น ๆ
การสนับสนุนเครื่องมือแปลภาษา: กรีก, กันนาดา, กาลิเชียน, คลิงออน, คอร์สิกา, คาซัค, คาตาลัน, คินยารวันดา, คีร์กิซ, คุชราต, จอร์เจีย, จีน, จีนดั้งเดิม, ชวา, ชิเชวา, ซามัว, ซีบัวโน, ซุนดา, ซูลู, ญี่ปุ่น, ดัตช์, ตรวจหาภาษา, ตุรกี, ทมิฬ, ทาจิก, ทาทาร์, นอร์เวย์, บอสเนีย, บัลแกเรีย, บาสก์, ปัญจาป, ฝรั่งเศส, พาชตู, ฟริเชียน, ฟินแลนด์, ฟิลิปปินส์, ภาษาอินโดนีเซี, มองโกเลีย, มัลทีส, มาซีโดเนีย, มาราฐี, มาลากาซี, มาลายาลัม, มาเลย์, ม้ง, ยิดดิช, ยูเครน, รัสเซีย, ละติน, ลักเซมเบิร์ก, ลัตเวีย, ลาว, ลิทัวเนีย, สวาฮิลี, สวีเดน, สิงหล, สินธี, สเปน, สโลวัก, สโลวีเนีย, อังกฤษ, อัมฮาริก, อาร์เซอร์ไบจัน, อาร์เมเนีย, อาหรับ, อิกโบ, อิตาลี, อุยกูร์, อุสเบกิสถาน, อูรดู, ฮังการี, ฮัวซา, ฮาวาย, ฮินดี, ฮีบรู, เกลิกสกอต, เกาหลี, เขมร, เคิร์ด, เช็ก, เซอร์เบียน, เซโซโท, เดนมาร์ก, เตลูกู, เติร์กเมน, เนปาล, เบงกอล, เบลารุส, เปอร์เซีย, เมารี, เมียนมา (พม่า), เยอรมัน, เวลส์, เวียดนาม, เอสเปอแรนโต, เอสโทเนีย, เฮติครีโอล, แอฟริกา, แอลเบเนีย, โคซา, โครเอเชีย, โชนา, โซมาลี, โปรตุเกส, โปแลนด์, โยรูบา, โรมาเนีย, โอเดีย (โอริยา), ไทย, ไอซ์แลนด์, ไอร์แลนด์, การแปลภาษา.

Copyright ©2026 I Love Translation. All reserved.

E-mail: