Also there was a systematic decreas

Also there was a systematic decrease in the gumminess value at all frozen storage temperatures, from 16.07 ± 1.59 to 5.46 ± 0.09 (28 days at 268 K), 8.28 ± 0.35 (53 days at 264 K), 11.05 ± 3.43 (117 days at 260 K), and 9.76 ± 1.36 (195 days at 255 K). Over a similar frozen storage period, the gumminess fell to 5.46 ± 0.09, 7.96 ± 0.92, 9.15 ± 0.50 and 11.85 ± 0.54, at 268 K (28 days), 264 K (26 days), 260 K (27 days) and 255 K (32 days). Then, the highest value of b(T) was calculated at 255 K and this value decreased at 260, 264 and 268 K ( Table 3). Furthermore, a constant value for the shape factor or order of reaction, n(T), was calculated, and, assuming that these values are temperature independent, it can be fixed at 0.42 ± 0.09.

These results agree with those reported by Duun and Rustad, 2008 and Martinez et al., 2010, and Hultmann and Rustad (2004), but disagree with those reported by Aubourg, Torres, Saraiva, Guerra-Rodriguez, and Vazquez (2013). Duun and Rustad (2008) in a study of portions of farmed Atlantic salmon (S. salar) fillets, superchilled at −1.4 °C and −3.6 °C, and Martinez et al. (2010), in a study of the effect of different refrigeration/freezing treatments on properties of farmed Atlantic salmon (S. salar), reported that hardness and gumminess values of products were lower compared to day zero under low temperature storage, and Duun and Rustad (2008) reported a decrease during superchilled storage and that these values were significantly higher than that of the ice-chilled or frozen fillets; furthermore, Duun and Rustad (2008) reported the stabilization of these parameters after 3 weeks of superchilled storage. Moreover, Hultmann and Rustad (2004), who studied the properties of salmon fillets under ice storage, reported that muscle turns soft and less elastic, and both the breaking strength and hardness of fillets decreased. However, Aubourg et al. (2013), who studied the textural properties of Atlantic mackerel (Scomber scombrus) during freezing and frozen storage, pretreated by high pressure processing, found increasing hardness values after freezing, and after 3 months of frozen storage.

With regard to adhesiveness, the results obtained are consistent with those reported by Aubourg et al. (2013) but not with those reported by Martinez et al. (2010). While Aubourg et al. (2013) reported a decreasing adhesiveness value after frozen storage, Martinez et al. (2010) reported that adhesiveness values were maintained over time and they were not affected by storage. In this study there was a systematic decrease in the adhesiveness value at all frozen storage temperatures, from 3.74 ± 0.59 to 1.39 ± 0.19 (28 days at 268 K), 1.28 ± 0.079 (53 days at 264 K), 1.94 ± 0.76 (117 days at 260 K), and 2.10 ± 0.80 (195 days at 255 K). Over a similar frozen storage period, the adhesiveness fell to 1.39 ± 0.19, 1.24 ± 0.19, 4.14 ± 1.81 and 2.5 ± 0.77, at 268 K (28 days), 264 K (26 days), 260 K (27 days) and 255 K (32 days). Then, the highest value of b(T) was calculated at 255 K and this value decreased at 260, 264 and 268 K ( Table 3). Although a constant value of n(T) was expected, the value calculated at 268 K was significantly different. Nevertheless, the order of reaction can be assumed to be temperature-independent and fixed at 0.17 ± 0.014 (T ⩽ 264 K). If all temperatures are considered, the order of reaction is 0.13 ± 0.064.

The systematic decreasing of the chewiness values at all frozen storage temperatures was also contrary to that reported by Aubourg et al. (2013), who found an increasing chewiness value after a month of frozen storage, but a lower value after 3 months of frozen storage. In the present study, all values decreased from 38.63 ± 1.53 to 15.3 ± 0.26 (28 days at 268 K), 21.35 ± 0.9 (53 days at 264 K), 32.63 ± 10.94 (117 days at 260 K), and 25.18 ± 3.34 (195 days at 255 K). Over a similar frozen storage period, the values fall to 22.27 ± 2.91, 23.95 ± 0.62 and 31.02 ± 2.87, at 264 K (26 days), 260 K (27 days) and 255 (32 days). Therefore, the evidence shows that the reaction rate is inversely proportional to frozen storage temperature and a lowest value of b(T) was calculated at 268 K and this value increased at 264, 260 and 255 K ( Table 3). Moreover, a relatively constant value of the shape factor n(T) was calculated, and, assuming that these values are temperature-independent for the chewiness case, it can be fixed at 0.36 ± 0.1.

The cohesiveness (0.65 ± 0.012) and springiness (2.78 ± 0.11) of fillets were lower compared to day zero. In contrast to Hultmann and Rustad (2004) and Martinez et al. (2010), who reported a systematic decrease, the results in this study agree with those reported by Aubourg et al. (2013). In all cases, cohesiveness and springiness values measured were relatively constant over time, at the same given temperature; however, a comparison between different temperatures showed an increase in the measurements observed, associated with the decrease in frozen storage temperature. Cohesiveness values, expressed as mean values and standard error, at 268 K, 264 K, 260 K and 255 K, were 0.5811 ± 0.01294 (n = 9), 0.5833 ± 0.0123 (n = 9), 0.5956 ± 0.01294 (n = 9), and 0.6086 ± 0.01467 (n = 7), respectively, and springiness values, at the same temperatures, were 2.5841 ± 0.09655 (n = 9), 2.6271 ± 0.1252 (n = 9), 2.7511 ± 0.1344 (n = 9), and 2.7241 ± 0.1417 (n = 7). However, although there is no significant difference for cohesiveness (F(3, 30) = 0.83088, p = 0.48742), there is a statistically significant difference for springiness (F(3, 30) = 3.4314, p = 0.0345).

The deterioration of texture of fish flesh may be related to various intrinsic and extrinsic factors, such as loss of water from the muscle and destruction of muscle tissues (Huff-Lonergan & Lonergan, 2005). These results are related to the ice crystal during frozen storage, as well as functional and enzymatic changes of protein structure. The mechanism of ice and ice crystal formation (Saeed and Howell, 2002 and Tahergorabi and Jaczynski, 2011), and the recrystallization process may contribute to the formation of larger ice crystals, and changes in their localization and orientation (Liu et al., 2013) and may produce physical changes, such as increase in shear resistance of muscle, protein extractability, solubility and viscosity (Sanchez-Valencia et al., 2014) and protein denaturation (Saeed & Howell, 2002). These changes have been attributed to conformational transitions of proteins, together with a transfer of myofibrillar water to larger spatial domains in the muscle (Sanchez-Valencia et al., 2014) and also to the intermolecular aggregation of proteins (Saeed & Howell, 2002). Therefore, the denaturation and aggregation of the myofibrillar proteins can lead to modifications of the functional properties of muscle proteins and consequently changes in texture.

Protein denaturation involves the formation of intermolecular aggregates through hydrogen, hydrophobic (Connell, 1960 and Connell, 1965) and disulfide bonds (Buttkus, 1971), making denaturation an irreversible process.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

นอกจากนี้ยัง มีระบบลดลงค่า gumminess ที่แช่แข็งเก็บอุณหภูมิ 16.07 ± 1.59-5.46 ± 0.09 (28 วันที่ 268 K), 8.28 ± 0.35 (53 วันที่ 264 K), 11.05 ± 3.43 (117 วันที่ 260 K), และ 9.76 ± 1.36 (195 วันที่ 255 K) กว่าการเก็บแช่แข็งคล้าย ระยะ gumminess ที่ตก 5.46 ± 0.09, 7.96 ± 0.92, 9.15 ± 0.50 และ 11.85 ± 0.54, 268 K (28 วัน), 264 K (26 วัน), 260 K (27 วัน) และ 255 K (32 วัน) แล้ว คำนวณค่าสูงสุดของ b(T) ที่ 255 K และค่านี้ลดลงที่ 260, 264 และ 268 K (ตาราง 3) นอกจากนี้ ค่าคงค่าสัดส่วนของรูปร่างหรือลำดับของปฏิกิริยา n(T) คำนวณ และ สมมติว่าค่าเหล่านี้จะขึ้นอยู่กับอุณหภูมิ มันสามารถคงที่ 0.42 ± 0.09ผลลัพธ์เหล่านี้ตกลงกับรายงาน 2010, Duun และ Rustad, 2008 และมาติเน่ et al. และ Hultmann และ Rustad (2004), แต่ไม่เห็นด้วยกับรายงาน โดย Aubourg ทอร์เรส Saraiva, Guerra ร็อดริเกซ Vazquez (2013) Duun และ Rustad (2008) ในส่วนของการศึกษา farmed (S. ซาลาร์) แล่ปลาแซลมอนแอตแลนติก superchilled −1.4 ° C และ −3.6 ° C และ al. et มาติเน่ (2010), ในการศึกษาผลของการแช่แข็งแช่ต่าง ๆ รักษาสมบัติของปลาแซลมอนแอตแลนติก farmed (S. ซาลาร์), รายงานว่า ค่าความแข็งและ gumminess ของผลิตภัณฑ์ต่ำกว่าเมื่อเปรียบเทียบกับวันศูนย์ภายใต้อุณหภูมิต่ำเก็บ , Duun และ Rustad (2008) รายงานลดลงระหว่างการเก็บรักษา superchilled และที่ค่าเหล่านี้อย่างมีนัยสำคัญสูงกว่าที่แล่ แช่น้ำแข็ง หรือน้ำแข็ง นอกจากนี้ Duun และ Rustad (2008) รายงานเสถียรภาพของพารามิเตอร์เหล่านี้หลังจากสัปดาห์ที่ 3 ของการจัดเก็บ superchilled นอกจากนี้ Hultmann และ Rustad (2004), ผู้ศึกษาคุณสมบัติของปลาแซลมอน fillets ภายใต้ที่เก็บน้ำแข็ง รายงานว่า กล้ามเนื้อจะยืดหยุ่นนุ่ม และน้อย และทำลายความแข็งแรงและความแข็งของแล่ลดลง อย่างไรก็ตาม Aubourg et al. (2013), ผู้ศึกษาคุณสมบัติ textural ของเคอ (Scomber scombrus) ในระหว่างการเก็บแช่แข็ง และตรึง pretreated โดยประมวลผลแรงดันสูง พบค่าความแข็งเพิ่มขึ้น หลังแช่แข็ง และหลัง จากแช่แข็งเก็บได้ 3 เดือนตาม adhesiveness ผลได้รับจะสอดคล้องกับรายงานโดย Aubourg et al. (2013) แต่ไม่ มีผู้รายงานโดยเบรัท et al. (2010) ในขณะที่ Aubourg et al. (2013) รายงานค่า adhesiveness ลดลงหลังจากที่เก็บน้ำแข็ง เบรัท et al. (2010) รายงานว่า ค่า adhesiveness ถูกรักษาเวลา และจะไม่ถูกกระทบจากการเก็บข้อมูล ในการศึกษานี้ มีค่า adhesiveness ที่แช่แข็งเก็บอุณหภูมิ 3.74 คือ 0.59-1.39 ±± 0.19 (28 วันที่ 268 K), ± 1.28 0.079 (53 วันที่ 264 K), 1.94 ± 0.76 (117 วันที่ 260 K), และ 2.10 ± 0.80 (195 วันที่ 255 K) ลดลงระบบ กว่าการเก็บแช่แข็งคล้าย ระยะเวลา ที่ adhesiveness ตก 1.39 ± 0.19, 1.24 ± 0.19, 4.14 ± 1.81 และ 2.5 ± 0.77, 268 K (28 วัน), 264 K (26 วัน), 260 K (27 วัน) และ 255 K (32 วัน) แล้ว คำนวณค่าสูงสุดของ b(T) ที่ 255 K และค่านี้ลดลงที่ 260, 264 และ 268 K (ตาราง 3) แต่คาดว่าค่าคงที่ของ n(T) ค่าคำนวณที่ 268 K แตกต่างกันอย่างมีนัยสำคัญ อย่างไรก็ตาม สามารถสมมติลำดับของปฏิกิริยาไม่ขึ้น กับอุณหภูมิ และถาวรที่± 0.17 0.014 (⩽ T 264 K) ถ้าอุณหภูมิทั้งหมดกำลัง ลำดับของปฏิกิริยาเป็น 0.13 ± 0.064ระบบลดค่า chewiness แช่แข็งเก็บในอุณหภูมิที่ยังขัดกับที่รายงานโดย Aubourg et al. (2013), ที่พบค่า chewiness เพิ่มขึ้นหลังจากเดือนของเก็บน้ำแข็ง ค่าต่ำหลังจากแช่แข็งเก็บได้ 3 เดือน ในการศึกษาปัจจุบัน ค่าทั้งหมดลดลงจาก 38.63 1.53-15.3 ±± 0.26 (28 วันที่ 268 K), 21.35 ± 0.9 (53 วันที่ 264 K), ± 32.63 10.94 (117 วันที่ 260 K), และ± 25.18 3.34 (195 วันที่ 255 K) กว่าการเก็บแช่แข็งคล้าย ระยะเวลา ค่าตกไป 22.27 ± 2.91, 23.95 ± 0.62 และ 31.02 ± 2.87, K 264 (26 วัน), 260 K (27 วัน) และ 255 (32 วัน) ดังนั้น หลักฐานที่แสดงว่า อัตราปฏิกิริยาเป็นสัดส่วน inversely กับอุณหภูมิในการเก็บน้ำแข็ง และมีคำนวณค่าต่ำสุดของ b(T) ที่ 268 K และค่านี้เพิ่มที่ 264, 260 และ 255 K (ตาราง 3) นอกจากนี้ n(T) สัดส่วนรูปร่างค่าค่อนข้างคงมีคำนวณ และ สมมติ ว่าค่าเหล่านี้จะไม่ขึ้นกับอุณหภูมิในกรณี chewiness มันสามารถแก้ไขที่ 0.36 ± 0.1 ได้Cohesiveness (0.65 ± 0.012) และ springiness (2.78 ± 0.11) ของแล่ได้ต่ำกว่าเมื่อเทียบกับวันศูนย์ ตรงข้าม Hultmann และ Rustad (2004) และมาติเน่ et al. (2010), ผู้รายงานลดลงระบบ ผลการศึกษาเห็นด้วยกับที่รายงานโดย Aubourg et al. (2013) ในทุกกรณี cohesiveness และ springiness ค่าวัดได้ค่อนข้างคงที่ช่วงเวลา ที่เดียวให้อุณหภูมิ อย่างไรก็ตาม การเปรียบเทียบระหว่างอุณหภูมิแตกต่างกันแสดงให้เห็นว่าสังเกตการเพิ่มขึ้นในการวัด เกี่ยวข้องกับลดลงของอุณหภูมิในการเก็บแช่แข็ง ค่า cohesiveness แสดงเป็นค่าเฉลี่ยและข้อผิดพลาดมาตรฐาน ที่ 268 K, 264 K, 260 K และ 255 K ถูก 0.5811 ± 0.01294 (n = 9), 0.5833 ± 0.0123 (n = 9), 0.5956 ± 0.01294 (n = 9), และ 0.6086 ± 0.01467 (n = 7), ตาม ลำดับ และค่า springiness ที่อุณหภูมิเดียวกัน 2.5841 ± 0.09655 (n = 9), 2.6271 ± 0.1252 (n = 9), 2.7511 ± 0.1344 (n = 9), และ 2.7241 ± 0.1417 (n = 7) อย่างไรก็ตาม แม้ว่าไม่แตกต่างอย่างมีนัยสำคัญสำหรับ cohesiveness (F (3, 30) = 0.83088, p = 0.48742), มีความแตกต่างอย่างมีนัยสำคัญทางสถิติสำหรับ springiness (F (3, 30) = 3.4314, p = 0.0345)เสื่อมสภาพของพื้นผิวของเนื้อปลาอาจเกี่ยวข้องกับต่าง ๆ intrinsic และ extrinsic ปัจจัย ทำลายและสูญเสียน้ำจากกล้ามเนื้อฟื้นฟูกล้ามเนื้อเนื้อเยื่อ (Huff โลและโล 2005) ผลลัพธ์เหล่านี้จะเกี่ยวข้องกับผลึกน้ำแข็งในระหว่างการเก็บน้ำแข็ง เป็นหน้าที่ และเอนไซม์ในระบบการเปลี่ยนแปลงของโครงสร้างโปรตีน กลไกของน้ำแข็งและน้ำแข็งก่อตัวผลึก (Saeed และ Howell, 2002 และ Tahergorabi และ Jaczynski, 2011), กระบวนการ recrystallization อาจนำไปสู่การก่อตัวของผลึกน้ำแข็งขนาดใหญ่ และการเปลี่ยนแปลงในการแปลและการวางแนว (หลิว et al., 2013) และอาจสร้างการเปลี่ยนแปลงทางกายภาพ เช่นเพิ่มความต้านทานแรงเฉือนของกล้ามเนื้อ โปรตีน extractability ละลาย และความหนืด (ซาน-Valencia et al , 2014) และโปรตีน denaturation (Saeed & Howell, 2002) มีการบันทึกการเปลี่ยนแปลงเหล่านี้เปลี่ยน conformational ของโปรตีน พร้อมโอนย้ายน้ำ myofibrillar โดเมนพื้นที่ใหญ่ในกล้ามเนื้อ (ซาน-Valencia et al., 2014) และ การรวม intermolecular ของโปรตีน (Saeed & Howell, 2002) ดังนั้น denaturation และรวมโปรตีน myofibrillar สามารถนำไปสู่การปรับเปลี่ยนคุณสมบัติการทำงานของโปรตีนกล้ามเนื้อ และเปลี่ยนแปลงดังนั้น ในเนื้อDenaturation โปรตีนเกี่ยวข้องกับการก่อตัวของผล intermolecular ผ่านไฮโดรเจน hydrophobic (Connell, 1960 และ Connell, 1965) และพันธบัตรไดซัลไฟด์ (Buttkus, 1971), denaturation กระบวนการให้

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

นอกจากนี้ยังมีการลดลงอย่างเป็นระบบในมูลค่า gumminess ที่อุณหภูมิการจัดเก็บแช่แข็งทั้งหมดจาก 16.07 ± 1.59-5.46 ± 0.09 (28 วัน 268 K), 8.28 ± 0.35 (53 วัน 264 K), 11.05 ± 3.43 (117 วัน 260 K) และ 9.76 ± 1.36 (195 วัน 255 K) ในช่วงระยะเวลาการจัดเก็บแช่แข็งที่คล้ายกัน gumminess ลดลงไป 5.46 ± 0.09, 7.96 ± 0.92, 9.15 ± 0.50 และ 11.85 ± 0.54 ที่ 268 K (28 วัน), 264 K (26 วัน), 260 K (27 วัน) และ 255 K (32 วัน) จากนั้นค่าสูงสุดของข (T) ที่คำนวณได้ที่ 255 K และความคุ้มค่านี้ลดลงที่ 260, 264 และ 268 K (ตารางที่ 3) นอกจากนี้ค่าคงที่สำหรับปัจจัยที่รูปร่างหรือคำสั่งของการเกิดปฏิกิริยา, n (T) ที่คำนวณได้และสมมติว่าค่าเหล่านี้มีอุณหภูมิอิสระที่จะสามารถคงที่ 0.42 ± 0.09. ผลลัพธ์เหล่านี้เห็นด้วยกับผู้ที่รายงานโดย Duun และ Rustad, 2008 และมาร์ติเน et al., 2010 และ Hultmann และ Rustad (2004) แต่ไม่เห็นด้วยกับผู้ที่รายงานโดย Aubourg, ตอร์เร Saraiva, Guerra-Rodriguez และ Vazquez (2013) Duun และ Rustad (2008) ในการศึกษาบางส่วนของปลาแซลมอนแอตแลนติกทำไร่ไถนา (ที่เอสแซ) เนื้อ superchilled ที่ -1.4 องศาเซลเซียสและ -3.6 องศาเซลเซียสและมาร์ติเน et al, (2010) ในการศึกษาผลกระทบของการทำความเย็นที่แตกต่างกัน / การแช่แข็งการรักษาคุณสมบัติของปลาแซลมอนแอตแลนติกทำไร่ไถนา (ที่เอสแซ) รายงานว่าค่าความแข็งและความ gumminess ของผลิตภัณฑ์ลดลงเมื่อเทียบกับวันที่ศูนย์ภายใต้การเก็บรักษาที่อุณหภูมิต่ำและ Duun และ Rustad (2008) รายงานการลดลงระหว่างการเก็บรักษา superchilled และค่าเหล่านี้อย่างมีนัยสำคัญสูงกว่าน้ำแข็งแช่เย็นหรือแช่แข็งเนื้อ; นอกจากนี้ Duun และ Rustad (2008) รายงานการรักษาเสถียรภาพของค่าเหล่านี้หลังจาก 3 สัปดาห์ของการจัดเก็บ superchilled นอกจากนี้ Hultmann และ Rustad (2004) ที่ศึกษาคุณสมบัติของเนื้อปลาแซลมอนภายใต้การเก็บรักษาในน้ำแข็งรายงานว่ากล้ามเนื้อนิ่มและยืดหยุ่นน้อยลงและทั้งความแรงและทำลายความแข็งของเนื้อลดลง อย่างไรก็ตาม Aubourg et al, (2013) ที่ศึกษาคุณสมบัติเนื้อสัมผัสของปลาทูแอตแลนติก (Scomber scombrus) ในระหว่างการแช่แข็งและการจัดเก็บแช่แข็งปรับสภาพโดยการประมวลผลแรงดันสูงพบว่าการเพิ่มค่าความแข็งหลังจากแช่แข็งและหลัง 3 เดือนของการจัดเก็บแช่แข็ง. เกี่ยวกับเหนียวแน่นผล ที่ได้รับเช่นเดียวกับที่รายงานโดย Aubourg et al, (2013) แต่ไม่ได้มีผู้รายงานโดยมาร์ติเน et al, (2010) ในขณะที่ Aubourg et al, (2013) รายงานค่าเหนียวแน่นลดลงหลังจากที่การจัดเก็บแช่แข็งมาร์ติเน et al, (2010) รายงานว่าค่าเหนียวแน่นได้รับการดูแลในช่วงเวลาและพวกเขาไม่ได้รับผลกระทบจากการจัดเก็บข้อมูล ในการศึกษานี้มีการลดลงอย่างเป็นระบบในมูลค่าเหนียวแน่นที่อุณหภูมิการจัดเก็บแช่แข็งทั้งหมดจาก 3.74 ± 0.59-1.39 ± 0.19 (28 วัน 268 K), 1.28 ± 0.079 (53 วัน 264 K), 1.94 ± 0.76 (117 วันที่ 260 K) และ 2.10 ± 0.80 (195 วัน 255 K) ในช่วงระยะเวลาการจัดเก็บแช่แข็งที่คล้ายกันเหนียวแน่นลดลงไป 1.39 ± 0.19, 1.24 ± 0.19, 4.14 ± 1.81 และ 2.5 ± 0.77 ที่ 268 K (28 วัน), 264 K (26 วัน), 260 K (27 วัน) และ 255 K (32 วัน) จากนั้นค่าสูงสุดของข (T) ที่คำนวณได้ที่ 255 K และความคุ้มค่านี้ลดลงที่ 260, 264 และ 268 K (ตารางที่ 3) แม้ว่าค่าคงที่ของ n (T) ที่คาดว่าค่าการคำนวณที่ 268 K ที่แตกต่างกันอย่างมีนัยสำคัญ แต่คำสั่งของปฏิกิริยาที่สามารถสันนิษฐานว่าจะเป็นอุณหภูมิที่เป็นอิสระและคงที่ที่ 0.17 ± 0.014 (T ⩽ 264 K) หากอุณหภูมิทั้งหมดจะถือคำสั่งของปฏิกิริยาคือ 0.13 ± 0.064. ระบบลดลงของค่าเคี้ยวที่อุณหภูมิการจัดเก็บแช่แข็งทั้งหมดก็เป็นตรงกันข้ามกับที่รายงานโดย Aubourg et al, (2013) ที่พบว่ามีมูลค่าเพิ่มมากขึ้นเคี้ยวหลังจากเดือนของการจัดเก็บแช่แข็ง แต่มูลค่าลดลงหลังจาก 3 เดือนของการจัดเก็บแช่แข็ง ในการศึกษาปัจจุบันค่าทั้งหมดลดลงจาก 38.63 ± 1.53-15.3 ± 0.26 (28 วัน 268 K), 21.35 ± 0.9 (53 วัน 264 K), 32.63 ± 10.94 (117 วัน 260 K) และ 25.18 ± 3.34 (195 วัน 255 K) ในช่วงระยะเวลาการจัดเก็บแช่แข็งที่คล้ายกันค่าลดลงไป 22.27 ± 2.91, 23.95 ± 0.62 และ 31.02 ± 2.87 ที่ 264 K (26 วัน), 260 K (27 วัน) และ 255 (32 วัน) ดังนั้นหลักฐานที่แสดงให้เห็นว่าอัตราการเกิดปฏิกิริยาเป็นสัดส่วนผกผันกับอุณหภูมิการเก็บรักษาแช่แข็งและค่าต่ำสุดของข (T) ที่คำนวณได้ที่ 268 K และค่านี้เพิ่มขึ้นที่ 264, 260 และ 255 K (ตารางที่ 3) นอกจากนี้ยังมีค่าค่อนข้างคงที่ของปัจจัยรูปร่าง n (T) ที่คำนวณได้และสมมติว่าค่าเหล่านี้มีอุณหภูมิอิสระกรณีเคี้ยวก็สามารถได้รับการแก้ไขที่ 0.36 ± 0.1. ติดกัน (0.65 ± 0.012) และยืดหยุ่น (2.78 ± 0.11) ของเนื้อถูกลดลงเมื่อเทียบกับวันที่ศูนย์ ในทางตรงกันข้ามกับ Hultmann และ Rustad (2004) และมาร์ติเน et al, (2010) ที่รายงานการลดลงของระบบผลในการศึกษาครั้งนี้เห็นด้วยกับผู้ที่รายงานโดย Aubourg et al, (2013) ในทุกกรณีติดกันและค่านิยมยืดหยุ่นวัดค่อนข้างคงที่ในช่วงเวลาที่กำหนดที่อุณหภูมิเดียวกัน แต่การเปรียบเทียบระหว่างอุณหภูมิที่แตกต่างกันแสดงให้เห็นว่าการเพิ่มขึ้นของการวัดการปฏิบัติที่เกี่ยวข้องกับการลดลงของอุณหภูมิการเก็บรักษาแช่แข็ง ค่าเหนียวแน่นแสดงเป็นค่าเฉลี่ยและข้อผิดพลาดมาตรฐานที่ 268 K, 264 K, 260 K 255 K เป็น 0.5811 ± 0.01294 (n = 9) 0.5833 ± 0.0123 (n = 9) 0.5956 ± 0.01294 (n = 9 ) และ 0.6086 ± 0.01467 (n = 7) ตามลำดับและค่าความยืดหยุ่นที่อุณหภูมิเดียวกันเป็น 2.5841 ± 0.09655 (n = 9) 2.6271 ± 0.1252 (n = 9) 2.7511 ± 0.1344 (n = 9) และ 2.7241 ± 0.1417 (n = 7) อย่างไรก็ตามแม้จะไม่มีความแตกต่างอย่างมีนัยสำคัญสำหรับติดกัน (F (3, 30) = 0.83088, p = 0.48742) มีความแตกต่างอย่างมีนัยสำคัญทางสถิติสำหรับยืดหยุ่น (F (3, 30) = 3.4314, p = 0.0345). เสื่อมสภาพ ของพื้นผิวของเนื้อปลาที่อาจจะเกี่ยวข้องกับปัจจัยภายในและภายนอกต่างๆเช่นการสูญเสียน้ำจากกล้ามเนื้อและการทำลายของเนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อ (หอบ-เนอร์เกนเนอร์เกนและ 2005) ผลลัพธ์เหล่านี้เกี่ยวข้องกับผลึกน้ำแข็งแช่แข็งระหว่างการเก็บรักษาเช่นเดียวกับการทำงานและการเปลี่ยนแปลงของโครงสร้างเอนไซม์โปรตีน กลไกของน้ำแข็งและการก่อตัวของผลึกน้ำแข็ง (อีดและโฮเวล 2002 และ Tahergorabi และ Jaczynski 2011) และกระบวนการ recrystallization อาจนำไปสู่การก่อตัวของผลึกน้ำแข็งขนาดใหญ่และการเปลี่ยนแปลงในการแปลและการวางแนวของพวกเขา (Liu et al., 2013 ) และอาจมีการเปลี่ยนแปลงทางกายภาพเช่นการเพิ่มขึ้นของความต้านทานแรงเฉือนของกล้ามเนื้อสกัดโปรตีนสามารถในการละลายและความหนืด (บาเลนเซียซานเชซ-et al., 2014) และการสูญเสียสภาพธรรมชาติของโปรตีน (อีดและโฮเวล, 2002) การเปลี่ยนแปลงเหล่านี้ได้รับการบันทึกให้การเปลี่ยนโครงสร้างของโปรตีนร่วมกับการถ่ายโอนน้ำกล้ามเนื้อไปยังโดเมนเชิงพื้นที่ขนาดใหญ่ในกล้ามเนื้อ (Sanchez-วาเลนเซีย et al., 2014) และยังรวมถึงการรวมตัวระหว่างโมเลกุลของโปรตีน (อีดและโฮเวล, 2002) . ดังนั้นการสูญเสียสภาพธรรมชาติและการรวมตัวของโปรตีนกล้ามเนื้อสามารถนำไปสู่การปรับเปลี่ยนของคุณสมบัติการทำงานของโปรตีนของกล้ามเนื้อและทำให้มีการเปลี่ยนแปลงในเนื้อ. denaturation โปรตีนที่เกี่ยวข้องกับการก่อตัวของมวลโมเลกุลผ่านไฮโดรเจนไม่ชอบน้ำ (คอนเนลล์ 1960 และคอนเนลล์ 1965) และซัลไฟด์ พันธบัตร (Buttkus 1971) ทำให้สูญเสียสภาพธรรมชาติเป็นกระบวนการที่กลับไม่ได้

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

มีการลดลงในมูลค่า gumminess ที่อุณหภูมิทั้งหมดที่เก็บแช่แข็งจาก 16.07 ± 1.59 ถึง 5.46 ± 0.09 ( 28 วัน 268 k ) 8.28 ± 0.35 ( 53 วันที่ 264 k ) 11.05 ± 3.43 ( 117 วันที่ 260 K ) และบลู ( 195 วัน± 1.36 ที่ 255 K ) กว่าที่คล้ายกันระยะเวลาการเก็บรักษาแช่แข็ง , gumminess ลดลง 5.46 ± 0.09 7.96 ± 0.92 , 9.15 ± 0.50 และ 11.85 ± 0.54 ที่ 268 K ( 28 วัน )0 K ( 26 วัน ) 260 K ( 27 วัน ) และ 255 K ( 32 วัน ) แล้วคุณค่าสูงสุดของ B ( t ) คือคำนวณที่ 255 K และค่าลดลง 260 , 264 และ 268 K ( ตารางที่ 3 ) นอกจากนี้ ค่าคงที่ของรูปร่างองค์ประกอบหรือลำดับของปฏิกิริยา , n ( t ) คือ การคำนวณ และสมมติว่าค่าเหล่านี้มีอุณหภูมิอิสระ มันสามารถซ่อมได้ที่ 0.42 ± 0.09 .

ผลลัพธ์เหล่านี้เห็นด้วยกับที่รายงานโดย duun รัสตัดและ 2008 และ มาร์ติเนซ et al . , 2010 , และ hultmann และรัสตัด ( 2004 ) แต่ไม่เห็นด้วยกับที่รายงานโดย aubourg ทอร์เรส saraiva , สงคราม , Rodriguez และเควซ ( 2013 ) และ duun รัสตัด ( 2008 ) ในการศึกษาส่วนของปลาแซลมอนแอตแลนติก ( S . ซาลาร์ ) เนื้อ , superchilled ที่ 1.4 ° C และ−− 6 ° C และมาร์ติเนซ et al . ( 2010 )ในการศึกษาผลของการทำความเย็น / แช่แข็ง การรักษาที่แตกต่างกันต่อคุณสมบัติของปลาแซลมอนแอตแลนติก ( S . ซาลาร์ ) รายงานว่า ความแข็ง และค่า gumminess ผลิตภัณฑ์ลดลงเมื่อเทียบกับวันศูนย์ภายใต้อุณหภูมิต่ำและ และ duun รัสตัด ( 2008 ) รายงานการลดลงในช่วง superchilled กระเป๋าและที่ค่าเหล่านี้สูงกว่าที่ของน้ำแข็งแช่เย็นหรือแช่แข็งและปลา นอกจากนี้ duun รัสตัด ( 2008 ) รายงานการปรับปรุงพารามิเตอร์เหล่านี้หลังจากสัปดาห์ที่ 3 ของ superchilled กระเป๋า . นอกจากนี้ hultmann รัสตัด ( 2004 ) และ ผู้ศึกษา คุณสมบัติของปลาแซลมอนภายใต้น้ำแข็งรายงานว่า กล้ามเนื้อจะอ่อนนุ่มและยืดหยุ่นน้อยลง และทั้งสองทำให้ความแข็งแรงและความแข็งของปลาลดลง อย่างไรก็ตาม aubourg et al . ( 2013 ) ที่ได้ศึกษาคุณสมบัติทางเนื้อสัมผัสของปลาทูแอตแลนติก ( scomber scombrus ) ในระหว่างแช่แข็งและแช่เย็นได้รับ โดยการประมวลผล , ความดันสูง , พบการเพิ่มค่าความแข็งหลังการแช่แข็ง และหลังจาก 3 เดือน

แช่เย็นเกี่ยวกับความเข้มของเสียง ผลที่ได้มีความสอดคล้องกับรายงานโดย aubourg et al . ( 2013 ) แต่ไม่ใช่กับที่รายงานโดยมาร์ติเนซ et al . ( 2010 ) ในขณะที่ aubourg et al . ( 1 ) รายงานการลดความเข้มของเสียงค่าหลังจากแช่เย็น มาร์ติเนซ et al . ( 2553 ) รายงานว่า ความเข้มของเสียงค่ารักษาตลอดเวลา และพวกเขาไม่ได้รับผลกระทบจากการจัดเก็บในการศึกษาครั้งนี้มีการลดลงในค่าความเข้มของเสียงเลย อุณหภูมิที่เก็บแช่แข็งจาก 3.74 ± 0.59 ถึง 1.39 ± 0.19 ( 28 วัน 268 k ) 1.28 ± 0.079 ( 53 วันที่ 264 k ) 1.94 ± 0.76 ( 117 วันที่ 260 K ) และ 2.10 ± 0.80 ( 195 วัน ที่ 255 K ) กว่าที่คล้ายกันแช่เย็นระยะเวลา ความเข้มของเสียงลดลง 1.39 ± 0.19 , 1.24 ± 0.19 , 4.14 ± 1.81 และ 2.5 ± 0.77 ,ที่คุณ K ( 28 วัน ) 0 k ( 26 วัน ) 260 K ( 27 วัน ) และ 255 K ( 32 วัน ) แล้วคุณค่าสูงสุดของ B ( t ) คือคำนวณที่ 255 K และค่าลดลง 260 , 264 และ 268 K ( ตารางที่ 3 ) แม้ว่าคงที่ค่า N ( t ) คาดว่า ค่าคำนวณที่คุณ K ก็แตกต่างกัน อย่างไรก็ตาม อันดับของปฏิกิริยาสามารถสันนิษฐานได้ว่าเป็นอิสระและคงที่ที่อุณหภูมิ 017 ± 0.014 ( T ⩽ 264 K ) ถ้าอุณหภูมิทั้งหมดจะพิจารณาอันดับของปฏิกิริยาคือ 0.13 ± 0.064 .

ระบบลดลง ( ค่าของที่แช่เย็นอุณหภูมิยังขัดกับที่รายงานโดย aubourg et al . ( 2013 ) ที่พบเพิ่มขึ้น ( ค่าหลังจากเดือนของแช่เย็น แต่ราคาค่าหลังจาก 3 เดือนของแช่เย็น ในการศึกษาครั้งนี้ทั้งหมดลดลงจาก 38.63 ± 1.53 15.3 ± 0.26 ( 28 วัน 268 K ) , 21.35 ± 0.9 ( 53 วันที่ 264 k ) 32.63 ± 10.94 ( 117 วันที่ 260 K ) และ 25.18 ± 3.34 ( 195 วันที่ 255 K ) กว่าที่คล้ายกันแช่เย็น ระยะเวลา ค่าตก 22.27 ± 2.91 23.95 ±ระหว่าง 31.02 ± 2.87 , ที่ 264 K ( 26 วัน ) 260 K ( 27 วัน ) และ 255 ( 32 วัน ) ดังนั้นหลักฐานที่แสดงให้เห็นว่าอัตราการเกิดปฏิกิริยาจะแปรผกผันกับอุณหภูมิแช่แข็งและต่ำสุดค่า B ( t ) คือคำนวณที่ 268 K และค่าเพิ่มที่ 264 , 260 และ 255 K ( ตารางที่ 3 ) นอกจากนี้ ค่อนข้างคงที่ ค่าปัจจัยรูปร่าง N ( t ) คือ การคำนวณ และสมมติว่าค่าเหล่านี้มีอุณหภูมิอิสระสำหรับเคี้ยวก็สามารถคงที่ 036 ± 0.1 .

3 ( 0.65 ± 0.012 ) และค่า ( 2.78 ± 0.11 ) ของปลาลดลง เมื่อเทียบกับวัน ที่ศูนย์ ในทางตรงกันข้ามกับ hultmann และรัสตัด ( 2004 ) และ มาร์ติเนซ et al . ( 2010 ) ที่รายงานว่าลดลงอย่างเป็นระบบ ศึกษาเห็นด้วยกับที่รายงานโดย aubourg et al . ( 2013 ) ในทุกกรณี , cohesiveness และค่าค่าที่วัดได้ค่อนข้างคงที่ตลอดเวลาที่อุณหภูมิเดียวกันได้รับ อย่างไรก็ตาม การเปรียบเทียบระหว่างอุณหภูมิที่ต่างกัน มีการเพิ่มขึ้นในการวัดผลที่เกี่ยวข้องกับการลดลงในอุณหภูมิแช่แข็ง 3 ค่าแสดงเป็นค่าเฉลี่ยและค่าความคลาดเคลื่อนมาตรฐานที่ 264 268 K , K , K และ 255 260 K , 0.5811 ± 0.01294 ( n = 9 ) , 0.5833 ± 0.0123 ( n = 9 ) , 0.5956 ± 0.01294 ( N = 9 ) และ 0.6086 ± 001467 ( n = 7 ) ตามลำดับ และค่าค่า ที่อุณหภูมิเดียวกัน คือ 2.5841 ± 0.09655 ( n = 9 ) , 2.6271 ± 0.1252 ( n = 9 ) , 2.7511 ± 0.1344 ( N = 9 ) และ 2.7241 ± 0.1417 ( n = 7 ) อย่างไรก็ตาม ถึงแม้ว่าจะไม่มีความแตกต่างกับเอกภาพ ( F ( 3 , 3 ) = 0.83088 , p = 0.48742 ) มีความแตกต่างอย่างมีนัยสำคัญทางสถิติที่ค่า f ( 3 , 3 ) = 3.4314 , p =

0.0345 )การเสื่อมสภาพของพื้นผิวของเนื้อปลา อาจเกี่ยวข้องกับปัจจัยภายในและภายนอกต่างๆ เช่น การสูญเสียน้ำจากกล้ามเนื้อและทำลายเนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อ ( ทำให้โกรธ โลเนอร์แกน& โลเนอร์แกน , 2005 ) ผลเหล่านี้จะเกี่ยวข้องกับผลึกน้ำแข็งในระหว่างที่เก็บแช่แข็ง ตลอดจนการเปลี่ยนแปลงหน้าที่และโครงสร้างของเอนไซม์โปรตีนกลไกของการเกิดน้ำแข็งและน้ำแข็งคริสตัล ( ซาอิดโฮเวลล์และ 2545 และ tahergorabi jaczynski , 2011 ) และกระบวนการการตกผลึกอาจนำไปสู่การเกิดผลึกน้ำแข็งขนาดใหญ่ และการเปลี่ยนแปลงในการจำกัดและการปฐมนิเทศ ( Liu et al . , 2013 ) และอาจก่อให้เกิดการเปลี่ยนแปลงทางกายภาพ เช่น เพิ่มความต้านทานแรงเฉือน มีความสามารถในการสกัดโปรตีน , กล้ามเนื้อการละลายและความหนืด ( ซานเชส Valencia et al . ( 2014 ) และโปรตีน ( ซาอิด & Howell , 2002 ) การเปลี่ยนแปลงเหล่านี้ได้รับการบันทึกการเปลี่ยนโครงรูปของโปรตีน พร้อมกับการโอนลดลง น้ำขนาดใหญ่พื้นที่โดเมนในกล้ามเนื้อ ( ซานเชส Valencia et al . , 2010 ) และยังกลุ่มสารประกอบเชิงซ้อนของโปรตีน ( ซาอิด & Howell , 2002 ) ดังนั้นวัน ( รวมของโปรตีนลดลง และสามารถนำไปสู่การปรับเปลี่ยนของคุณสมบัติการทำงานของโปรตีนกล้ามเนื้อและจากนั้นการเปลี่ยนแปลงพื้นผิว

( โปรตีนที่เกี่ยวข้องกับการเกิดสารประกอบเชิงซ้อนมวลรวมผ่านไฮโดรเจน ( 1960 ) และคอนเนล เนล , 1965 ) และพันธะไดซัลไฟด์ ( buttkus ( 2514 ) ทำให้กระบวนการสนับสนุน