Immobilization of enzymes by chitin

Immobilization of enzymes by chitin and chitosan
Enzyme immobilization is a method to keep enzyme
molecules con®ned in a distinct phase separated from
the bulk phase while allowing exchange between these
two phases [114]. Di€erent methods such as covalent
bonding, electrostatic bonding, copolymerization, polymer
entrapment, hydrophobic interaction, liposomal
entrapment and encapsulation are often used for
immobilization of enzymes. The most common method
is the covalent bonding onto an insoluble polymer such
as cellulose and chitin. Immobilized enzymes are reusable,
stable and suitable as speci®c industrial catalysts
[114±116].
Immobilization of enzymes, namely a-amylase, bamylase,
glucose isomerase and amyloglucosidase on
krill chitin activated by formaldehyde was studied by
Synowiecki et al. [117] who documented possible
mechanisms for immobilization of these enzymes. They
proposed that the reaction was initiated by generation
of the hydrated form of formaldehyde which condenses
with free NH2 groups of chitin, forming Schi€'s bases
and dihydroxymethyl derivatives of aldehyde. These
Schi€'s bases might be responsible for immobilization
of enzymes by reacting with various functional groups
of the enzymes, thus forming methylene bridges. A
similar study by Han and Shahidi [118] reported 20±
29% activity retention of crude seal gastric proteases
after immobilization on glutaraldehyde-treated chitin.
The characteristics of the immobilized crude native seal
gastric proteases were similar to those of chymosin. The
immobilization of penicillin G acylase on di€erent physical
forms of chitosan, namely beads, particles and powder was
studied by Braun et al. [115] who observed activity retention
of 40, 93 and 100%, respectively. Another study by
Siso et al. [116] demonstrated that microencapsulation in
chitosan beads was an e€ective enzyme immobilization
method for invertase and a-amylase.

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

การตรึงเอนไซม์โดยไคตินและไคโตซาน
ตรึงเอนไซม์เป็นวิธีการที่จะให้เอนไซม์
โมเลกุลcon®nedอยู่ในขั้นตอนที่แตกต่างกันแยกออกจาก
ขั้นตอนจำนวนมากขณะที่ช่วยให้การแลกเปลี่ยนระหว่างทั้ง
สองขั้นตอน [114] Di ?? วิธีการต่างกันเช่นโควาเลนต์
พันธะพันธะไฟฟ้าสถิต copolymerization พอลิเมอ
ดักปฏิสัมพันธ์ชอบน้ำ liposomal
กักเก็บและห่อหุ้มมักจะใช้สำหรับ
การตรึงเอนไซม์ วิธีการที่พบมากที่สุด
คือพันธะโควาเลนต์ลงบนพอลิเมอที่ไม่ละลายน้ำเช่น
เซลลูโลสและไคติน เอนไซม์ตรึงนำมาใช้ใหม่
ที่มั่นคงและเหมาะที่จะเป็นตัวเร่งปฏิกิริยาอุตสาหกรรมspeci®c
[114 ± 116].
การตรึงเอนไซม์กล่าวคืออะไมเลส, bamylase,
isomerase กลูโคสและ amyloglucosidase ใน
ไคตินเคยเปิดใช้งานโดยไฮด์ได้รับการศึกษาโดย
Synowiecki et al, [117] เอกสารที่เป็นไป
กลไกการตรึงเอนไซม์เหล่านี้ พวกเขา
เสนอว่าปฏิกิริยาถูกริเริ่มโดยรุ่น
ของรูปแบบไฮเดรทฟอร์มาลดีไฮด์ซึ่งควบแน่น
กับกลุ่ม NH2 ฟรีของไคตินสร้างฐาน Schi ?? 's
และอนุพันธ์ของ dihydroxymethyl ลดีไฮด์ เหล่านี้
ฐาน Schi ?? 's อาจจะมีความรับผิดชอบในการตรึง
เอนไซม์โดยทำปฏิกิริยากับกลุ่มการทำงานต่างๆ
ของเอนไซม์จึงสร้างสะพานเมทิลีน
ศึกษาที่คล้ายกันโดยฮัน Shahidi [118] รายงาน 20 ±
เก็บรักษากิจกรรม 29% ของตราประทับน้ำมันดิบโปรตีเอสในกระเพาะอาหาร
หลังจากที่ตรึงบนไคติน glutaraldehyde รับการรักษา.
ลักษณะของการตรึงราคาน้ำมันดิบประทับตราพื้นเมือง
โปรตีเอสในกระเพาะอาหารมีความคล้ายคลึงกับของ chymosin
ตรึง penicillin G acylase ในดิ ?? ต่างกันทางกายภาพ
ในรูปแบบของไคโตซานคือลูกปัด, และผงอนุภาคได้รับการ
ศึกษาโดย Braun, et al [115] ที่สังเกตกิจกรรมการเก็บรักษา
ของ 40, 93 และ 100% ตามลำดับ การศึกษาโดยอีก
Siso et al, [116] แสดงให้เห็นว่าไมโครใน
ลูกปัดไคโตซานเป็น E ?? เอนไซม์ตรึง ective
วิธีการ invertase และอะไมเลส

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

การตรึงเอนไซม์ไคทินและไคโตซาน โดยการตรึงเอนไซม์เป็นวิธีการเพื่อให้เอนไซม์โมเลกุล con ®เน็ดในเฟสที่แตกต่างกันแยกจากกลุ่มเฟสในขณะที่ให้แลกเปลี่ยนระหว่างเหล่านี้สองขั้นตอน [ 114 ] ดิ € erent วิธีการเช่นโควาเลนต์พันธะไฟฟ้าสถิตพันธะโคโพลิเมอร์การปฏิสัมพันธ์โดยใช้ ) , ,และมักจะใช้สำหรับการห่อหุ้มการตรึงเอนไซม์ วิธีที่พบมากที่สุดคือ ไชยทัต บนไม่ละลายพอลิเมอร์เช่นเป็นเซลลูโลสและไคติน การตรึงเอนไซม์ที่สามารถมีเสถียรภาพและเหมาะสมเป็น speci ® C ตัวเร่งปฏิกิริยาอุตสาหกรรม114 ± [ 116 ]การตรึงเอนไซม์ คือ a-amylase bamylase , ,กลูโคสไอโซเมอเรส และไมโลกลูโคซิเดสในไคเคยใช้ฟอร์มาลดีไฮด์ ศึกษาโดยsynowiecki et al . [ 117 ] ใครจัดที่สุดกลไกการตรึงเอนไซม์เหล่านี้ พวกเขาเสนอว่า ปฏิกิริยาที่ถูกริเริ่มโดยรุ่นในรูปแบบของฟอร์มาลดีไฮด์ hydrated ซึ่งควบแน่นกลุ่ม nh2 ฟรีของไคติน เป็นฐานของ schi €dihydroxymethyl และอนุพันธ์ของอัลดีไฮด์ เหล่านี้ฐานของ schi €อาจรับผิดชอบการตรึงของเอนไซม์ โดยทำปฏิกิริยากับหมู่ฟังก์ชันต่าง ๆของเอ็นไซม์เมธิจึงสร้างสะพาน เป็นที่คล้ายกันการศึกษาโดยฮัน และ shahidi [ 118 ] รายงาน 20 ±29 กิจกรรมในกระเพาะอาหารทางหยาบแน่นหลังจากการตรึงบนดีปฏิบัติ ไคตินลักษณะของตราตรึงดิบพื้นเมืองทางกระเพาะอาหาร เป็นคล้ายกับบรรดาของเศรษฐศาสตร์วิศวกรรม . ที่การตรึง penicillin G ซิเลสในตี้€ erent ทางกายภาพรูปแบบของไคโตซาน คือ ลูกปัด อนุภาคผงคือการศึกษาโดย Braun et al . [ 115 ] ที่พบในกิจกรรม40 , 100 และ 100 ตามลำดับ ศึกษาอื่น โดยsiso et al . [ 116 ] แสดงให้เห็นว่าการควบคุมในเม็ดไคโตซานที่เป็น E € ective การตรึงเอนไซม์วิธีการเปรียบเทียบ และ a-amylase .