indicate the S0 differences between

indicate the S0 differences between the treatments (Fig. 6).
Several studies on food protein structure-function relationships
have emphasized the importance of protein hydrophobicity
for protein functional properties after different treatments
and/or processes [43]. The number of short peptides is
expected to increase with increasing DH, which produces
more hydrophobic amino acids in terminal positions [1].
Thus, the S0 value differences can be attributed to the hydrophobic
amino acid levels [44, 45]. The hydrophobic amino
acid levels are related to the level of bitterness. Therefore,
more bitterness should be expected in hydrolysates at pH 7.0.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

บ่งชี้การรักษา (รูป 6) แตก S0ด้านอาหารโปรตีนโครงสร้างฟังก์ชันความสัมพันธ์ได้เน้นความสำคัญของโปรตีน hydrophobicityหางานโปรตีนหลังจากการรักษาแตกต่างกันหรือกระบวนการ [43] หมายเลขของเปปไทด์สั้นคาดกับ DH ซึ่งจะเพิ่มขึ้นเพิ่มเติมแบบกรดอะมิโนในตำแหน่งขั้ว [1]ดังนั้น S0 ค่าความแตกต่างอาจเป็นเพราะฝ่ามือกรดอะมิโนระดับ [44, 45] แบบนี้อะมิโนระดับกรดเกี่ยวข้องกับระดับของความขมขื่น ดังนั้นความขมขื่นที่เพิ่มเติมควรจะคาดว่าใน hydrolysates ที่ pH 7.0

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

บ่งบอกถึงความแตกต่างระหว่างการรักษา S0 (รูปที่. 6). การศึกษาจำนวนมากเกี่ยวกับอาหารโปรตีนความสัมพันธ์โครงสร้างและหน้าที่ได้เน้นความสำคัญของการไฮโดรโปรตีนสำหรับคุณสมบัติของโปรตีนทำงานหลังจากการรักษาที่แตกต่างกันและ/ หรือกระบวนการ [43] จำนวนเปปไทด์สั้นที่มีการคาดว่าจะเพิ่มขึ้นด้วยการเพิ่มเอชซึ่งเป็นผู้ผลิตกรดอะมิโนที่ไม่ชอบน้ำมากขึ้นในตำแหน่งขั้ว[1]. ดังนั้นความแตกต่างของค่า S0 สามารถนำมาประกอบกับน้ำระดับกรดอะมิโน[44, 45] อะมิโนไม่ชอบน้ำระดับกรดมีความสัมพันธ์กับระดับของความขมขื่น ดังนั้นความขมขื่นมากขึ้นควรจะคาดหวังในการไฮโดรไลเซที่พีเอช 7.0

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

โปรดอธิบาย ผมหลวม ?